A desnaturação de proteínas é um processo que está associado à violação das estruturas secundárias, terciárias e quaternárias da molécula sob a influência de vários fatores.

Recursos do processo

É acompanhado pelo desdobramento da ligação polipeptídica, que inicialmente se apresenta em solução como uma espiral aleatória.

O processo de desnaturação da proteína é acompanhado pela perda da casca de hidratação, pela precipitação da proteína e pela perda de suas propriedades nativas.

Dentre os principais fatores que provocam o processo de desnaturação, destacamos os parâmetros físicos: pressão, temperatura, ação mecânica, radiação ionizante e ultrassônica.

A desnaturação das proteínas ocorre sob a influência de solventes orgânicos, ácidos minerais, álcalis, sais de metais pesados, alcalóides.

Tipos

Na biologia, distinguem-se duas variantes de desnaturação:

• A desnaturação reversível de proteínas (renaturação) envolve um processo no qual uma proteína desnaturada, após a remoção de todas as substâncias desnaturantes, é restaurada à sua estrutura original. Nesse caso, a atividade biológica retorna por completo.
• A desnaturação irreversível implica a destruição completa da molécula, mesmo após a retirada dos reagentes desnaturantes da solução a atividade fisiológica não retorna.

Características de proteínas desnaturadas

Após a desnaturação da proteína, ela recebe certas propriedades:

1. Em comparação com a molécula de proteína nativa, o número de grupos funcionais ou reativos na molécula aumenta.
2. A solubilidade e o processo de precipitação das proteínas diminuem, o que é facilitado pela perda da casca aquosa. A estrutura se desdobra, aparecem radicais hidrofóbicos e observa-se a neutralização das cargas dos fragmentos polares.
3. A configuração da molécula de proteína muda.
4. A atividade biológica é perdida, a razão para isso será uma violação da estrutura nativa.

Consequências

Após a desnaturação, a estrutura compacta nativa se transforma em uma forma desdobrada e solta, e a penetração das enzimas necessárias para a destruição das ligações peptídicas é simplificada.

A conformação das moléculas de proteína é determinada pela ocorrência de um número suficiente de ligações entre diferentes partes de uma determinada cadeia polipeptídica.

As proteínas, constituídas por um número suficiente de átomos que estão em movimento caótico contínuo, contribuem para certos movimentos de partes da cadeia polipeptídica, o que provoca uma violação da estrutura geral das proteínas, uma diminuição nas suas funções fisiológicas.

As proteínas apresentam labilidade conformacional, ou seja, predisposição a pequenas alterações na conformação que ocorrem em decorrência da quebra de algumas ligações e formação de outras.

A desnaturação das proteínas leva a mudanças em suas propriedades químicas, na capacidade de interagir com outras substâncias. Há uma mudança na estrutura espacial e no local em contato direto com outra molécula, e em toda a conformação como um todo. As mudanças conformacionais observadas são importantes para o funcionamento das proteínas em uma célula viva.

Mecanismo de destruição

O processo de desnaturação de proteínas envolve a destruição de ligações químicas (hidrogênio, dissulfeto, eletrostáticas) que estabilizam os mais altos níveis de organização da molécula de proteína. Como resultado, a estrutura espacial da proteína muda. Em muitas situações, não há destruição da sua estrutura primária. Isso permite, após o desenrolar da cadeia polipeptídica, torcer espontaneamente a proteína, criando um “emaranhado aleatório”. Nessa situação, observa-se uma transição para um estado desordenado, que apresenta diferenças significativas em relação à conformação nativa.

Conclusão

A temperatura de desnaturação das proteínas excede 56 graus Celsius. Os sinais típicos da passagem da desnaturação irreversível das moléculas de proteínas são considerados uma diminuição na solubilidade e hidrofilicidade das moléculas, um aumento na atividade óptica, uma diminuição na estabilidade das soluções proteicas e um aumento na viscosidade.

