O mecanismo desse processo foi esclarecido por meio de experimentos de cultivo de células individuais que formam anticorpos. Descobriu-se que a síntese de anticorpos ocorre sob o controle de genes

D. Nossal

O corpo humano é capaz de produzir milhares, talvez até milhões, de anticorpos diferentes; cada anticorpo é adaptado para se ligar a um antígeno específico. Como o corpo humano realiza uma tarefa tão complexa? Os anticorpos são sintetizados nas células, como outras proteínas, sob o controle de genes especiais? Vamos supor que isso seja verdade; então, para a síntese de vários anticorpos, as células devem conter um grande número de genes especiais. Além disso, é necessário um mecanismo regulatório complexo, que ativa o gene desejado quando um determinado antígeno entra no corpo: bactéria, vírus ou outro objeto estranho de natureza proteica.

Trabalhando com culturas celulares, tentamos obter respostas para todas essas questões. De um modo geral, a produção de anticorpos nas células assemelha-se à produção industrial em grande escala, produzindo uma vasta gama de produtos em diferentes fábricas especializadas. Analisando esse sistema, podemos distinguir nele três elementos: primeiro, as próprias fábricas, as células que sintetizam anticorpos; em segundo lugar, os produtos são moléculas de anticorpos; em terceiro lugar, os consumidores que determinam, por assim dizer, a procura são moléculas de antigénios. Analisaremos cada um dos elementos detalhadamente e tentaremos mostrar como é alcançada uma produtividade tão alta de todo o sistema.

Mesmo há vinte anos, a opinião predominante era que os anticorpos são formados em células grandes que absorvem antígenos, os chamados macrófagos ou “células comedoras”.

Mais tarde, a pesquisadora sueca Astrid Fagreus, em seu trabalho clássico, sugeriu pela primeira vez que os anticorpos são na verdade formados em células especializadas especiais, os chamados plasmócitos; os plasmócitos aparecem em grande número no local da infecção assim que a inflamação começa. Fagreus descobriu que cerca de dois dias depois de a vacina ter sido administrada por via intravenosa a um animal de teste, “plasmablastos” começaram a aparecer no baço (a principal fonte de glóbulos brancos).

Esses plasmócitos jovens dividiram-se rapidamente e depois de alguns dias tornaram-se mais especializados: o núcleo da célula encolheu e o citoplasma circundante aumentou de volume e descobriu-se que era rico em ácido ribonucleico (RNA). Mas sabe-se que o RNA controla a síntese de proteínas; portanto, o plasmócito deve ter produzido ativamente proteína, em outras palavras, um anticorpo. Posteriormente, A. Kuhne e seus colaboradores confirmaram que as células plasmáticas realmente continham o anticorpo.

"Moléculas e Células", ed. GM Frank

Em primeiro lugar, descobrimos que os macrófagos ingerem antígenos de forma muito ativa. Os macrófagos situados profundamente nos gânglios linfáticos revelaram-se, como esperávamos, transbordando de antígeno. O antígeno também foi descoberto em outro sistema, até então desconhecido. Na parte externa do linfonodo, notamos um verdadeiro plexo de fios finos - protuberâncias do citoplasma do macrófago (ver foto abaixo).…

O corpo é dotado de numerosos clones de células, e as células de cada clone são potencialmente capazes de interagir com apenas um antígeno. Esse antígeno apenas aciona células prontas que começam a produzir anticorpos de um determinado tipo. Como vimos, os plasmablastos que se acumulam em torno da rede cheia de antígeno do linfonodo estão em contato próximo com o antígeno. É possível que o simples contato superficial das células...

Graças à investigação realizada no nosso laboratório, podemos agora afirmar com segurança que estas células produzem de facto anticorpos. Conseguimos rastrear esse processo cultivando plasmócitos individuais em pequenas gotículas. Este método permite medir a quantidade de anticorpos formados pelas células vivas e estudar sua natureza e propriedades químicas. Nos primeiros experimentos escolhemos como antígeno uma proteína isolada...

A acção dos anticorpos é tão específica que imobilizam rapidamente a Salmonella typhi, mas não têm qualquer efeito, mesmo em concentrações elevadas, sobre a estirpe intimamente relacionada Salmonella paratyphi A (ver figura abaixo). Experiência mostrando a especificidade dos anticorpos Um rato foi injetado com um antígeno que causa a imobilização de células de Salmonella typhi. As células que produzem os anticorpos foram então isoladas. Se essas células entrarem em contato com a bactéria Salmonella typhi,...

Parece que um plasmablasto individual sofre, via de regra, nove divisões sucessivas para produzir um “clone” ou colônia de células, após o que a divisão cessa. O clone consiste não apenas em plasmócitos maduros, mas também em um certo número de células de “memória” que, após qualquer encontro repetido com o mesmo antígeno, irão neutralizá-lo ativamente. É possível que essas células sejam capazes de se conectar...

