Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) является одним из самых распространенных ферментов на Земле – достаточно сказать, что его должна содержать любая клетка, которая дышит кислородом и использует в качестве источника энергии углеводы. Поэтому он присутствует в каждой клетке человеческого организма, но в разном количестве. Так, его количество наибольшее в органах, которые сильно функционально нагружены в течение жизни человека – в печени, почках, миокарде, лимфатических узлах. Также лактатдегидрогеназы немало в клетках, которые окисляют большое количество глюкозы – наиболее ярким представителем в данном отношении является нервная ткань.

Именно этот энзим служит своеобразным «мостом» между бескислородным и кислородным расщеплением глюкозы. В большинстве клеток окисление углеводов на первом этапе производится по анаэробному пути с образованием молочной кислоты и небольшого количества энергии. Несмотря на низкое энерговыделение, основное преимущество данного процесса – скорость. Он обеспечивает быстрое выделение энергии из глюкозы, которая затрачивается на сокращение мышц, протекание биохимических и нервных процессов. Мышечные боли после усиленной нагрузки обусловлены именно накоплением молочной кислоты (лактата), образованного при быстром, но бескислородном распаде глюкозы.

Лактатдегидрогеназа обеспечивает превращение молочной кислоты в пировиноградную, которая способна участвовать в более медленном, но высокоэнергетическом процессе окисления. Этот путь дает примерно в 16 раз больше энергии, чем превращение глюкозы в лактат. И его конечными продуктами являются легко удаляемые из организма углекислый газ и вода. Так как почти все клетки получают энергию за счет описанных процессов, ЛДГ содержится в разном количестве во всех органах.

При деструкции клеток данный фермент попадает в кровь – подсчитано, что в среднем концентрация ЛДГ в клеточных структурах превышает таковую в крови примерно в 500 раз. Так как в организме на фоне полного здоровья постоянно происходит распад небольшого количества клеток, уровень общей лактатдегидрогеназы в крови составляет в норме примерно 135 - 214 Ед/л у женщин и 135 - 225 Ед/л у мужчин. В Международных единицах количество ЛДГ в крови составляет 200-450 МЕ/л.

Любое ускорение распада клеток, вызванного патологией, неизбежно приведет к росту уровня ЛДГ крови. Поэтому этот показатель обладает крайне высокой чувствительностью при самых разнообразных патологиях, сопровождающихся деструкцией клеточных структур. Но в то же время, несмотря на высокую чувствительность, данный показатель не является специфическим – сильное повреждение соединительной ткани даст точно такую же картину биохимического исследования, как и слабое поражение печени или миокарда.

По этой причине в лабораторную диагностику был введен метод определения некоторых разновидностей лактатдегидрогеназы. Всего в организме человека выявлено пять различных модификаций этого фермента, которые по-разному распределены в органах. Так, ЛДГ-1 и 2 накоплены в сердце, почках, лимфоузлах, ЛДГ-3 представлена в легких, ЛДГ-4 определяется в поджелудочной железе, ЛДГ-5 – в печени и мышечной ткани. Наиболее важны в клиническом отношении первая и вторая фракции, которые локализованы в сердце – исследование их количества в крови позволяет характеризовать состояние миокарда. Норма ЛДГ-1 и 2 составляет 72 - 182 МЕ/л или около 30-50% от общего количества данного фермента.

Как уже было сказано, непосредственной причиной повышения ЛДГ в крови является разрушение клеточных структур. Увеличение количества общей лактатдегидрогеназы (совокупности всех ее фракций) может быть спровоцировано следующими патологическими состояниями:

• Массивным повреждением внутренних органов – политравма, синдром длительного раздавливания (краш-синдром);
• Деструкция тканей и органов вследствие воздействия злокачественных опухолей.
• Разрушение клеток крови – массовый гемолиз эритроцитов при отравлении некоторыми ядами, укусов пауков и змей, переливании несовместимой крови.
• Повреждение органов, богатых лактатдегидрогеназой – печени, почек, миокарда, головного мозга.

Ранее уровень общей ЛДГ был признан эталоном и специфическим маркером такого состояния, как инфаркт миокарда. Однако впоследствии от этого отказались в пользу других соединений. В настоящее время при болях в груди анализ на общее количество всех фракций лактатдегидрогеназы используется лишь при дифференциальной диагностике поражений миокарда.

Повышение уровня ЛДГ-1 и 2 обусловлено именно поражением сердца. Поэтому их все еще применяют в качестве диагностического критерия при подозрении на инфаркт миокарда. Иногда такая картина результатов исследования наблюдается при заболеваниях почек и печени, однако и в данном случае высокие значения этих ферментов обусловлены вторичным повреждением миокарда.

В редких случаях при клиническом анализе можно обнаружить снижение количества как общей ЛДГ, так и ее фракций. Но, как правило, это не имеет диагностической ценности и обусловлено погрешностями при выполнении исследования. Так, наличие в крови высоких значений (при почечной недостаточности) способствует нейтрализации фермента и он не определяется при . То же самое происходит при наличии в плазме некоторых лекарственных веществ – гидроксимочевина, метронидазол. Объективно такая нейтрализация выглядит как снижение количества этого энзима, но не является таковой.

Для чего используется исследование уровня ЛДГ

Некогда популярный и широко распространенный метод диагностики патологий сердца и других органов в настоящее время постепенно теряет свое значение.

Однако пришедшие ему на смену маркеры и методики анализов хоть и более точны, но достаточно дорогостоящи и сложны в техническом плане. Поэтому многие врачи используют такой подход – при помощи определения уровня лактатдегидрогеназы или ее фракций доказывают наличие поражения сердца, и лишь затем назначают более высокоспециализированные методики лабораторных исследований для оценки масштабов повреждений.

Другим популярным направлением использования определения уровня ЛДГ-1 и 2 является контроль терапии сердечными гликозидами и другими препаратами, способными оказывать влияние на миокард. В отличии от исследования эффективности лечения различных органов при помощи других ферментов (например, в случае лечения поджелудочной железы), определение ЛДГ преследует другую цель. Данные лекарственные средства способны оказывать кардиотоксическое действие, поэтому регулярный анализ на уровень лактатдегидрогеназы позволяет выявить начинающееся повреждение миокарда на раннем этапе и прекратить прием лекарства до образования необратимых процессов.

При его участии пировиноградная кислота превращается в молочную (и обратно). Молочная кислота – это конечный продукт обмена глюкозы в клетках при отсутствии кислорода.

Клетке нужна энергия для поддержания своей жизнедеятельности, а глюкоза – ее основной источник. Если в клетку поступает кислород, то при расщеплении глюкозы образуется энергия, углекислый газ и вода. Если же клетка вынуждена работать без кислорода, она также использует глюкозу, но в результате энергии получает в 18 раз меньше, а также появляется молочная кислота. Именно в последнем этапе расщепления глюкозы вступает в цикл ЛДГ, которая способна лишь временно поддержать клетку.

ЛДГ присутствует во всех клетках тела, являясь своего рода «запасным вариантом» – вдруг придется перейти на безкислородный обмен глюкозы. Энергия нужно всегда, но, бывают ситуации, когда кислород к ткани просто не поступает (например, при перекрытии тромбом сосуда).