A desnaturação causa agregação de partículas, elas podem precipitar. Se uma proteína for afectada por um agente desnaturante durante um curto período de tempo, a probabilidade de restaurar a estrutura nativa da proteína é elevada. Esses processos são amplamente utilizados no processamento de alimentos, enlatados, calçados, roupas, durante a secagem de frutas e vegetais. A desnaturação é utilizada em medicina veterinária, medicina, clínica, farmácia, na realização de estudos bioquímicos relacionados à precipitação de proteínas em material biológico. Em seguida, é realizada a identificação de instâncias não proteicas e de baixo peso molecular na solução teste, a partir da qual é possível estabelecer o conteúdo quantitativo das substâncias. Atualmente, eles estão procurando maneiras de proteger as moléculas de proteínas da destruição.

Propriedades e funções das proteínas

A estrutura e as propriedades das proteínas podem mudar sob a influência de vários fatores físico-químicos: a ação de ácidos e álcalis concentrados, metais pesados, mudanças de temperatura, etc. Algumas das proteínas mudam facilmente sua estrutura sob a influência de vários fatores, outras são resistentes a tais influências. As principais propriedades de uma proteína são desnaturação, renaturação e destruição.

Desnaturação

Desnaturação - Este é um processo de perturbação da estrutura natural de uma proteína, mantendo as ligações peptídicas (estrutura primária). Talvez irreversível processo. Mas se a ação dos fatores negativos cessar nos primeiros estágios, a proteína pode restaurar seu estado normal, ou seja, ocorre a desnaturação reversa - renaturação.

Renaturalização

Renaturalização é a capacidade de uma proteína de restaurar sua estrutura normal após a eliminação da ação de fatores negativos. O desempenho de algumas funções - motoras, sinalizadoras, catalíticas, etc. - nos organismos vivos está associado à desnaturação reversa parcial das proteínas.

Destruição

Destruição é o processo de destruição da estrutura primária da proteína. É sempre um processo irreversível.

Funções das proteínas

As proteínas desempenham as seguintes funções principais:

1. Estrutural (construção). Eles fazem parte de membranas, microtúbulos e microfilamentos que atuam como citoesqueleto. As ligações contêm proteína de elastina, cabelos, unhas e penas contêm proteína de queratina, cartilagem e tendões contêm proteína de colágeno, ossos contêm proteína de oseína.
2. Protetor. Os linfócitos produzem proteínas especializadas - anticorpos que são capazes de reconhecer e neutralizar bactérias, vírus, proteínas estranhas ao corpo. As proteínas fibrina, tromboplastina e trombina estão envolvidas nos processos de coagulação sanguínea. Eles evitam perda significativa de sangue. Em resposta ao ataque de patógenos, as plantas também sintetizam diversas proteínas de defesa.
3. Sinal. Proporciona absorção seletiva pela célula de determinadas substâncias e contribui para a sua proteção. Ao mesmo tempo, proteínas complexas individuais das membranas celulares são capazes de reconhecer certos compostos químicos e responder a eles. Eles se ligam a elas ou alteram sua estrutura e transmitem sinais sobre essas substâncias para outras partes da membrana ou profundamente na célula.

1. Motor (contrátil). Fornece a capacidade da célula de se mover, mudar de forma. Por exemplo, as proteínas contráteis actina e miosina funcionam no músculo esquelético e em muitas outras células. Os microtúbulos dos cílios e flagelos das células eucarióticas contêm a proteína tubulina.
2. Regulatório. São hormônios de natureza proteica em animais que regulam o crescimento, a puberdade, os ciclos sexuais, as alterações do tegumento, etc. Algumas proteínas regulam a atividade metabólica.
3. Transporte. As proteínas transportam íons inorgânicos, gases (oxigênio, dióxido de carbono), substâncias orgânicas específicas. As proteínas de transporte são encontradas nas membranas celulares, nos glóbulos vermelhos, etc. Existem proteínas de transporte no sangue que reconhecem e ligam certos hormônios e os transportam para certas células. Por exemplo, a hemocianina (proteína azul) em invertebrados, a hemoglobina em vertebrados transporta oxigênio.
4. reserva. Eles podem ser armazenados no endosperma das sementes de muitas plantas (em cereais de 15 a 25%, leguminosas - até 45%), em ovos de pássaros, répteis, etc.
5. Nutritivo. O embrião da semente de algumas plantas consome proteínas nos primeiros estágios de desenvolvimento, que ficam depositadas na reserva.
6. Energia. Quando as proteínas são quebradas, a energia é liberada. Os aminoácidos, que foram formados durante a quebra das proteínas, são usados ​​para a biossíntese de proteínas necessárias ao corpo ou são decompostos para liberar energia. Com a quebra completa de 1 g de proteínas, são liberados em média 17,2 kJ de energia. Porém, as proteínas como fonte de energia são muito raramente utilizadas, principalmente quando as reservas de carboidratos e gorduras se esgotam.
7. Enzimático (catalítico). Essa função é desempenhada por proteínas - enzimas que aceleram as reações bioquímicas do corpo.
8. Função anticongelante. O plasma sanguíneo de alguns organismos vivos contém proteínas que impedem o congelamento em baixas temperaturas.