Prevíamos que a especialização deveria ser bastante rigorosa; a realidade superou todas as nossas expectativas. Descobriu-se que, com raras exceções, cada célula produz anticorpos de apenas um tipo, mesmo que as células plasmáticas restantes nos gânglios linfáticos estejam ocupadas produzindo anticorpos de um tipo diferente. Em outras palavras, há uma clara divisão de trabalho. O princípio predominante é: uma célula – um anticorpo. Em aproximadamente um caso em...

O corpo, tendo recebido uma vacina ou sofrido uma infecção, responde à administração repetida do mesmo antígeno com uma síntese tão rápida e intensa do anticorpo correspondente que a infecção é interrompida logo no início. Qual é o problema aqui? Os plasmócitos produzem mais anticorpos do que na primeira vez ou a administração repetida de antígeno estimula a formação dos próprios plasmócitos? Estabelecemos experimentalmente que o corpo...

Usamos autorradiografia (veja a figura abaixo) para determinar a taxa na qual nossas células sintetizam ácido ribonucleico (RNA), ácido desoxirribonucleico (DNA) e proteínas. Esquema do método isotópico Em primeiro lugar (1) adiciona-se trítio, um isótopo radioactivo de hidrogénio, ao meio que contém o plasmablasto (uma gota deste meio é aplicada na superfície inferior da lamela). O hidrogênio marcado é incorporado à timidina, que é então...

Em muitos tipos de células, os ribossomas estão ligados nos chamados polissomas,1 assemelhando-se a contas num fio, e esse “fio” num polissoma é uma molécula de ARN mensageiro, que codifica informações sobre a síntese de proteínas; os ribossomos leem essas informações da cadeia de RNA da mesma forma que uma máquina lê uma tarefa de uma fita perfurada. A julgar por algumas micrografias eletrônicas, os ribossomos nos plasmócitos também...

Como você sabe, quando um antígeno é neutralizado por um anticorpo, eles de alguma forma se ligam um ao outro. Onde na estrutura de quatro componentes de um anticorpo pode estar localizado o centro de ligação ativo, que está “bloqueado” no antígeno? Existem duas opiniões sobre este assunto. Segundo R. Porter, o centro de conexão está localizado na cadeia A. Ao mesmo tempo, G. Edelman, com base nos resultados de seus experimentos, acredita...

No total, uma pessoa possui 10 12 linfócitos ou 10 6 clones. O número de antígenos possíveis é de cerca de 10." Isso significa que alguns dos linfócitos estão “livres” e prontos para enfrentar antígenos ainda desconhecidos.

A essência da teoria da imunogênese, hoje a mais reconhecida, se resume às seguintes disposições:

1. No período embrionário, formam-se tantos linfócitos (ou até mais)
quantos antígenos existem no ambiente? Cada linfócito contém anticorpos contra o suposto
meu antígeno. Esses anticorpos são produzidos pelos linfócitos em pequenas quantidades e
Eles estão localizados na superfície do linfócito, atuando como um receptor de antígeno.

2. Quando um antígeno aparece no corpo, ele interage apenas com um tipo
linfócitos, que corresponde a ele nos receptores de anticorpos. Como resultado, o início
há proliferação deste tipo de linfócitos (população), clonagem de espécies individuais
linfócitos, sua produção de quantidades apropriadas de anticorpos (ligação de receptores)
e subsequente eliminação do antígeno por ligação a ele ou devido à citotoxicidade
dano do céu à célula antígeno.

3. Linfócitos que possuem receptores para seus próprios antígenos (não estranhos) e são
que estão em contato com esses antígenos no período embrionário não são capazes de proliferação
ção, uma vez que isso é proibido para eles pelos supressores T correspondentes. É possível que isso

a proibição é realizada devido à produção de anticorpos contra seus próprios antígenos pelas células T supressoras, que bloqueiam os receptores dos linfócitos comuns.

Fases da resposta imune. Existem três fases da resposta imune: 1) fase aferente - reconhecimento de antígenos e ativação de células imunocompetentes;

2) fase central - envolvimento das células progenitoras no processo, proliferação,
diferenciação, inclusive em células de memória e células efetoras;

3) fase efetora - destruição, eliminação do antígeno do corpo ou humo
seja por via oral devido à reação anticorpo + antígeno, ou por via celular - citotóxica
reação.

Antígenos. Este é um dos conceitos básicos da imunologia. Os antígenos incluem: proteínas, polissacarídeos, lipopolissacarídeos, ácidos nucléicos, tanto na forma purificada quanto na forma de componentes estruturais de diversas estruturas biológicas (células, tecidos, vírus). Geralmente são moléculas com grande massa. Na superfície de uma molécula complexa de antígeno existem grupos funcionais que determinam a peculiaridade e especificidade dessa substância. Eles são chamados de determinantes antigênicos. O número de determinantes na superfície da molécula determina a valência do antígeno.