Молекула ЛДГ состоит из 4 субъединиц, обозначаемых как H (heard) и M (muscle) . В зависимости от комбинаторных соотношений этих субъединиц выделяют 5 видов ЛДГ:

• ЛДГ1 – HHHH– миокард и
• ЛДГ2 – HHHM – лимфатические узлы, селезенка
• ЛДГ3 – HHMM — легкие
• ЛДГ4 – HMMM – скелетные мышцы, плацента, почки
• ЛДГ5 – MMMM – скелетные мышцы и печень

Активность ЛДГ2 составляет 30-50%, а ЛДГ5 из скелетных мышц – 0-1,5. Так, что в норме общая ЛДГ образована преимущественно ретикулярной изоформой.

Повышенный уровень ЛДГ наблюдается у 27% опухолей в I-й стадии и у 55% метастатических семином.

Показания

• при подозрении на возможное повреждение клеток или тканей – изоферменты ЛДГ помогают уточнить места локализации заболевания
• для контроля течения острых и хронических заболеваний (сердца, печени)
• диагностика анемии, заболеваний мышечной системы (читайте о диагностике анемии в статье « ».)
• при поздней диагностике острого инфаркта миокарда
• при – ЛДГ входит в перечень критериев прогноза (международный прогностический индекс)
• при некоторых опухолях (например, яичек, печени) и лимфомах – ЛДГ применяется для контроля течения заболевания и его тяжести

Нормы ЛДГ в крови в Ед/л

• новорожденные 220-600
• дети от 1 года до 15 лет – 115-300
• женщины 125-210
• мужчины 125-225

5 фактов про ЛДГ

1. боль в мышцах при анаэробных силовых упражнениях появляется в результате «работы» ЛДГ и накопления молочной кислоты
2. ученые разрабатывают препарат, который сможет избирательно блокировать ЛДГ в раковых клетках, это приведет к накоплению большого количества и гибели опухоли
3. ЛДГ можно определять в ликворе,
4. еще одна изоформа ЛДГ есть в
5. ЛДГ выше у афроамериканцев

Зачем определять уровень ЛДГ?

• поздняя диагностика инфаркта миокарда – когда пик и уже прошли
• в комплексе исследований при печеночной патологии (в комплексе с )
• для диагностики и контроля лечения опухолевых заболеваний, как онкомаркер

Что влияет на результат?

при тромбоцитозе – повышении количества ЛДГ также растет

некоторые лекарственные препараты повышают ЛДГ – амиодарон, анаболические стероиды, далацин, дикумарол, гентамицие, интерлейкин-2 вальпроевая кислота, метотрексат, нитрофурантоин, пеницилламин, сульфосоксазол, ксилитол (обязательна консультация врача!)

ложно-повышенный уровень ЛДГ в крови бывает при гемолизе крови в пробирке при неправильном ее хранении и транспортировке

Расшифровка

Причины повышения ЛДГ

1. Заболевания сердечной мышцы – миокарда

• – среди всех сердечных маркеров ЛДГ растет самым последним, через 12-18 часов после приступа боли, остается повышенным 10 дней, более показательны анализы на ЛДГ1 и ЛДГ2, при этом ЛДГ1 должен быть выше чем ЛДГ2
• острая сердечная недостаточность — серце перестает перекачивать кровь
• — воспаление сердечной мышцы

2. Заболевания печени – изоферменты ЛДГ4 и ЛДГ5

• отравление органическими растворителями
• ( , )
• инфекционный мононуклеоз
• – перестройка архитектоники печеночной ткани, в том числе и сосудистого русла с снижением объема функционирующих клеток

3. Болезни крови

• гемолитическая анемия – с распадом эритроцитов в которых находится ЛДГ1
• анемия при дефиците и
• – опухолевые заболевания крови, при которых в костном мозге появляется злокачественная клетка, вытесняющая здоровую ткань
• лимфома – злокачественное заболевание лимфатической системы с увеличением количества лимфоцитов

4. Болезни мышечной системы

• воспаление мышц – ,
• повреждение мышц при травме, физической активности, после судорог

5. Другие заболевания

• опухолевые заболевания – анализ на ЛДГ имеет важное значение при некоторых опухолях яичек и яичников (дисгерминомы)
• шок – повышение всех изоферментов ЛДГ в крови
• воспаление легких,
• тромбоз глубоких вен нижних конечностей
• ЛДГ у больных ВИЧ и СПИД повышается при пневмоцистной пневмонии; очень высокие показатели ЛДГ наблюдаются у больных ВИЧ и гистоплазмозом
• заболевания почек – инфаркт почки, воспаление, нефротический синдром
• сепсис
• наличие комплексов макроЛДГ – комплексы ЛДГ с иммуноглобулинами А (IgA), G (IgG), M (IgM) – может активность фермента в крови как повышать так и понижать

Причины снижения ЛДГ

• снижение активности ЛДГ наблюдается при успешном лечении опухолевых заболеваний, гемолитических анемий, лейкозов, лимфом.
• прием большого количества витамина С

Значение анализа на ЛДГ снижается ее не специфичностью, поскольку как патология сердца, так и печени и скелетных мышц могут приводить к ее повышению. Но, ЛДГ нужно для общей оценки функции органов в сочетании с печеночными пробами (с АЛТ), сердечными маркерами (с тропонинами и АСТ) и как онкомаркер.

ЛДГ в и перикардиальной жидкости

Анализ на ЛДГ в помогает отличить (воспалительную жидкость) от (застойную). Если в плевральном выпоте величина ЛДГ выше 2/3 ее количества в крови, то речь идет о экссудате, если менее – о транссудате.

При эмпиеме плевры уровень ЛДГ в выпоте повышается до 1000 Ед/л.

ЛДГ в ликворе

Повышение уровня ЛДГ в бывает при . При вирусном менингите высокая концентрация ЛДГ в крови указывает и плохой прогноз.

ЛДГ – лактатдегидрогеназа was last modified: Декабрь 23rd, 2017 by Мария Бодян

Спасибо

Сайт предоставляет справочную информацию исключительно для ознакомления. Диагностику и лечение заболеваний нужно проходить под наблюдением специалиста. У всех препаратов имеются противопоказания. Консультация специалиста обязательна!

Ниже мы рассмотрим, о чем говорит каждый показатель биохимического анализа крови , каковы его референсные значения и расшифровка. В частности, речь пойдет о показателях активности ферментов, определяемых в рамках данного лабораторного теста .

Альфа-амилаза (амилаза)

Альфа-амилаза (амилаза) представляет собой фермент, который принимает участие в расщеплении крахмала пищевых продуктов до гликогена и глюкозы . Вырабатывается амилаза поджелудочной железой и слюнными железами. Причем амилаза слюнных желез представляет собой S-тип, а поджелудочной железы – Р-тип, но в крови имеются оба типа фермента. Определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой подсчет активности обоих типов фермента. Так как данный фермент вырабатывается поджелудочной железой, то определение его активности в крови используют для диагностики заболеваний этого органа (панкреатитов и др.). Кроме того, активность амилазы может свидетельствовать о наличии иных тяжелых патологий органов брюшной полости, течение которых приводит к раздражению поджелудочной железы (например, перитонит , острый аппендицит , кишечная непроходимость , внематочная беременность). Таким образом, определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой важный диагностический тест при разнообразных патологиях органов брюшной полости.

Соответственно, определение активности альфа-амилазы в крови в рамках биохимического анализа назначается в следующих случаях:

• Подозрение или ранее выявленная патология поджелудочной железы (панкреатит, опухоли);
• Эпидемический паротит (заболевание слюнных желез);
• Острые боли в животе или травма живота;
• Любые патологии органов пищеварительного тракта;
• Подозрение или ранее выявленный муковисцидоз .