Alguns organismos que vivem em condições quentes possuem proteínas que não desnaturam mesmo a uma temperatura de +50 a 90 °C.

Algumas proteínas formam complexos complexos com pigmentos, ácidos nucléicos.

Desnaturação- esta é uma violação da estrutura espacial nativa da molécula de proteína sob a influência de influências externas.

Tais influências externas incluem aquecimento (desnaturação térmica); agitação, chicotadas e outras influências mecânicas agudas (desnaturação da superfície); alta concentração de íons hidrogênio ou hidróxido (desnaturação ácida ou alcalina); desidratação intensiva durante a secagem e congelamento de produtos, etc.

Para os processos tecnológicos de produção de produtos de restauração pública, a desnaturação térmica das proteínas é da maior importância prática. Quando as proteínas são aquecidas, o movimento térmico dos átomos e cadeias polipeptídicas nas moléculas de proteína aumenta, como resultado da destruição das chamadas ligações cruzadas fracas entre cadeias polipeptídicas (por exemplo, de hidrogênio), e interações hidrofóbicas e outras entre as cadeias laterais também são enfraquecidas. Como resultado, a conformação das cadeias polipeptídicas na molécula de proteína muda. Nas proteínas globulares, os glóbulos proteicos se desdobram com subsequente dobramento em um novo tipo; ligações fortes (covalentes) de uma molécula de proteína (peptídeo, dissulfeto) não são violadas durante esse rearranjo. A desnaturação térmica da proteína fibrilar de colágeno pode ser representada como fusão, pois como resultado da destruição de um grande número de ligações cruzadas entre cadeias polipeptídicas, sua estrutura fibrilar desaparece e as fibras de colágeno se transformam em uma massa vítrea contínua.

No rearranjo molecular das proteínas durante a desnaturação, um papel ativo pertence à água, que está envolvida na formação de uma nova estrutura conformacional da proteína desnaturada. Proteínas completamente desidratadas isoladas na forma cristalina são muito estáveis ​​e não desnaturam mesmo quando aquecidas por um longo período a uma temperatura de 100°C ou superior. O efeito desnaturante das influências externas é tanto mais forte quanto maior for a hidratação das proteínas e menor a sua concentração em solução.

A desnaturação é acompanhada por alterações nas propriedades mais importantes da proteína: perda de atividade biológica, especificidade da espécie, capacidade de hidratar (dissolver, inchar); melhor ataque de enzimas proteolíticas (inclusive digestivas); aumentando a reatividade das proteínas; agregação de moléculas de proteínas.

A perda da atividade biológica das proteínas em decorrência de sua desnaturação térmica leva à inativação de enzimas contidas nas células vegetais e animais, bem como à morte de microrganismos que entram nos produtos durante sua produção, transporte e armazenamento. Em geral, esse processo é avaliado positivamente, pois o produto acabado, na ausência de sua recontaminação com microrganismos, pode ser armazenado por um tempo relativamente longo (resfriado ou congelado).

Como resultado da perda da especificidade das espécies pelas proteínas, o valor nutricional do produto não diminui. Em alguns casos, essa propriedade das proteínas é utilizada para controlar o processo tecnológico. Por exemplo, alterando a cor da cromoproteína da carne - mioglobina de vermelho para marrom claro, avalia-se a prontidão culinária da maioria dos pratos de carne.

A perda da capacidade de hidratação das proteínas é explicada pelo fato de que quando a conformação das cadeias polipeptídicas muda, grupos hidrofóbicos aparecem na superfície das moléculas proteicas e os hidrofílicos são bloqueados como resultado da formação de ligações intramoleculares.