Uma resposta imune geralmente requer várias moléculas de antígeno concentradas em um clipe. Essa concentração de antígenos circulantes no sangue ou localizados nos tecidos é realizada por linfócitos T auxiliares e macrófagos. Devido à presença de receptores de imunoglobulina, o macrófago captura o antígeno, 90% dele é digerido e 10% vai para a superfície do macrófago - ocorre o processamento e a concentração dos determinantes antigênicos. Como resultado deste trabalho, um antígeno fraco aumenta sua antigenicidade em 1000 vezes, e um antígeno forte aumenta em 10 vezes. Esta informação é então apresentada aos linfócitos T auxiliares, que posteriormente a transmitem aos linfócitos B ou células T assassinas.

Para apresentar um antígeno a um linfócito B é necessário um duplo reconhecimento, cujo significado se resume ao seguinte: o linfócito B reconhece o determinante do antígeno. Ao mesmo tempo, a célula T auxiliar, com a ajuda de seus receptores, reconhece o macrófago que representa o antígeno e o próprio antígeno localizado no macrófago. Tendo reconhecido o “estranho”, o T-helper produz interleucina-P, que provoca a transformação do linfócito B em plasmócito - produtor direto de anticorpos contra o antígeno reconhecido. O macrófago, em resposta a essa interação, passa a produzir interleucina-1, que ativa a produção de linfócitos B a partir da célula-tronco hematopoiética.

Essa interação de macrófagos, células T e linfócitos B é chamada de processo de cooperação. Recebe muita atenção na imunologia, uma vez que a interrupção deste processo leva ao bloqueio da produção de anticorpos.

O destino dos antígenos. Existem várias maneiras de “neutralizar” ou eliminar um antígeno. No processo de evolução, foram selecionados os métodos mais confiáveis ​​​​e adequados para cada antígeno. Existem pelo menos seis desses métodos.

1. Neutralização, ou desintoxicação do antígeno, devido à sua ligação pelo anticorpo.

2. Opsoização - ligação de um antígeno a um anticorpo, formação de um único complexo,
que é capturado pelo macrófago e posteriormente fagocitado por ele.

3. Lise de contato ou citotoxicidade - este método é valioso contra substâncias estranhas
quaisquer células.

4. Reação de fixação do complemento, ou citólise dependente do complemento, quando a célula
o antígeno é destruído por um efeito citotóxico, mas primeiro na célula
tigen “configura” complemento, facilitando a matança.

5. Reação inflamatória: fagócitos se reúnem em torno de uma célula antígeno estranha
e devorá-lo.

6. Eliminação de complexos antígeno-anticorpo circulantes através dos rins, intestinos
corte, fígado.

Consideremos com mais detalhes a função dos linfócitos B e das células plasmáticas que produzem anticorpos. Como observado acima, a população de linfócitos B é heterogênea em termos de

desempenhando suas funções. Existem produtores de anticorpos, ou células plasmáticas, células assassinas ou células citotóxicas, supressoras e células de memória imunológica.

Todos os linfócitos B contêm receptores específicos na sua superfície. São anticorpos que, a partir do momento em que o linfócito B se desenvolve, produz imunoglobulinas g-específicas que reconhecem apenas um antígeno (um receptor, ou uma imunoglobulina – um antígeno). Em cada linfócito em sua membrana plasmática existem aproximadamente 10 * - 10 5 desses receptores homogêneos, devido aos quais um linfócito B é capaz de se ligar a ISO mil moléculas de antígeno. Após o reconhecimento, inicia-se o processo de proliferação e diferenciação dos linfócitos B e aumento da produção de anticorpos - as mesmas imunoglobulinas que atuaram como receptores.

Além de receptores específicos, cada linfócito B em sua membrana superficial também possui receptores inespecíficos, incluindo aqueles para ligação do complemento, ou melhor, seu componente C 3, receptores para fragmentos Fs de quaisquer imunoglobulinas.

Anticorpos. Eles desempenham duas funções principais no corpo. O primeiro é o reconhecimento e ligação específica dos antígenos correspondentes, o segundo é efetor: o anticorpo induz processos fisiológicos que visam destruir o antígeno - lise de células estranhas através da ativação do sistema complemento, estimulação de células imunocompetentes especializadas, liberação de substâncias fisiologicamente ativas , etc. Pela sua natureza química, todos os anticorpos pertencem a glicoproteínas. As proteínas que formam a base dos anticorpos são classificadas como globulinas. Os anticorpos contêm regiões constantes e variáveis. A região variável possui especificidade absoluta, graças à qual o anticorpo é capaz de reconhecer o antígeno correspondente.

Todos os anticorpos podem ser divididos em cinco grandes classes - IgG, IgM, IgA, IgD, IgE.

Imunoglobulinas IgG estão contidos no soro, possuem dois locais de ligação ao antígeno, precipitam (precipitam) antígenos solúveis em água, causam aglutinação (colagem) de antígenos corpusculares, causam sua lise, mas com a condição de que haja complemento no antígeno. Devido às características estruturais das IgG, elas são capazes de passar pela placenta. Graças a isso, o feto durante a gravidez recebe anticorpos da mãe contra vários patógenos de doenças infecciosas.