В норме активность амилазы крови у взрослых мужчин и женщин, а также у детей старше 1 года составляет 25 – 125 Ед/л (16 – 30 мккатал/л). У детей первого года жизни нормальная активность фермента в крови колеблется в пределах 5 – 65 Ед/л, что обусловлено низким уровнем выработки амилазы вследствие малого количества крахмалистой пищи в рационе грудного малыша .

Повышение активности альфа-амилазы в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

• Панкреатит (острый, хронический, реактивный);
• Киста или опухоль поджелудочной железы;
• Закупорка протока поджелудочной железы (например, камнем, спайками и др.);
• Макроамилаземия;
• Воспалительный процесс или повреждение слюнных желез (например, при эпидемическом паротите);
• Острый перитонит или аппендицит;
• Перфорация (прободение) полого органа (например, желудка, кишечника);
• Сахарный диабет (в период кетоацидоза);
• Заболевания желчевыводящих путей (холецистит , желчнокаменная болезнь);
• Внематочная беременность;
• Заболевания органов пищеварительного тракта (например, язвенная болезнь желудка или двенадцатиперстной кишки , кишечная непроходимость, инфаркт кишечника);
• Тромбоз сосудов брыжейки кишки;
• Разрыв аневризмы аорты;
• Хирургические операции или травмы органов брюшной полости;
• Злокачественные новообразования.

Снижение активности альфа-амилазы в крови (значения около нуля) может свидетельствовать о следующих заболеваниях:

• Недостаточность поджелудочной железы;
• Муковисцидоз;
• Последствия удаления поджелудочной железы;
• Острый или хронический гепатит ;
• Панкреонекроз (отмирание и распад поджелудочной железы в конечной стадии);
• Тиреотоксикоз (высокий уровень гормонов щитовидной железы в организме);
• Токсикоз беременных.

Аланинаминотрансфераза (АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АлАТ) представляет собой фермент, который переносит аминокислоту аланин с одного белка на другой. Соответственно, данный фермент играет ключевую роль в синтезе белков, обмене аминокислот и выработке клетками энергии. АлАТ работает внутри клеток, поэтому в норме его содержание и активность выше в тканях и органах, а в крови, соответственно, ниже. Когда активность АлАТ в крови повышается, это свидетельствует о повреждении органов и тканей и выходе фермента из них в системный кровоток. А так как наибольшая активность АлАТ отмечается в клетках миокарда, печени и скелетных мышц, то повышение активного фермента в крови свидетельствует о произошедшем повреждении именно этих, указанных тканей.

Наиболее выраженно активность АлАТ в крови повышается при повреждении клеток печени (например, при острых токсических и вирусных гепатитах). Причем активность фермента повышается еще до развития желтухи и других клинических признаков гепатитов. Несколько меньшее увеличение активности фермента наблюдается при ожоговой болезни, инфаркте миокарда , остром панкреатите и хронических патологиях печени (опухоль, холангит , хронический гепатит и др.).

Учитывая роль и органы, в которых работает АлАТ, показанием к определению активности фермента в крови являются следующие состояния и заболевания:

• Любые заболевания печени (гепатиты, опухоли, холестаз , цирроз, отравления);
• Подозрение на острый инфаркт миокарда;
• Патология мышц;
• Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно влияющих на этот орган;
• Профилактические осмотры;
• Обследование людей, которые могли заразиться гепатитом вследствие контактов со страдающими вирусными гепатитами.

В норме активность АлАТ в крови у взрослых женщин (старше 18 лет) должна составлять менее 31 Ед/л, а у мужчин – менее 41 Ед/л. У детей до одного года нормальная активность АлАТ – менее 54 Ед/л, 1 – 3 лет – менее 33 Ед/д, 3 – 6 лет – менее 29 Ед/л, 6 – 12 лет – менее 39 Ед/л. У девочек – подростков 12 – 17 лет нормальная активность АлАТ составляет менее 24 Ед/л, а у юношей 12 – 17 лет – менее 27 Ед/л. У юношей и девушек старше 17 лет активность АлАТ в норме такая же, как у взрослых мужчин и женщин.

• Острые или хронические заболевания печени (гепатит, цирроз, жировой гепатоз , опухоль или метастазы в печень, алкогольное поражение печени и др.);
• Механическая желтуха (закупорка желчного протока камнем, опухолью и др.);
• Острый инфаркт миокарда;
• Острый миокардит ;
• Тепловой удар или ожоговая болезнь;
• Травма или некроз (отмирание) мышц любой локализации;
• Гемолитическая анемия любого происхождения;
• Почечная недостаточность;
• Филяриоз;
• Прием лекарственных препаратов, токсичных для печени.

Повышение активности АлАТ в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

• Дефицит витамина В 6 ;
• Терминальные стадии печеночной недостаточности ;
• Обширное поражение печени (некроз или цирроз большей части органа);
• Механическая желтуха.

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ)

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) представляет собой фермент, обеспечивающий реакцию переноса аминогруппы между аспартатом и альфа-кетоглутаратом с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутамата. Соответственно, АсАТ играет ключевую роль в синтезе и распаде аминокислот, а также образовании энергии в клетках.

АсАТ, как и АлАТ, является внутриклеточным ферментом, так как работает преимущественно внутри клеток, а не в крови. Соответственно, концентрация АсАТ в норме в тканях выше, чем в крови. Наибольшая активность фермента отмечается в клетках миокарда, мышц, печени, поджелудочной железы, мозга , почек , легких , а также в лейкоцитах и эритроцитах . Когда же в крови повышается активность АсАТ, это свидетельствует о выходе фермента из клеток в системный кровоток, что происходит при повреждении органов, в которых имеется большое количество АсАТ. То есть активность АсАТ в крови резко возрастает при заболеваниях печени, остром панкреатите, повреждениях мышц, инфаркте миокарда.

Определение активности АсАТ в крови показано при следующих состояниях или заболеваниях:

• Заболевания печени;
• Диагностика острого инфаркта миокарда и других патологий сердечной мышцы ;
• Заболевания мышц тела (миозиты и др.);
• Профилактические осмотры;
• Обследование потенциальных доноров крови и органов;
• Обследование людей, контактировавших с больными вирусными гепатитами;
• Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно действующих на орган.

В норме активность АсАТ у взрослых мужчин составляет менее 47 Ед/л, а у женщин менее 31 Ед/л. Активность АсАТ у детей в норме различна в зависимости от возраста:

• Дети младше года – менее 83 Ед/л;
• Дети 1 – 3 лет – менее 48 Ед/л;
• Дети 3 – 6 лет – менее 36 Ед/л;
• Дети 6 – 12 лет – менее 47 Ед/л;
• Дети 12 – 17 лет: юноши – менее 29 Ед/л, девушки – менее 25 Ед/л;
• Подростки старше 17 лет – как у взрослых женщин и мужчин.

Повышение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Острый инфаркт миокарда;
• Острый миокардит, ревмокардит;
• Кардиогенный или токсический шок;
• Тромбоз легочной артерии;
• Заболевания скелетных мышц (миозиты, миопатии, полимиалгии);
• Разрушение большого количества мышц (например, обширные травмы, ожоги , некрозы);
• Тепловой удар;
• Заболевания печени (гепатиты, холестаз, рак и метастазы в печень и т.д.);
• Панкреатиты;
• Употребление алкоголя;
• Почечная недостаточность;
• Злокачественные новообразования;
• Гемолитические анемии;
• Большая талассемия ;
• Инфекционные заболевания, при течении которых повреждаются скелетные мышцы, сердечная мышца, легкие, печень, эритроциты, лейкоциты (например, септицемия , инфекционный мононуклеоз , герпес , туберкулез легких, тифоидная лихорадка);
• Состояние после кардиохирургической операции или ангиокардиографии;
• Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы в крови);
• Кишечная непроходимость;
• Лактоацидоз;
• Болезнь легионеров;
• Злокачественная гипертермия (повышенная температура тела);
• Инфаркт почки;
• Инсульт (геморрагический или ишемический);
• Отравление ядовитыми грибами;
• Прием лекарственных препаратов, негативно влияющих на печень.