Melhoria da hidrólise da proteína desnaturada por enzimas proteolíticas, aumento de sua sensibilidade a muitos reagentes químicos é explicada pelo fato de que na proteína nativa os grupos peptídicos e muitos grupos funcionais (reativos) são protegidos por uma camada de hidratação externa ou estão localizados dentro da proteína glóbulo e, portanto, protegido de influências externas.

Durante a desnaturação, esses grupos aparecem na superfície da molécula de proteína.

Agregação - esta é a interação de moléculas de proteínas desnaturadas, como resultado da formação de ligações intermoleculares, tanto fortes, por exemplo, dissulfeto, quanto numerosas ligações fracas.

A consequência da agregação de moléculas de proteínas é a formação de partículas maiores. As consequências da agregação adicional de partículas de proteína são diferentes dependendo da concentração de proteína na solução. Em soluções de baixa concentração, formam-se flocos de proteínas que precipitam ou flutuam na superfície do líquido (muitas vezes com formação de espuma). Exemplos desse tipo de agregação são a precipitação de flocos de lactoalbumina desnaturada (quando o leite é fervido), a formação de flocos e espuma de proteínas na superfície dos caldos de carne e peixe. A concentração de proteínas nestas soluções não ultrapassa 1%.

Quando as proteínas são desnaturadas em soluções proteicas mais concentradas, como resultado de sua agregação, forma-se uma geleia contínua que retém toda a água contida no sistema. Este tipo de agregação de proteínas é observado durante o tratamento térmico de carnes, peixes, ovos e diversas misturas à base deles. A concentração ideal de proteína na qual as soluções proteicas formam uma geleia sólida sob condições de aquecimento é desconhecida. Tendo em conta que a capacidade das proteínas formarem géis depende da configuração (assimetria) das moléculas, deve-se assumir que os limites de concentração especificados são diferentes para diferentes proteínas.

Proteínas no estado de geleias mais ou menos aguadas são compactadas durante a desnaturação térmica, ou seja, sua desidratação ocorre com a separação do líquido no meio ambiente. A geleia submetida ao aquecimento, via de regra, apresenta menor volume, massa, plasticidade, além de maior resistência mecânica e maior elasticidade em relação à geleia original de proteínas nativas. Essas alterações também são consequência da agregação de moléculas de proteínas desnaturadas. As características reológicas de tais geleias compactadas dependem da temperatura, do pH do meio e da duração do aquecimento.

A desnaturação das proteínas nas geleias, acompanhada de sua compactação e separação da água, ocorre durante o tratamento térmico de carnes, peixes, cozimento de legumes e produtos de massa para panificação.

Cada proteína tem uma temperatura de desnaturação específica. Em produtos alimentícios e produtos semiacabados, costuma-se observar o nível de temperatura mais baixo, no qual começam as mudanças visíveis de desnaturação nas proteínas mais lábeis. Por exemplo, para proteínas de peixe, esta temperatura é de cerca de 30 C, clara de ovo - 55 C.

Em valores de pH próximos ao ponto isoelétrico da proteína, a desnaturação ocorre em temperatura mais baixa e é acompanhada pela desidratação máxima da proteína. A mudança do pH do meio em uma direção ou outra do ponto isoelétrico da proteína contribui para um aumento na sua estabilidade térmica. Assim, a globulina X isolada do tecido muscular do peixe, que possui ponto isoelétrico em pH 6,0, desnatura a 50 °C em meio levemente ácido (pH 6,5) e a 80 °C em meio neutro (pH 7,0).

A reação do meio ambiente também afeta o grau de desidratação das proteínas da geleia durante o tratamento térmico dos produtos. Uma mudança direcionada na reação do meio ambiente é amplamente utilizada em tecnologia para melhorar a qualidade dos pratos. Assim, ao estufar aves, peixes, estufar carnes, marinar carnes e peixes, adiciona-se ácido, vinho ou outros temperos ácidos antes da fritura para criar um ambiente ácido com valores de pH significativamente inferiores ao ponto isoelétrico das proteínas do produto. Nessas condições, a desidratação das proteínas da geleia é reduzida e o produto final fica mais suculento.

Num ambiente ácido, o colagénio da carne e do peixe incha, a sua temperatura de desnaturação diminui, a transição para a glutina é acelerada, pelo que o produto final fica mais macio.