Todos os outros tipos de imunoglobulinas normalmente não conseguem passar através da barreira placentária.

Imunoglobulinas IgM encontrado no soro e na linfa. Eles são capazes de precipitar, aglutinar e lisar antígenos. Esta classe de imunoglobulinas tem a maior capacidade de fixar o complemento.

Imunoglobulinas IgA encontrado no soro e nas membranas mucosas. Eles não podem precipitar, aglutinar ou lisar antígenos corpusculares. Sob sua influência, o complemento é ativado, resultando na opsonização das bactérias, o que facilita sua captura pelos fagócitos (neutrófilos e macrófagos).

Imunoglobulinas IgD encontrados no soro, eles não são capazes de se ligar ao complemento. "O papel deles ainda não está claro.

Imunoglobulinas IgE são detectados no soro, não se ligam ao complemento e obviamente participam de reações alérgicas, pois nessas condições sua concentração no sangue aumenta significativamente.

Dinâmica de acumulação de anticorpos. Quando o antígeno encontra inicialmente os linfócitos B, após alguns dias (cerca de 10) ocorre um aumento no nível de imunoglobulinas IgM, que se ligam especificamente ao antígeno introduzido. Posteriormente, a síntese deste tipo de anticorpo diminui e é substituída pela síntese de anticorpos específicos pertencentes à imunoglobulina IgG. Após a conclusão da invasão de um determinado micróbio, a concentração de anticorpos contra ele diminui. Na admissão secundária, por exemplo, um ano depois, ocorre a chamada resposta secundária: literalmente em um dia, começa a rápida síntese de anticorpos contra esse antígeno, que pertence à classe IgG. Uma resposta tão rápida e definitiva se deve à existência de células de memória que retiveram informações sobre esse antígeno ao longo deste ano.

Mecanismo de ação dos anticorpos. Os anticorpos reconhecem o antígeno e se ligam a ele. Se o antígeno for uma partícula corpuscular (célula), então o anticorpo, juntamente com o complemento, forma um buraco na membrana da célula alvo, resultando no acesso de enzimas séricas ou enzimas lisossômicas à célula, e isso, em última análise, leva à morte celular. . Se o antígeno for solúvel, sob a influência do anticorpo ele precipita e se torna insolúvel. Para partículas corpusculares, existe outra maneira de eliminá-las - como resultado da ligação de anticorpos, os antígenos se unem (aglutinam) e precipitam.

Imunidade celular. Fisiologia dos linfócitos T. Já foi observado acima que a população de linfócitos T é heterogênea; existem células assassinas, ou assassinas; T-helpers ou ajudantes; Supressores T ou inibidores de respostas imunes; Memória T.

Além desta divisão, são isolados linfócitos T reativos ao antígeno. Eles têm receptores para o antígeno reconhecê-lo. Ao reconhecer “seu” antígeno, o linfócito T se transforma em um imunoblasto e começa a produzir um mediador, devido ao qual o curso das reações imunológicas subsequentes é ativado, incluindo a ativação e reprodução de células T auxiliares. Após o término da reação, a explosão se transforma novamente em um pequeno linfócito.Os mecanismos de imunidade das células T são variados: rejeição do enxerto, reação enxerto-contra-hospedeiro, reação contra certas bactérias, vírus, fungos, reação de imunidade antitumoral. Todas essas reações são baseadas no efeito citotóxico dos linfócitos T, ou mais precisamente, dos T-killers. Depois que a célula T assassina recebe informações sobre a presença de um antígeno estranho, ela realiza uma ação citotóxica (citólise), por exemplo, citólise de uma célula transplantada ou de uma célula tumoral. A citólise pode ocorrer através do contato direto da célula T assassina com a célula alvo, ou indiretamente através do meio. Em ambos os casos, o linfócito T “injeta” a célula: ele libera de seu citoplasma produtos de ativação de oxigênio (íon superóxido), peróxido de hidrogênio ou linfotoxina, ou grânulos específicos. Todas essas “setas” perturbam a integridade da membrana da célula alvo, o que leva ao choque osmótico dessa célula e à morte. O mesmo T-killer pode realizar tais ataques nas células-alvo mais de uma vez. Existe outra opção para o efeito citotóxico das células T assassinas: a liberação de linfocinas, devido às quais os macrófagos aumentam sua sensibilidade a uma célula-alvo específica e a fagocitam.

Todos os linfócitos T contêm receptores específicos e inespecíficos na sua superfície. Os receptores específicos são um tipo especial de imunoglobulinas (IgT), que consistem apenas em cadeias pesadas. Eles são projetados para se ligarem a antígenos. Existem aproximadamente 100-200 desses receptores em um linfócito T, devido aos quais um linfócito T é capaz de ligar até 500-3.000 moléculas de antígeno. Ajudantes, assassinos e supressores têm seus próprios receptores específicos. Os receptores inespecíficos são projetados para se ligarem a quaisquer imunoglobulinas, bem como a vários fatores humorais que ativam ou inibem a resposta dos linfócitos T ao antígeno.