Понижение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Дефицит витамина В 6 ;
• Тяжелые и массивные повреждения печени (например, разрыв печени, некроз большой части печени и т.д.);
• Конечная стадия печеночной недостаточности.

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ)

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ) также называется гамма-глутамилтранспептидазой (ГГТП), и представляет собой фермент, обеспечивающий перенос аминокислоты гамма-глутамила от одной белковой молекулы к другой. Данный фермент содержится в наибольшем количестве в мембранах клеток с секреторной или сорбционной способностью, например, в клетках эпителия желчных путей, печеночных канальцев, почечных канальцев, выводных протоков поджелудочной железы, щеточной каемки тонкого кишечника и т.д. Соответственно, данный фермент наиболее активен в почках, печени, поджелудочной железе, щеточной каемке тонкого кишечника.

ГГТ является внутриклеточным ферментом, поэтому в норме в крови его активность низка. А когда в крови повышается активность ГГТ, то это свидетельствует о повреждении клеток, которые богаты данным ферментом. То есть увеличенная активность ГГТ в крови характерна для любых заболеваний печени с повреждением ее клеток (в том числе при потреблении алкоголя или приеме лекарств). Причем данный фермент весьма специфичен для повреждений печени, то есть повышение его активности в крови позволяет с высокой точностью определить поражение именно этого органа, особенно когда другие анализы могут трактоваться неоднозначно. Например, если имеет место повышение активности АсАТ и щелочной фосфатазы, то это может быть спровоцировано патологией не только печени, но и сердца , мышц или костей. В таком случае определение активности ГГТ позволит идентифицировать больной орган, так как если его активность повышена, то и высокие значения АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлены поражением печени. А если активность ГГТ в норме, то высокая активность АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлена патологией мышц или костей. Именно поэтому определение активности ГГТ является важным диагностическим тестом для выявления патологии или повреждения печени.

Определение активности ГГТ показано при следующих заболеваниях и состояниях:

• Диагностика и контроль за течением патологий печени и желчевыводящих путей;
• Контроль эффективности терапии алкоголизма ;
• Выявление метастазов в печень при злокачественных опухолях любой локализации;
• Оценка течения рака простаты, поджелудочной железы и гепатомы;
• Оценка состояния печени при приеме препаратов, негативно влияющих на орган.

В норме активность ГГТ в крови у взрослых женщин составляет менее 36 Ед/мл, а у мужчин – менее 61 Ед/мл. Нормальная активность ГГТ в сыворотке крови у детей зависит от возраста и составляет следующие значения:

• Младенцы до 6 месяцев – менее 204 Ед/мл;
• Дети 6 – 12 месяцев – менее 34 Ед/мл;
• Дети 1 – 3 года – менее 18 Ед/мл;
• Дети 3 – 6 лет – менее 23 Ед/мл;
• Дети 6 – 12 лет – менее 17 Ед/мл;
• Подростки 12 – 17 лет: юноши – менее 45 Ед/мл, девушки – менее 33 Ед/мл;

При оценке активности ГГТ в крови нужно помнить, что активность фермента тем выше, чем больше масса тела человека. У беременных женщин в первые недели беременности активность ГГТ снижена.

Повышение активности ГГТ может наблюдаться при следующих заболеваниях и состояниях:

• Любые заболевания печени и желчевыводящих путей (гепатиты, токсическое поражение печени, холангит, камни в желчном пузыре, опухоли и метастазы в печень);
• Инфекционный мононуклеоз;
• Панкреатиты (острые и хронические);
• Опухоли поджелудочной железы, простаты;
• Обострение гломерулонефритов и пиелонефритов ;
• Употребление алкогольных напитков;
• Прием препаратов, токсичных для печени.

Кислая фосфатаза (КФ)

Кислая фосфатаза (КФ) представляет собой фермент, участвующий в обмене фосфорной кислоты. Вырабатывается практически во всех тканях, но наиболее высокая активность фермента отмечается в предстательной железе, печени, тромбоцитах и эритроцитах. В норме в крови активность кислой фосфатазы низкая, так как фермент находится в клетках. Соответственно, повышение активности фермента отмечается при разрушении богатых им клеток и выходе фосфатазы в системный кровоток. У мужчин половина кислой фосфатазы, определяемой в крови, вырабатывается предстательной железой. А у женщин кислая фосфатаза в крови появляется из печени, эритроцитов и тромбоцитов. А значит, активность фермента позволяет выявлять заболевания предстательной железы у мужчин, а также патологию системы крови (тромбоцитопении , гемолитическая болезнь, тромбоэмболии , миеломная болезнь, болезнь Педжета, болезнь Гоше , болезнь Ниманна-Пика и др.) у представителей обоих полов.

Определение активности кислой фосфатазы показано при подозрении на заболевания предстательной железы у мужчин и патологию печени или почек у представителей обоих полов.

Мужчины должны помнить, что анализ крови на активность кислой фосфатазы следует сдавать минимум через 2 суток (а лучше через 6 – 7 дней) после прохождения любых манипуляций, затрагивающих предстательную железу (например, массажа простаты, трансректального УЗИ , биопсии и т.д.). Кроме того, представители обоих полов также должны знать, что анализ на активность кислой фосфатазы сдается не ранее, чем через двое суток после инструментальных исследований мочевого пузыря и кишечника (цистоскопии , ректороманоскопии , колоноскопии , пальцевого исследования ампулы прямой кишки и т.д.).

В норме активность кислой фосфатазы в крови у мужчин составляет 0 – 6,5 Ед/л, а у женщин – 0 – 5,5 Ед/л.

Повышение активности кислой фосфатазы в крови отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Заболевания предстательной железы у мужчин (рак простаты, аденома простаты , простатит);
• Болезнь Педжета;
• Болезнь Гоше;
• Болезнь Ниманна-Пика;
• Миеломная болезнь;
• Тромбоэмболии;
• Гемолитическая болезнь;
• Тромбоцитопения, обусловленная разрушением тромбоцитов;
• Заболевания ретикулоэндотелиальной системы;
• Патология печени и желчевыводящих путей;
• Метастазы в кости при злокачественных опухолях различной локализации;
• Проведенные в течение 2 – 7 предшествующих дней диагностические манипуляции на органах мочеполовой системы (ректальное пальцевое исследование, сбор секрета простаты, колоноскопия, цистоскопия и т.д.).

Креатинфосфокиназа (КФК)

Креатинфосфокиназа (КФК) также называется креатинкиназой (КК). Данный фермент катализирует процесс отщепления одного остатка фосфорной кислоты от АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты) с образованием АДФ (аденозиндифосфорной кислоты) и креатинфосфата. Креатинфосфат важен для нормального протекания обмена веществ, а также сокращения и расслабления мышц. Креатинфосфокиназа имеется практически во всех органах и тканях, но больше всего этого фермента содержится в мышцах и миокарде. Минимальное количество креатинфосфокиназы содержится в головном мозге, щитовидной железе, матке и легких.