A temperatura de desnaturação das proteínas aumenta na presença de outras proteínas mais termoestáveis ​​e de algumas substâncias de natureza não proteica, como a sacarose. Esta propriedade das proteínas é utilizada quando, durante o tratamento térmico, é necessário aumentar a temperatura da mistura (por exemplo, para fins de pasteurização), evitando a desnaturação das proteínas. A desnaturação térmica de algumas proteínas pode ocorrer sem alterações visíveis na solução proteica, o que é observado, por exemplo, na caseína do leite.

Os alimentos cozinhados podem conter proteínas mais ou menos nativas e não desnaturadas, incluindo algumas enzimas.

A propriedade mais importante das proteínas é a sua capacidade de exibir propriedades ácidas e básicas, isto é, de atuar como eletrólitos anfotéricos. As proteínas estão ativamente envolvidas em reações químicas. Essa propriedade se deve ao fato dos aminoácidos que compõem as proteínas conterem diferentes grupos funcionais que podem reagir com outras substâncias. As proteínas possuem alta afinidade pela água, ou seja, são hidrofílicas. solubilidade diferente em água. As proteínas solúveis formam soluções coloidais. Hidrólise - sob a ação de soluções de ácidos minerais ou enzimas, a estrutura primária da proteína é destruída e forma-se uma mistura de aminoácidos.

A desnaturação é a perda de uma molécula proteica de organização estrutural (secundária, terciária, quaternária). Pode ser causada por mudanças de temperatura, desidratação, irradiação, alterações no pH do ambiente, etc. A desnaturação é reversível ou irreversível. A desnaturação reversível não afeta a estrutura primária. A desnaturação irreversível destrói a estrutura primária. Se uma mudança nas condições ambientais não levar à destruição da estrutura primária da molécula, então, quando as condições ambientais normais forem restauradas, a estrutura da proteína será completamente recriada - renaturação.

Funções das proteínas na célula.

Uma das funções mais importantes das proteínas na célula é construção : as proteínas estão envolvidas na formação de todas as membranas celulares nas organelas celulares, bem como nas estruturas extracelulares. De extrema importância é Para atálico função proteica. Todos os catalisadores biológicos - enzimas - substâncias de natureza proteica. Eles aceleram as reações químicas que ocorrem na célula dezenas e centenas de milhares de vezes. A enzima catalisa apenas uma reação, ou seja, ele é tacanho. A alta especificidade das reações enzimáticas se deve ao fato de que a configuração espacial do sítio ativo da enzima, ou seja, a região de uma proteína que se liga a uma molécula corresponde exatamente à configuração dessa molécula. Motor a função do corpo é fornecida por proteínas contráteis. Essas proteínas estão envolvidas em todos os tipos de movimentos que as células e os organismos são capazes de realizar: o movimento dos cílios e o batimento dos flagelos nos protozoários, a contração muscular nos animais. Transporte a função das proteínas é anexar elementos químicos (por exemplo, oxigênio) ou substâncias biologicamente ativas (hormônios) e transferi-los para vários tecidos e órgãos do corpo. Quando proteínas ou microorganismos estranhos entram no corpo, os glóbulos brancos - leucócitos - formam proteínas especiais - anticorpos. Eles ligam e neutralizam substâncias incomuns ao corpo. Isso expressa protetor função proteica. As proteínas também servem como uma das fontes de energia da célula, ou seja, atuam energia função. Com a decomposição completa de 1 g de proteína, são liberados 17,6 kJ de energia.

Enzimas. Propriedades básicas dos processos enzimáticos.

Enzimas , ou enzimas - geralmente moléculas de proteínas ou moléculas de RNA (ribozimas) ou seus complexos que aceleram (catalisam) reações químicas em sistemas vivos, proteínas específicas que aumentam a taxa de reações químicas nas células de todos os organismos vivos. Todas as reações envolvendo enzimas ocorrem principalmente , em meio neutro, levemente alcalino ou levemente ácido. Contudo, a actividade máxima de cada enzima individual aparece em valores de pH estritamente definidos. Para a ação da maioria das enzimas em animais de sangue quente, a temperatura mais favorável é de 37-40ºC. Plantas em temperaturas abaixo de 0C. A ação das enzimas não cessa completamente, embora a atividade vital das plantas seja drasticamente reduzida. Os processos enzimáticos, via de regra, não podem ocorrer em temperaturas acima de 70ºC, pois as enzimas, como todas as proteínas, estão sujeitas à desnaturação térmica (destruição estrutural).