As células T auxiliares são projetadas para ativar linfócitos B ou linfócitos T. O mecanismo de ativação é realizado através do contato direto do T-helper com o linfócito ativado, ou indiretamente, através da produção dos chamados fatores auxiliares.

Os supressores T regulam a direção e o volume da reação imunológica, limitando a proliferação de clones de linfócitos, inibindo a formação de anticorpos pelos linfócitos B, inibindo a diferenciação de células assassinas. O segundo aspecto importante da atividade dos supressores T é garantir a tolerância imunológica a certos antígenos, incluindo os “próprios” antígenos.

Vigilância imunológica. Várias células do corpo morrem constantemente, envelhecem e são danificadas, incluindo glóbulos vermelhos, miócitos e células nervosas. As células tumorais são formadas continuamente no corpo, ou seja, células que perderam o controle sobre o desenvolvimento e tendem a se reproduzir de forma incontrolável. Todas essas células tornam-se geneticamente estranhas. Portanto, é necessária uma vigilância imunológica constante de “casa”.

com ele como agricultor." O mecanismo de vigilância imunológica é realizado por meio de três tipos de reações, que se baseiam no processo de reconhecimento de “estranhos”, citólise e eliminação. Todos esses processos surgem sob a influência de fatores humorais específicos secretados pelos participantes dessas reações. Então, três tipos de reações.

1) CEC - citotoxicidade celular espontânea. Esta é a reação principal. Participará disso
aparecem macrófagos, neutrófilos e células NK (natural killer).

2) ADCC - citotoxicidade celular dependente de anticorpos - é realizada com a participação
Células K, linfócitos T, macrófagos, neutrófilos e, na presença de anticorpos contra um determinado estranho
célula nativa.

3) ACC - citotoxicidade celular ativada - realizada pelos linfócitos T
tami ativado e transformado em assassinos sob a influência de certos fatos
vala - mitógenos, interferons, interleucinas.

Como o “estrangeiro” é reconhecido durante a vigilância imunológica? Muito provavelmente, devido ao reconhecimento de determinantes antigênicos que aparecem nas células que necessitam de eliminação. Por exemplo, quando um glóbulo vermelho envelhece, novos determinantes antigênicos aparecem em sua superfície, que servem de sinal para a ligação desses glóbulos vermelhos e sua remoção.

Inibição da vigilância imunológica. Em condições normais, os supressores T regulam o curso das reações imunológicas e suprimem a atividade excessiva das células imunocompetentes.

No entanto, com a patologia, pode aparecer um número adicional de supressores. Assim, foi demonstrado que os tumores produzem supressores endógenos, como a-globulina, a-feto-proteína, que reduzem ou bloqueiam a vigilância imunológica. Várias substâncias também suprimem esta vigilância, nomeadamente prostaglandinas, albumina, lipoproteínas, quelons, proteína C reativa, ureia, cisgeína. São conhecidos mais de 100 reguladores humorais da resposta imune, que se dividem em dois grandes grupos: fatores que ativam as funções das células imunocompetentes (imunoativadores) e fatores que suprimem essas funções (supressores).

A tolerância imunológica é a reatividade imunológica do corpo por parte dos linfócitos B e T em relação a qualquer antígeno. Existem tolerâncias congênitas ou naturais e adquiridas.

A tolerância congênita é adquirida a partir do “conhecimento” do antígeno no período pré-natal. Portanto, não há resposta aos autoantígenos. Uma situação semelhante ocorre no período pós-natal inicial.

A aquisição de tolerância é possível por meio de imunossupressores, irradiação e introdução de pequenas ou, inversamente, grandes doses de antígeno.

Em resposta à presença de antígenos. Para cada antígeno, formam-se plasmócitos especializados que lhe correspondem, produzindo anticorpos específicos para esse antígeno. Os anticorpos reconhecem os antígenos ligando-se a um epítopo específico - um fragmento característico da superfície ou cadeia linear de aminoácidos do antígeno.

Os linfócitos surgem continuamente de células progenitoras na medula óssea. Os linfócitos sintetizam receptores de superfície celular ou secretam proteínas que se ligam especificamente a moléculas estranhas. Essas proteínas secretadas são conhecidas como anticorpos. Qualquer molécula que possa se ligar a um anticorpo é chamada de antígeno. O termo anticorpo é usado de forma intercambiável com imunoglobulina.

Os patógenos ligados a anticorpos são designados como eliminação ou destruição. A maioria das funções do sistema imunológico adaptativo pode ser descrita agrupando os linfócitos em três tipos principais. Células B Células T citotóxicas Células T auxiliares. . A resposta imune adaptativa pode ser humoral ou celular. A resposta humoral é mediada pelos linfócitos B, que secretam anticorpos específicos para o agente infeccioso. A resposta mediada por células envolve a ligação de linfócitos T citotóxicos a células estranhas ou infectadas e subsequente lise destas células.