В норме в крови содержится небольшое количество креатинкиназы, а ее активность может увеличиваться при повреждении мышц, миокарда или головного мозга. Креатинкиназа бывает трех вариантов – КК-ММ, КК-МВ и КК-ВВ, причем КК-ММ – это подвид фермента из мышц, КК-МВ – подвид из миокарда, а КК-ВВ – подвид из мозга. В норме в крови 95 % креатинкиназы составляет подвид КК-ММ, а подвиды КК-МВ и КК-ВВ определяются в следовых количествах. В настоящее время определение активности креатинкиназы в крови подразумевает оценку активности всех трех подвидов.

Показаниями для определения активности КФК в крови являются следующие состояния:

• Острые и хронические заболевания сердечно-сосудистой системы (острый инфаркт миокарда);
• Заболевания мышц (миопатии, миодистрофии и др.);
• Заболевания центральной нервной системы;
• Заболевания щитовидной железы (гипотиреоз);
• Травмы;
• Злокачественные опухоли любой локализации.

В норме активность креатинфосфокиназы в крови у взрослых мужчин составляет менее 190 Ед/л, а у женщин – менее 167 Ед/л. У детей активность фермента в норме принимает следующие значения в зависимости от возраста:

• Первые пять дней жизни – до 650 Ед/л;
• 5 дней – 6 месяцев – 0 – 295 Ед/л;
• 6 месяцев – 3 года – менее 220 Ед/л;
• 3 – 6 лет – менее 150 Ед/л;
• 6 – 12 лет: мальчики – менее 245 Ед/л и девочки – менее 155 Ед/л;
• 12 – 17 лет: юноши – менее 270 Ед/л, девушки – менее 125 Ед/л;
• Старше 17 лет – как у взрослых.

Повышение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Острый инфаркт миокарда;
• Острый миокардит;
• Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, аритмия, нестабильная стенокардия, застойная сердечная недостаточность);
• Перенесенные травмы или операции на сердце и других органах;
• Острые повреждения головного мозга;
• Повреждение скелетных мышц (обширные травмы, ожоги, некроз, поражение электротоком);
• Заболевания мышц (миозиты, полимиалгии, дерматомиозиты , полимиозиты , миодистрофии и др.);
• Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы);
• Внутривенные и внутримышечные инъекции;
• Психические заболевания (шизофрения , эпилепсия);
• Эмболия легочной артерии;
• Сильные мышечные сокращения (роды , спазмы, судороги);
• Дегидратация (обезвоживание организма на фоне рвоты , поноса , обильного потения и т.д.);
• Длительное переохлаждение или перегревание;
• Злокачественные опухоли мочевого пузыря, кишечника, молочной железы , кишечника, матки, легких, предстательной железы, печени.

Понижение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Длительное нахождение в малоподвижном состоянии (гиподинамия);
• Малая мышечная масса.

Креатинфосфокиназа, субъединица МВ (КФК-МВ)

Подвид креатинкиназы КФК-МВ содержится исключительно в миокарде, в крови в норме его очень мало. Повышение активности КФК-МВ в крови наблюдается при разрушении клеток сердечной мышцы, то есть при инфаркте миокарда. Повышенная активность фермента фиксируется через 4 – 8 часов после инфаркта, максимума достигает через 12 – 24 часа, а на 3-и сутки при нормальном течении процесса восстановления сердечной мышцы активность КФК-МВ возвращается к норме. Именно поэтому определение активности КФК-МВ используется для диагностики инфаркта миокарда и последующего наблюдения за процессами восстановления в сердечной мышце. Учитывая роль и место нахождения КФК-МВ, определение активности этого фермента показано только для диагностики инфаркта миокарда и отличения этого заболевания от инфаркта легкого или сильного приступа стенокардии.

В норме активность КФК-МВ в крови у взрослых мужчин и женщин, а также детей составляет менее 24 Ед/л.

Повышение активности КФК-МВ наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Острый инфаркт миокарда;
• Острый миокардит;
• Токсическое повреждение миокарда вследствие отравления или инфекционного заболевания;
• Состояния после травм, операций и диагностических манипуляций на сердце;
• Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, застойная сердечная недостаточность, аритмия);
• Эмболия легочной артерии;
• Заболевания и повреждения скелетных мышц (миозиты, дерматомиозиты, дистрофии , травмы, операции, ожоги);
• Синдром Рейе.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции превращения лактата в пируват, а потому очень важный для выработки энергии клетками. ЛДГ содержится в норме и в крови, и в клетках почти всех органов, однако наибольшее количество фермента фиксируется в печени, мышцах, миокарде, эритроцитах, лейкоцитах, почках, легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах. Повышение активности ЛДГ обычно наблюдается при разрушении клеток, в которых он содержится в большом количестве. А значит, высокая активность фермента характерна для повреждений миокарда (миокардитов, инфарктов, аритмий), печени (гепатиты и др.), почек, эритроцитов.

Соответственно, показаниями для определения активности ЛДГ в крови являются следующие состояния или заболевания:

• Заболевания печени и желчевыводящих путей;
• Повреждения миокарда (миокардиты, инфаркт миокарда);
• Гемолитические анемии;
• Миопатии;
• Злокачественные новообразования различных органов;
• Легочная эмболия.

В норме активность ЛДГ в крови у взрослых мужчин и женщин составляет 125 – 220 Ед/л (при использовании некоторых наборов реактивов норма может составлять 140 – 350 Ед/л). У детей нормальная активность фермента в крови различна в зависимости от возраста, и составляет следующие значения:

• Дети младше года – менее 450 Ед/л;
• Дети 1 – 3 года – менее 344 Ед/л;
• Дети 3 – 6 лет – менее 315 Ед/л;
• Дети 6 – 12 лет – менее 330 Ед/л;
• Подростки 12 – 17 лет – менее 280 Ед/л;
• Подростки 17 – 18 лет – как у взрослых.

Повышение активности ЛДГ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Период беременности ;
• Новорожденные до 10 дня жизни;
• Интенсивные физические нагрузки;
• Заболевания печени (гепатиты, цирроз, желтуха вследствие закупорки желчных протоков);
• Инфаркт миокарда;
• Эмболия или инфаркт легких;
• Заболевания системы крови (острый лейкоз , анемии);
• Заболевания и повреждения мышц (травмы, атрофии, миозиты, миодистрофии и др.);
• Заболевания почек (гломерулонефрит, пиелонефрит, инфаркт почки);
• Острый панкреатит;
• Любые состояния, сопровождающиеся массивной гибелью клеток (шок, гемолиз , ожоги, гипоксия, сильное переохлаждение и др.);
• Злокачественные опухоли различной локализации;
• Прием лекарственных средств, токсичных для печени (кофеин, стероидные гормоны , цефалоспориновые антибиотики и др.), употребление алкоголя.

Понижение активности ЛДГ в крови наблюдается при генетическом нарушении или полном отсутствии субъединиц фермента.

Липаза

Липаза представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции расщепления триглицеридов на глицерин и жирные кислоты . То есть липаза важна для нормального переваривания жиров, поступающих в организм с пищей. Фермент вырабатывается целым рядом органов и тканей, но львиная доля липазы, циркулирующей в крови, имеет происхождение из поджелудочной железы. После выработки в поджелудочной железе липаза поступает в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где расщепляет жиры, поступившие с пищей. Далее, благодаря своему маленькому размеру, липаза через стенку кишки проходит в кровеносные сосуды и циркулирует в кровотоке, где продолжает расщеплять жиры на составляющие, усваивающиеся клетками.