A estrutura das enzimas.

Na composição da enzima distinguem-se regiões que desempenham diversas funções:

1. Centro ativo - uma combinação de resíduos de aminoácidos (geralmente 12-16), proporcionando ligação direta à molécula do substrato(Substrato (S) é uma substância cujas transformações químicas em produto (P) são catalisadas pela enzima (E)) e catalisadas. Os radicais de aminoácidos no centro ativo podem estar em qualquer combinação, enquanto os aminoácidos estão localizados próximos, que estão significativamente distantes uns dos outros na cadeia linear. Enzimas que possuem vários monômeros em sua composição podem apresentar vários centros ativos de acordo com o número de subunidades. Além disso, duas ou mais subunidades podem formar um sítio ativo.

Por sua vez, duas seções são diferenciadas no centro ativo:

âncora (centro de contato, ligação, adsorção) - responsável pela ligação e orientação do substrato no centro ativo,

catalítico - diretamente responsável pela implementação da reação.

2. Centro alostérico (allos - alienígena) - o centro de regulação da atividade enzimática, que está espacialmente separado do centro ativo e não está presente em todas as enzimas. A ligação ao centro alostérico de uma molécula (chamada de ativador ou inibidor, bem como efetor, modulador, regulador) causa uma mudança na configuração da proteína enzimática e, como resultado, na taxa da reação enzimática. O produto desta ou de uma das reações subsequentes, o substrato da reação ou outra substância podem atuar como reguladores. As enzimas alostéricas são proteínas poliméricas, os centros ativos e reguladores estão localizados em diferentes subunidades.

A desnaturação é um processo complexo no qual, sob a influência de fatores externos (temperatura, ação mecânica, ação de ácidos, álcalis, ultrassom, etc.), ocorre uma alteração nas estruturas secundárias, terciárias e quaternárias da macromolécula proteica, ou seja, estrutura espacial nativa (natural). A estrutura primária e, conseqüentemente, a composição química da proteína não mudam.

Durante o cozimento, a desnaturação das proteínas é geralmente causada pelo aquecimento. Este processo nas proteínas globulares e fibrilares ocorre de maneira diferente.

Nas proteínas globulares, quando aquecidas, o movimento térmico das cadeias polipeptídicas dentro do glóbulo aumenta; as ligações de hidrogênio que as mantinham em determinada posição se rompem e a cadeia polipeptídica se desdobra e depois se dobra de uma nova maneira. Neste caso, os grupos hidrofílicos polares (carregados) localizados na superfície do glóbulo e que proporcionam sua carga e estabilidade movem-se dentro do glóbulo, e grupos hidrofóbicos reativos (dissulfeto, sulfidrila, etc.), que não são capazes de reter água, venha à sua superfície.

A desnaturação é acompanhada por alterações nas propriedades mais importantes da proteína:

perda de propriedades individuais (por exemplo, mudança na cor da carne quando aquecida devido à desnaturação da mioglobina);

perda de atividade biológica (por exemplo, batatas, cogumelos, maçãs e vários outros produtos vegetais contêm enzimas que os fazem escurecer; quando desnaturadas, as proteínas enzimáticas perdem sua atividade);

aumento do ataque de enzimas digestivas (como regra, alimentos tratados termicamente contendo proteínas são digeridos de forma mais completa e fácil);

perda da capacidade de hidratação (dissolução, inchaço);

perda de estabilidade dos glóbulos proteicos, que é acompanhada pela sua agregação (dobramento ou coagulação da proteína).

A agregação é a interação de moléculas de proteínas desnaturadas, que é acompanhada pela formação de partículas maiores. Externamente, isso é expresso de forma diferente dependendo da concentração e do estado coloidal das proteínas em solução. Assim, em soluções de baixa concentração (até 1%), a proteína coagulada forma flocos (espuma na superfície dos caldos). Em soluções proteicas mais concentradas (por exemplo, clara de ovo), a desnaturação forma um gel contínuo que retém toda a água contida no sistema coloidal.