Os anticorpos consistem em duas cadeias leves e duas cadeias pesadas. Nos mamíferos, existem cinco classes de anticorpos (imunoglobulinas) - IgG, IgA, IgM, IgD, IgE, que diferem na estrutura e composição de aminoácidos das cadeias pesadas e nas funções efetoras desempenhadas.

História do estudo

O primeiro anticorpo foi descoberto por Behring e Kitazato em 1890, mas naquela época nada definitivo poderia ser dito sobre a natureza da antitoxina tetânica descoberta, além de sua especificidade e sua presença no soro de um animal imune. Somente em 1937, com as pesquisas de Tiselius e Kabat, começou o estudo da natureza molecular dos anticorpos. Os autores utilizaram o método de eletroforese de proteínas e demonstraram aumento da fração gamaglobulina do soro sanguíneo de animais imunizados. A adsorção do soro pelo antígeno levado para imunização reduziu a quantidade de proteína nesta fração ao nível de animais intactos.

Em quais órgãos são formadas as células sanguíneas imunológicas?

As células T participam de ambas as respostas através da liberação de proteínas citocinas. Todos os três tipos de linfócitos carregam receptores de superfície celular que podem se ligar a antígenos. Todos os receptores de antígeno são glicoproteínas e apenas um tipo de receptor é sintetizado em qualquer célula. A especificidade do sistema imunológico é explicada pelo fato de uma célula reconhecer apenas um antígeno.

Geração e produção de anticorpos

A interação anticorpo-antígeno é a base de todas as técnicas imuno-histoquímicas, mas também é a base da resposta imune. A região do anticorpo que reage com o antígeno é chamada de paratopo. A região de um antígeno que interage com um anticorpo é definida como um epítopo. A afinidade é uma medida da força de ligação de um epítopo a um anticorpo.

Estrutura do anticorpo

Os anticorpos são glicoproteínas relativamente grandes (~150 kDa - IgG) com uma estrutura complexa. Eles consistem em duas cadeias pesadas idênticas (cadeias H, por sua vez consistindo em domínios V H, CH1, dobradiça, CH2 e CH3) e duas cadeias leves idênticas (cadeias L, consistindo em domínios V L e CL). Os oligossacarídeos estão covalentemente ligados às cadeias pesadas. Usando protease de papaína, os anticorpos podem ser clivados em dois Fabs. fragmento de ligação ao antígeno- fragmento de ligação ao antígeno) e um (eng. fragmento cristalizável- fragmento capaz de cristalização). Dependendo da classe e das funções desempenhadas, os anticorpos podem existir tanto na forma monomérica (IgG, IgD, IgE, IgA sérica) quanto na forma oligomérica (IgA secretora de dímero, pentâmero - IgM). No total, existem cinco tipos de cadeias pesadas (cadeias α-, γ-, δ-, ε- e μ) e dois tipos de cadeias leves (cadeia κ e cadeia λ).

A resposta de anticorpos é o culminar de uma série de interações entre macrófagos, linfócitos T e linfócitos B. Os agentes antígenos infecciosos são engolidos e parcialmente degradados por células apresentadoras de antígenos, como macrófagos, células de Langerhans, células dendríticas, nódulos linfáticos e monócitos.

O que são imunoglobulinas?

As células B mudam para células plasmáticas, que secretam grandes quantidades de anticorpos específicos para o agente externo. Algumas células B desenvolvem-se em células de memória que podem gerar uma resposta imunitária mediada por anticorpos mais rápida a futuras infecções.

Classificação da cadeia pesada

Existem cinco classes ( isótipos) imunoglobulinas, diferindo:

• tamanho
• cobrar
• sequência de aminoácidos
• conteúdo de carboidratos

A classe IgG é classificada em quatro subclasses (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), a classe IgA em duas subclasses (IgA1, IgA2). Todas as classes e subclasses constituem nove isotipos que normalmente estão presentes em todos os indivíduos. Cada isotipo é determinado pela sequência de aminoácidos da região constante da cadeia pesada.

Os testes de anticorpos envolvem a análise de uma amostra do paciente quanto à presença ou ausência de um anticorpo específico ou à quantidade de anticorpo presente. Os anticorpos fazem parte do sistema imunológico do corpo. Estas são proteínas de imunoglobulina que ajudam a proteger as pessoas de invasores microscópicos, como vírus, bactérias, produtos químicos ou toxinas.

Cada anticorpo produzido é único. Ele foi projetado para reconhecer uma estrutura específica em uma célula ou partícula estranha invasiva. A estrutura específica reconhecida é chamada de antígeno. Os anticorpos se ligam aos antígenos, criando complexos antígeno-anticorpo que servem como sinais para o resto do sistema imunológico destruir a célula ou partícula. Existem cinco classes diferentes de imunoglobulinas.

Funções de anticorpos

As imunoglobulinas de todos os isotipos são bifuncionais. Isto significa que qualquer tipo de imunoglobulina

• reconhece e se liga ao antígeno e então
• aumenta a morte e/ou remoção de complexos imunes formados como resultado da ativação de mecanismos efetores.