Увеличение активности липазы в крови наиболее часто обусловлено разрушением клеток поджелудочной железы и выходом в кровоток большого количества фермента. Именно поэтому определение активности липазы играет очень важную роль в диагностике панкреатита или закупорки панкреатических протоков опухолью, камнем, кистой и т.д. Кроме того, высокая активность липазы в крови может отмечаться при заболеваниях почек, когда фермент задерживается в кровотоке.

Таким образом, очевидно, что показаниями к определению активности липазы в крови являются следующие состояния и заболевания:

• Подозрение на острый или обострение хронического панкреатита;
• Хронический панкреатит;
• Желчнокаменная болезнь;
• Холецистит острый;
• Травмы живота;
• Алкоголизм.

В норме активность липазы в крови у взрослых составляет 8 – 78 Ед/л, а у детей – 3 – 57 Ед/л. При определении активности липазы другими наборами реактивов нормальное значение показателя составляет менее 190 Ед/л у взрослых и менее 130 Ед/л у детей.

Повышение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Острый или хронический панкреатит;
• Рак, киста или псевдокиста поджелудочной железы;
• Алкоголизм;
• Желчная колика ;
• Внутрипеченочный холестаз;
• Хронические заболевания желчного пузыря;
• Странгуляция или инфаркт кишечника;
• Заболевания обмена веществ (сахарный диабет, подагра , ожирение);
• Острая или хроническая почечная недостаточность;
• Перфорация (прободение) язвы желудка;
• Непроходимость тонкого кишечника;
• Перитонит;
• Эпидемический паротит, протекающий с поражением поджелудочной железы;
• Прием лекарственных средств, вызывающих спазм сфинктера Одди (морфин, Индометацин , Гепарин , барбитураты и др.).

Понижение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Злокачественные опухоли различной локализации (кроме карциномы поджелудочной железы);
• Избыток триглицеридов в крови на фоне неправильного питания или при наследственных гиперлипидемиях.

Пепсиногены I и II

Пепсиногены I и II представляют собой предшественников основного желудочного фермента пепсина. Они вырабатываются клетками желудка . Часть пепсиногенов из желудка попадает в системный кровоток, где их концентрация может быть определена различными биохимическими методиками. В желудке пепсиногены под влиянием соляной кислоты превращаются в фермент пепсин, который расщепляет поступившие с пищей белки. Соответственно, концентрация пепсиногенов в крови позволяет получить информацию о состоянии секреторной функции желудка и выявить тип гастрита (атрофический, гиперацидный).

Пепсиноген I синтезируется клетками дна и тела желудка, а пепсиноген II – клетками всех отделов желудка и верхней части двенадцатиперстной кишки. Поэтому определение концентрации пепсиногена I позволяет оценить состояние тела и дна желудка, а пепсиногена II – всех отделов желудка.

Когда концентрация пепсиногена I в крови снижена, это свидетельствует о гибели главных клеток тела и дна желудка, которые вырабатывают этот предшественник пепсина. Соответственно, низкий уровень пепсиногена I может свидетельствовать об атрофическом гастрите. Причем на фоне атрофического гастрита уровень пепсиногена II долгое время может оставаться в пределах нормы. Когда же концентрация пепсиногена I в крови повышена, то это свидетельствует о высокой активности главных клеток дна и тела желудка, а, значит, о гастрите с повышенной кислотностью. Высокий уровень пепсиногена II в крови свидетельствует о высоком риске язвы желудка, так как говорит о том, что секретирующие клетки слишком активно вырабатывают не только предшественники ферментов, но и соляную кислоту.

Для клинической практики большое значение имеет расчет соотношения пепсиногена I / пепсиногена II, так как этот коэффициент позволяет выявлять атрофические гастриты и высокий риск развития язвы и рака желудка . Так, при значении коэффициента менее 2,5 речь идет об атрофическом гастрите и высоком риске рака желудка. А при коэффициенте более 2,5 – о высоком риске язвы желудка. Кроме того, соотношение концентраций пепсиногенов в крови позволяет отличить функциональные расстройства пищеварения (например, на фоне стресса , неправильного питания и т.д.) от реальных органических изменений в желудке. Поэтому в настоящее время определение активности пепсиногенов с расчетом их соотношения является альтернативой гастроскопии для тех людей, которые по каким-либо причинам не могут пройти эти обследования.

Определение активности пепсиногенов I и II показано в следующих случаях:

• Оценка состояния слизистой оболочки желудка у людей, страдающих атрофически гастритом;
• Выявление прогрессирующего атрофического гастрита с высоким риском развития рака желудка;
• Выявление язвы желудка и двенадцатиперстной кишки;
• Выявление рака желудка;
• Контроль за эффективностью терапии гастрита и язвы желудка.

В норме активность каждого пепсиногена (I и II) составляет 4 – 22 мкг/л.

Повышение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

• Острый и хронический гастрит;
• Синдром Золлингера-Эллисона;
• Язва двенадцатиперстной кишки;
• Любые состояния, при которых повышена концентрация соляной кислоты в желудочном соке (только для пепсиногена I).

Понижение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

• Прогрессирующий атрофический гастрит;
• Карцинома (рак) желудка;
• Болезнь Аддисона;
• Пернициозная анемия (только для пепсиногена I), которая также называется болезнью Аддисона-Бирмера;
• Микседема;
• Состояние после резекции (удаления) желудка.

Холинэстераза (ХЭ)

Под одним и тем же названием "холинэстераза" обычно подразумеваются два фермента – истинная холинэстераза и псевдохолинэстераза. Оба фермента способны расщеплять ацетилхолин, являющийся медиатором в соединениях нервов. Истинная холинэстераза участвует в передаче нервного импульса и в большом количестве присутствует в тканях мозга, нервных окончаниях, легких, селезенке, эритроцитах. Псевдохолинэстераза отражает способность печени синтезировать белки и отражает функциональную активность этого органа.

В сыворотке крови присутствуют обе холинэстеразы, и поэтому определяется суммарная активность обоих ферментов. Вследствие этого определение активности холинэстеразы в крови используется для выявления пациентов, у которых миорелаксанты (препараты, расслабляющие мышцы) оказывают длительное действие, что важно в практике

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая — цинксодержащий внутриклеточный фермент, играющий роль в синтезе лактата. Он обнаруживается практически во всем теле,больше всего в печени, мышечной ткани и сердце. ЛДГ имеет 5 вариаций, отличающихся структурой и локализацией:

1. ЛДГ-1 большей частью располагается в тканях головного мозга и сердечной мышце;
2. ЛДГ-1 и ЛДГ-2 локализуются в клетках крови, почках;
3. ЛДГ-3 присутствует в мышцах, селезёнке, надпочечниках, лёгких, поджелудочной железе;
4. ЛДГ-4 имеет такие же локации, как и ЛДГ-3, кроме того он встречается в плаценте, гранулоцитах, печени и сперматозоидах;
5. ЛДГ-5 обнаруживается в мышцах, в клетках печени и во всех органах, где локализуется ЛДГ-4.

При полном снабжении клеток кислородом, Лактатдегидрогеназа не запасается в организме, а распадается до нейтральных веществ и выходит естественным образом. Но при определённых нарушениях, приводящих к расщеплению клеток, его количество может возрасти. Повышение концентрации лактатдегидрогеназы может являться свидетельством всевозможных патологий.