As proteínas, que são géis mais ou menos aguados (proteínas musculares de carnes, aves, peixes; proteínas de cereais, legumes, farinha após hidratação, etc.), são compactadas durante a desnaturação, enquanto sua desidratação ocorre com a separação do líquido no meio ambiente . O gel protéico submetido ao aquecimento, via de regra, possui menor volume, massa, maior resistência mecânica e elasticidade em relação ao gel original de proteínas nativas (naturais). A taxa de agregação de sóis proteicos depende do pH do meio. As proteínas são menos estáveis ​​perto do ponto isoelétrico.

Para melhorar a qualidade dos pratos e produtos culinários, é amplamente utilizada uma mudança direcionada na reação do meio ambiente. Assim, ao marinar carnes, aves, peixes antes de fritar; adicionar ácido cítrico ou vinho branco seco ao estufar peixes, frangos; o uso de purê de tomate no cozimento de carne, etc. cria um ambiente ácido com valores de pH significativamente abaixo do ponto isoelétrico das proteínas do produto. Devido à menor desidratação das proteínas, os produtos ficam mais suculentos.

As proteínas fibrilares desnaturam de maneira diferente: as ligações que mantinham as hélices de suas cadeias polipeptídicas se rompem e a fibrila (fio) da proteína encurta em comprimento. É assim que as proteínas do tecido conjuntivo da carne e do peixe são desnaturadas. Literatura

Existem 2 tipos de desnaturação:

A desnaturação reversível - renaturação ou reativação - é um processo no qual uma proteína desnaturada, após a remoção das substâncias desnaturantes, se reorganiza em sua estrutura original com a restauração da atividade biológica.

A desnaturação irreversível é um processo no qual a atividade biológica não é restaurada após a remoção dos agentes desnaturantes.

Assim, fatores físicos causam desnaturação: temperatura, pressão, influências mecânicas, radiação ultrassônica e ionizante; fatores químicos: ácidos, álcalis, solventes orgânicos, alcalóides, sais de metais pesados.

Batidas as claras de ovo, as natas transformam-nas numa espuma constituída por bolhas de ar rodeadas por finas películas proteicas, cuja formação é acompanhada pelo desdobramento de cadeias polipeptídicas em resultado da quebra de ligações durante a acção mecânica. Assim, durante a formação dos filmes, ocorre a desnaturação parcial ou completa da proteína. Este tipo de desnaturação é chamado de desnaturação de proteínas de superfície.

Para processos culinários, a desnaturação térmica das proteínas é de particular importância. O mecanismo de desnaturação térmica das proteínas pode ser considerado usando o exemplo das proteínas globulares. A principal molécula proteica globular consiste em uma ou mais cadeias polipeptídicas, dobradas e formando espirais. Tal estrutura é estabilizada por ligações fracas, entre as quais as ligações de hidrogênio desempenham um papel importante, formando pontes transversais entre cadeias peptídicas paralelas ou suas dobras.

Quando as proteínas são aquecidas, inicia-se um aumento do movimento das cadeias ou dobras polipeptídicas, o que leva à quebra de ligações frágeis entre elas. A proteína se desdobra e adquire uma forma incomum e não natural, o hidrogênio e outras ligações são estabelecidos em locais incomuns para esta molécula e a configuração da molécula muda. Como resultado, as dobras se desdobram e se reorganizam, acompanhadas por uma redistribuição de grupos polares e apolares, e os radicais apolares concentram-se na superfície dos glóbulos, reduzindo sua hidrofilicidade. Durante a desnaturação, as proteínas tornam-se insolúveis e, em maior ou menor grau, perdem a capacidade de inchar.

Com o tratamento térmico prolongado, as proteínas sofrem alterações mais profundas associadas à destruição de suas macromoléculas. No primeiro estágio de mudança, os grupos funcionais podem ser separados das moléculas de proteína com a formação de compostos voláteis como amônia, sulfeto de hidrogênio, fosfeto de hidrogênio, dióxido de carbono, etc. e aroma do produto acabado. Durante o tratamento hidrotérmico adicional, as proteínas são hidrolisadas, enquanto a ligação primária (peptídeo) é quebrada com a formação de substâncias nitrogenadas solúveis de natureza não proteica (por exemplo, a transição do colágeno para a glutina). A destruição de proteínas pode ser um tratamento culinário proposital que contribui para a intensificação do processo tecnológico.