Uma região da molécula de anticorpo (Fab) determina sua especificidade antigênica, e a outra (Fc) desempenha funções efetoras: ligação a receptores que são expressos nas células do corpo (por exemplo, fagócitos); ligação ao primeiro componente (C1q) do sistema complemento para iniciar a via clássica da cascata do complemento.

O que significam os resultados do teste?

A primeira vez que alguém é exposto a uma substância estranha, como um vírus ou bactéria, o sistema imunológico pode levar até duas semanas para fazer um plano de anticorpos e criar anticorpos específicos suficientes para combater a infecção. Ele lembra do plano de combate a esse microrganismo e mantém um pequeno estoque de anticorpos. Os testes de anticorpos geralmente envolvem a mistura de uma amostra do paciente com um antígeno conhecido, a substância contra a qual o anticorpo é direcionado ou produzido em resposta, e verifica se ocorre uma reação.

Isto significa que cada linfócito sintetiza anticorpos de apenas uma especificidade específica. E esses anticorpos estão localizados na superfície desse linfócito como receptores.

Como mostram os experimentos, todas as imunoglobulinas de superfície celular têm o mesmo idiotipo: quando um antígeno solúvel, semelhante à flagelina polimerizada, se liga a uma célula específica, então todas as imunoglobulinas de superfície celular se ligam a esse antígeno e têm a mesma especificidade, ou seja, a mesma idiotipo.

Se um anticorpo estiver presente e se ligar a um antígeno conhecido, a formação de um complexo anticorpo-antígeno pode ser determinada. Na verdade, não existe uma concentração “normal” de anticorpos porque as pessoas produzem anticorpos em taxas diferentes. O significado de um resultado de teste específico depende dos sintomas do paciente e das circunstâncias específicas que levaram ao teste.

Os resultados podem ser apresentados qualitativamente como “detectados” ou “não detectados” no caso de anticorpos contra agentes causadores de infecções crónicas, onde qualquer número de anticorpos é considerado significativo. Eles podem ser relatados como “superiores” a um determinado nível de corte se a imunidade for testada, ou como “imunes” ou “não suscetíveis”. Os resultados também podem ser apresentados como um número que representa a concentração.

O antígeno se liga aos receptores e então ativa seletivamente a célula para produzir grandes quantidades de anticorpos. E como a célula sintetiza anticorpos de apenas uma especificidade, essa especificidade deve coincidir com a especificidade do receptor de superfície inicial.

A especificidade da interação dos anticorpos com os antígenos não é absoluta, eles podem reagir de forma cruzada com outros antígenos em graus variados. O anti-soro produzido contra um antígeno pode reagir com um antígeno relacionado que carrega um ou mais determinantes iguais ou semelhantes. Portanto, cada anticorpo pode reagir não apenas com o antígeno que causou sua formação, mas também com outras moléculas, às vezes completamente não relacionadas. A especificidade dos anticorpos é determinada pela sequência de aminoácidos das suas regiões variáveis.

Às vezes, os títulos de anticorpos são usados ​​para avaliar o quão significativo é um nível positivo de anticorpos. Esses títulos incluem diluição de amostra – criação e teste de diluições em série. A diluição mais alta que ainda é positiva é relatada como uma razão de “1 para a taxa de diluição”. Ainda é usado para relatar alguns níveis de anticorpos, especialmente no caso de doenças autoimunes. "Título de anticorpos" é um termo que às vezes também é usado vagamente para se referir às concentrações de anticorpos.

Teoria da seleção clonal:

1. Anticorpos e linfócitos com a especificidade necessária já existem no organismo antes do primeiro contato com o antígeno.
2. Os linfócitos que participam da resposta imune possuem receptores específicos para antígenos na superfície de sua membrana. Os linfócitos B possuem moléculas receptoras com a mesma especificidade dos anticorpos que os linfócitos subsequentemente produzem e secretam.
3. Qualquer linfócito carrega receptores de apenas uma especificidade em sua superfície.
4. Os linfócitos que possuem o antígeno passam por um estágio de proliferação e formam um grande clone de células plasmáticas. As células plasmáticas sintetizam anticorpos apenas com a especificidade para a qual o linfócito precursor foi programado. Os sinais de proliferação são citocinas liberadas por outras células. Os próprios linfócitos podem secretar citocinas.

Variabilidade de anticorpos

Os anticorpos são extremamente variáveis ​​(podem existir até 10 8 variantes de anticorpos no corpo de uma pessoa). Toda a diversidade de anticorpos decorre da variabilidade das cadeias pesadas e das cadeias leves. Os anticorpos produzidos por um ou outro organismo em resposta a certos antígenos são diferenciados:

No entanto, com a exposição subsequente, as concentrações de anticorpos humanos no amendoim aumentaram novamente. Monospot para mononucleose infecciosa. . Eles diferem no tipo de cadeia pesada que contêm. Uma alteração nos polipéptidos da cadeia pesada permite que cada classe de imunoglobulina funcione como um tipo diferente de resposta imunitária ou numa fase diferente da defesa do corpo. As classes de anticorpos também diferem em sua valência, ou seja, o número de antígenos disponíveis para ligação.