Норма ЛДГ в крови

Имеются конкретные рамки концентрации ЛДГ в норме. Сразу после рождения (до 4-х дней) нормой считается уровень ЛДГ до 775 Ед/л. У новорожденных детей нормальным будет содержание фермента в крови, не превышающее 2000 единиц на литр крови. У детей до 2-х лет уровень фермента не должен превышать 430 Ед/л, в возрасте от 2 до 12 лет — 295 Ед/л. У взрослых людей количество ЛДГ значительно снижается и имеет половые различия: у женщин за норму принимается число 135-214 Ед/л, а у мужчин — 135-225 Ед/л.

Когда требуется провести анализ на ЛДГ

Как правило, врачи направляют на анализ концентрации ЛДГ в крови при подозрениях на многие заболевания, причиной которых является гипоксия или распад клеток: анемия, разрушении миокарда, опухоли, патологии в работе печени и другие. С помощью этого исследования можно выявить какие-либо нарушения в строении тканей и вовремя распознать заболевание.

Определение уровня ЛДГ

Кровь исследуется на содержание ЛДГ по особенной методике под названием «UV-тест». Кровь берётся из вены, в утренние часы (до 10) и натощак. Затем полученное вещество подвергают центрифугированию, чтобы выделить из плазмы сыворотку. При этом очень важно, чтобы сыворотка была чистой, без следов распада эритроцитов, поскольку в противном случае результат может оказаться неверным. Внимание! Нежелательно курить и употреблять алкоголь накануне проведения анализа. Помимо этого, не следует принимать пищу за 6-8 часов до исследования, при этом необходимо ограничить потребление белковой и жирной пищи. Интенсивные занятия спортом тоже способны исказить результат. Ещё на конечный показатель оказывают влияние принимаемые лекарственные средства, поэтому стоит отложить приём медикаментов в день проведения исследования. Обычно с результатом анализа можно ознакомиться уже на 2 день обследования.

Важно! Повышение уровня ЛДГ не всегда свидетельствует о патологии. Существуют физиологические причины увеличения показателя фермента, такие как беременность, младенческий возраст или усиленная физическая активность.

Когда ЛДГ повышен

Возрастание концентрации ЛДГ возникает при следующих патологиях:

• инсульт
• инфаркт миокарда, кишечника или лёгкого
• лёгочная недостаточность
• гипоксия
• острый панкреатит
• заболевания поджелудочной железы
• сниженное кровяное давление
• болезни, которые поражают гепатобиларный комплекс
• рак крови, почек, яичек и т.д.
• цирроз печени
• желтуха (на первых стадиях болезни)
• железодефицитная или пернициозная анемия
• эклампсия
• отслойка плаценты
• некоторые грибковые заболевания
• лимфома
• гепатит
• инфекционный мононуклеоз
• травмы скелетной мускулатуры, травматический шок
• дистрофическое состояние
• гломерулонефрит
• лейкоз
• кислородная недостаточность

Чтобы точно определить, где протекает патологический процесс, нужно проанализировать, какой именно изофермент ЛДГ повышен.

Возрастание показателей ЛДГ-1 или ЛДГ-2 наиболее часто указывает на инфаркт сердечной мышцы. Если повышена концентрация ЛДГ-1 и ЛДГ-3, то можно предположить, что у пациента развивается атрофия мышечной ткани. Чрезмерная активность изоферментов ЛДГ-4 и 5 часто указывает на нарушения в работе печени, а также на мышечные и костные повреждения. Если подозревают онкологическое заболевание, то наибольшее внимание обращают на количество ЛДГ-3, 4 и 5.

Важно! Повышенный показатель ЛДГ можно обнаружить при таких состояниях, как:

• употребление алкоголя
• психологический стресс или усиленные физические нагрузки
• определённые кожные заболевания
• употребление некоторых медикаментов (чаще всего, аспирин, анестетики, фториды, оральные контрацептивы и инсулин)
• тромбоцитоз

Когда ЛДГ снижен

Снижение концентрации лактатдегидрогеназы в крови характерно в следующих ситуациях:

• употребление большого количества аскорбиновой кислоты;
• высокий уровень содержания в моче солей щавелевой кислоты (оксалатов)
• своеобразная реакция на цистотическую химиотерапию.

Понижение показателя ЛДГ встречается очень редко и не всегда трактуется как свидетельство наличия нарушений в организме.

Способы снижения уровня ЛДГ

Чтобы снизить показатель лактатдегидрогеназы, необходимо точно диагностировать причину его увеличения и устранить ее. Заниматься расшифровкой результатов анализа обязательно должен квалифицированный специалист. Лечение выявленного заболевания будет способствовать понижению содержания ЛДГ в крови. Контролировать показатель лактатдегидрогеназы требуется при обнаружении следующих диагнозов:

Если пациенту поставлен диагноз «анемия», то ему будет назначена систематическая терапия, включающая в себя приём железосодержащих препаратов и специальной диеты. При этом необходимо периодически проводить биохимический анализ крови на ЛДГ, для того чтобы убедиться в продуктивности лечения.

Также регулярно сдавать кровь на ЛДГ нужно во время лечения острого панкреатита, так как именно по показателю лактатдегидрогеназы можно проследить успешность терапии.

Как правило, квалифицированные врачи устраняют приступ воспаления поджелудочной железы без хирургического вмешательства, и лишь в самых серьёзных случаях назначается ее удаление.

При инфаркте миокарда крайне необходимо вовремя начать лечение. Первым делом назначается медикаментозная терапия, помогающая быстро снять приступ и нормализовать кровообращение. Во время лечения следует проводить строгий контроль уровня содержания ЛДГ.

При подозрении на онкологическое заболевание требуется провести дополнительные обследования пациента. В случае подтверждения этого диагноза необходимо принимать экстренные меры. Как правило, предпочтение отдаётся комплексной терапии, включающей в себя хирургическое вмешательство, химиотерапию и лучевое лечение.

Таким образом, биохимический анализ крови на содержание лактатдегидрогеназы поможет вовремя обнаружить различные заболевания и патологии в организме человека на ранних стадиях, до проявления симптомов болезни. К счастью, современные методы обследования организма позволяют избежать опасных осложнений. Более того, комплексная диагностика делает возможным наблюдение за течением хронических заболеваний.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) в крови – это лабораторный критерий с низкой специфичностью. Однако его отклонение от нормы является достаточным условием для проведения комплексного обследования пациента. Он необходим для первичной диагностики патологий в работе сердца, лёгких, почек, различных онкопатологий и деструкции мышечной ткани у человека.

Для того чтобы понять с какой целью назначается анализ первоначально следует разобраться — что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови?

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) в крови – это фермент, локализующийся внутри клеток. В состав обязательно входят ионы цинка. Основная функция – катализировать процесс окисления молочной кислоты до пирувата. Практически все клетки в организме человека содержат фермент ЛДГ. Максимальная концентрация отмечается в скелетных (9000 ед/г) и сердечной (25 000 ед/г) мышцах, а также в почках (15 000 ед/г), лёгких (9500 ед/г)и печени (9000 ед/г).

В случае повреждения клетки происходит активное высвобождение фермента в кровеносное русло. Клетки крови также содержат ЛДГ, однако, их содержание незначительно. Именно поэтому даже при незначительной деструкции тканей любого из органов происходит резкое увеличение уровня ЛДГ в сыворотке крови, что применяется для диагностики различных заболеваний. Данный факт позволяет отнести анализ крови на ЛДГ к высокочувствительным, но низкоспецифичным критериям.

Изоформы фермента

С точки зрения информативности полученных результатов изоформы ЛДГ являются более предпочтительными за счёт повышения уровня специфичности. Известно 5 изоформ фермента с характерными физико-химическими свойствами.

Показания к проведению исследования

Выписать направление на биохимический анализ сыворотки крови с целью определения уровня ЛДГ врач может если:

• у пациента наблюдаются симптомы хронического или острого повреждения целостности клеток и тканей;
• человек ощущает сильную боль в области груди, причиной которой может являться инфаркт миокарда или стенокардия;
• необходим контроль течения хронических патологий, включая онкологию;
• проводиться масштабный скрининг здоровья человека.

Норма ЛДГ в крови

Любая расшифровка результатов должна проводится исключительно специалистом. В виду низкой специфичности рассматриваемого критерия запрещается его изолированное применение для окончательной диагностики заболевания. Показатели нормальной концентрации ЛДГ у взрослых и детей в крови приведены в таблице.

Необходимо отметить, что в норме уровень ЛДГ у мужчин выше, чем у женщин. Отклонение от референсных (нормальных) значений в большую или меньшую сторону свидетельствует о развитии патологического процесса.

Значение показателей изоферментов ЛДГ

Активность изоферментов определяют по степени инактивации мочевиной. Установлено, что уровень ингибирования ферментативной активности сыворотки человека мочевиной находится в пределах от 26 до 36 %. Этот показатель рассматривается как стандартное значение для сравнения ингибирующих свойств пяти фракций изоферментов.

Изофермент	Уровень инактивации от общей активности мочевины, %
ЛДГ-1	20-30
ЛДГ-2	25-40
ЛДГ-3	15-25
ЛДГ-4	8-15
ЛДГ-5	8-12

Из таблицы видно, что для каждой фракции соответствует свой уровень ингибирования. Исходя из известных данных о приоритетном органе синтеза каждого изофермента, и полученных результатов анализов можно с высокой долей вероятности определить орган, в котором развивается заболевание.

Расшифровка результатов: причины понижения

Отмечается, что уровень ЛДГ понижен в следующих случаях:

• наличие у пациента оксалатов (соли и эфиры щавелевой кислоты) и мочевины, которые ослабляют ферментативную активность ЛДГ;
• приём лекарственных препаратов, снижающих работу фермента (антибиотики, аскорбиновая кислота);
• эффективность выбранной тактики лечения, приводящая к нормализации величины рассматриваемого критерия.

Причины повышения ЛДГ в биохимическом анализе крови

Рассматриваемый критерий может отклоняться от нормальных величин при целом ряде различных заболеваний. Причинами повышения концентрации лактатдегидрогенезы могут являться:

• инфаркт миокарда, сопровождающийся ишемическим некрозом среднего слоя мышечной ткани сердца;
• закупоривание артерии лёгкого тромбом или инфаркт лёгких;
• патологии крови, для которых характерно разрушение эритроцитов (различные виды анемии, гемолиз, тяжелые интоксикации);
• злокачественные опухоли, поражающие различные органы и ткани, нередко сопровождающиеся метастазированием;
• нарушения в работе печени на фоне хронического и острого гепатита, болезни Госпела или алкогольной интоксикации;
• патологии почек (клубочковый нефрит, пиелонефрит);
• атрофия или травмы мышечной ткани;
• открытые и закрытые переломы;
• застойная сердечная или коронарная недостаточность;
• воспаление ткани сердечной мышцы;
• мононуклеоз, вирусной этиологии;
• острый приступ панкреатита;
• судорожные припадки;
• алкогольный делирий (психические отклонения на фоне резкой отмены алкоголя);
• ожоговая болезнь;
• отслоение плаценты раньше срока;
• гиперфункция щитовидной железы.

При выявлении причин повышения ЛДГ у женщин и мужчин необходимо исключать влияние факторов, которые могут приводить к недостоверным результатам:

• неправильный забор крови, в результате чего в пробирке разрушились эритроциты (гемолиз);
• пренебрежение правилами подготовки к сдаче биоматериала: физические и эмоциональные стрессы, курение, алкоголь, неправильный рацион;
• применение методов лечения, сопровождающиеся электростимуляцией пациента за неделю до проведения анализа;
• избыточное количество тромбоцитов в крови;
• приём лекарственных препаратов, активирующих работу ферментативной системы.

Нормализация уровня ЛДГ в крови

Пациенты часто задаются вопросом – как снизить уровень фермента? Для этого необходимо изначально установить точную причину повышения ЛДГ. Только при устранении заболевания, которое являлось причиной, возможно вернуть показатель к нормальным значениям. Терапия каждой из патологий имеет свои особенности:

• после первых признаков инфаркта миокарда человеку необходимо оказать первую помощь. Любая отсрочка лечения может привести к летальному исходу и развитию серьёзных осложнений. С целью оценки риска рецидива проводится контрольное измерение уровня ЛДГ, который при адекватной терапии должен возвращаться в норму;
• при анемии, спровоцированной недостатком железа, проводится коррекция питания пациента, и назначаются железосодержащие препараты. Благоприятным исходом считается – повышение уровня гемоглобина и снижение – ЛДГ;
• при онкопатологии необходим масштабный скрининг пациента для оценки размера опухоли, наличия метастазов и степени повреждения органов. При этом оценка эффективности лечения включает анализ на ЛДГ и основные онкомаркеры. Отсутствие положительной динамики, выражающейся в уменьшении рассматриваемых критериев, является поводом для перевода пациента на более агрессивные методы лечения;
• в случае острого панкреатита необходимо обязательное помещение пациента в круглосуточный стационар. Лечение включает в себя капельницы с обезболивающими, антибактериальными и противовоспалительными препаратами. По мере улучшения состояния больного, в норму приходят все биохимические показатели.

Как проводится анализ ЛДГ?

Для оценки уровня ЛДГ и его ферментативной активности применяют 2 группы методик:

• спектрофотометрические, суть которых заключается в определении различия в спектрах поглощении окисленной формы НАД (кофермент всех живых клеток) от восстановленной;
• колориметрические, подразделяющиеся на динитрофенилгидразиновые – определение концентрации пирувата, и редоксиндикаторные – выявление определённых молекул при помощи индикаторов, которые меняют цвет.

В качестве стандартов для определения ферментативной активности ЛДГ применяется оптический тест, а для изоферментов – электрофорез. При выдаче результатов анализа лаборатория обязательно должна указывать выбранную методику.

Как подготовиться к исследованию

Подготовка к сдаче анализа необходима для получения максимально достоверных и точных результатов. Биологическим материалом является венозная кровь, собранная из кубитальной вены на локтевом сгибе. Рекомендации перед анализом:

• кровь сдаётся строго натощак, за 1 сутки необходимо исключить из рациона жирные и жареные блюда;
• категорически запрещается за 12 часов до забора биоматериала пить сок, чай и кофе, разрешена чистая вода без газа;
• за 30 минут не курить;
• минимум за 48 часов не употреблять алкоголь и лекарственные препараты. При невозможности отмены каких-либо лекарств предупредить об их приёме сотрудника лаборатории;
• ограничить физическое и эмоциональное напряжение за 1 час.

Выводы

Подводя итог, необходимо подчеркнуть:

• ЛДГ в биохимическом анализе крови – низкоспецичный критерий, позволяющий предположить ряд заболеваний. Для уточнения диагноза обязательно проведение дополнительных лабораторных и инструментальных обследований;
• при расшифровке результатов важно учитывать, что референсная величина у ребёнка и взрослого человека различна;
• в случае некроза и инфаркта, для которых характерно разрушение клеток рекомендуется повторное проведение анализа после острой стадии. Это необходимо для оценки степени разрушения тканей и тяжести патологии;
• выявление степени активность изоформ фермента позволяет уточнить место локализации патологии.