Classes e subclasses de imunoglobulina humana

Acesse os links abaixo de cada uma das cinco classes principais para visualizar suas propriedades. Nos humanos, existem apenas dois tipos de cadeias leves - κ e λ. As cadeias κ e λ são encontradas em 67 e 33% dos casos, respectivamente. Qualquer anticorpo pode ser formado pela associação de um tipo de cadeia pesada com um tipo de cadeia leve. Em qualquer combinação possível, haverá duas cadeias pesadas e leves idênticas no bloco de anticorpos.

• Isotípico variabilidade - manifestada na presença de classes de anticorpos (isótipos), diferindo na estrutura das cadeias pesadas e na oligomeridade, produzidos por todos os organismos de uma determinada espécie;
• Alotípico variabilidade - manifesta-se em nível individual dentro de uma determinada espécie na forma de variabilidade de alelos de imunoglobulina - é uma diferença geneticamente determinada entre um determinado organismo e outro;
• Idiotípico variabilidade - manifesta-se em diferenças na composição de aminoácidos do sítio de ligação ao antígeno. Isto se aplica aos domínios variáveis ​​e hipervariáveis ​​das cadeias pesada e leve que estão em contato direto com o antígeno.

Controle da proliferação

O mecanismo de controle mais eficaz é que o produto da reação sirva simultaneamente como seu inibidor. Este tipo de feedback negativo ocorre durante a formação de anticorpos. O efeito dos anticorpos não pode ser explicado simplesmente pela neutralização do antígeno, porque as moléculas inteiras de IgG suprimem a síntese de anticorpos muito mais eficazmente do que os fragmentos F(ab")2. Supõe-se que o bloqueio da fase produtiva do B-dependente de T a resposta celular ocorre como resultado da formação de ligações cruzadas entre o antígeno, IgG e receptores Fc na superfície das células B. A injeção de IgM aumenta a resposta imune. Uma vez que os anticorpos deste isotipo específico aparecem primeiro após a introdução de um antigénio, é-lhes atribuído um papel potenciador na fase inicial da resposta imunitária.

Além disso, sabe-se que existem diversas subclasses de cadeias leves x e λ. Propriedades estruturais e funcionais de subgrupos de regiões variáveis ​​da cadeia leve lambda. Antígenos são proteínas encontradas na superfície de um patógeno. Os antígenos são exclusivos deste patógeno.

Quando um antígeno entra no corpo, o sistema imunológico produz anticorpos contra ele. É como uma batalha com um exército lutando contra um invasor. Um tipo de glóbulo branco chamado linfócito reconhece o antígeno como estranho e produz anticorpos específicos para esse antígeno. Cada anticorpo tem um formato único de sítio de ligação que se fixa a uma forma específica de antígeno.

• A. Reuth, J. Brustoff, D. Meil. Imunologia - M.: Mir, 2000 - ISBN 5-03-003362-9
• Imunologia em 3 volumes / Abaixo. Ed. U. Paul - M.: Mir, 1988
• VG Galaktionov. Imunologia - M.: Editora. MSU, 1998 - ISBN 5-211-03717-0

Veja também

• Abzimas são anticorpos cataliticamente ativos
• Avidez, afinidade - características de ligação de antígeno e anticorpo

Anticorpos- proteínas específicas de natureza gamaglobulina, formadas no organismo em resposta à estimulação antigênica e capazes de interagir especificamente com o antígeno (in vivo, in vitro). De acordo com a classificação internacional, a totalidade das proteínas séricas que possuem propriedades de anticorpos é denominada imunoglobulinas.

Como é realizado o ELISA de sangue?

Os anticorpos destroem o antígeno, que é então absorvido e digerido pelos macrófagos. Os glóbulos brancos também podem produzir substâncias químicas chamadas antitoxinas, que destroem as toxinas que algumas bactérias produzem quando invadem o corpo. Tétano, difteria e escarlatina são doenças em que as bactérias produzem toxinas.

Uma vez destruídos os micróbios invasores, a resposta imunológica diminui. Depois que uma pessoa contrai a doença, geralmente não a contrai novamente porque o corpo produz células de memória específicas para aquele antígeno. As células de memória lembram-se do micróbio que causou a doença e rapidamente se transformam no anticorpo correto se o corpo for infectado novamente. O patógeno é rapidamente destruído, prevenindo os sintomas da doença.

A singularidade dos anticorpos reside no fato de serem capazes de interagir especificamente apenas com o antígeno que causou sua formação.

As imunoglobulinas (Ig) são divididas em três grupos dependendo da localização:

Soro (no sangue);

Secreto (nas secreções - o conteúdo do trato gastrointestinal, secreção lacrimal, saliva, especialmente no leite materno) fornece imunidade local(imunidade mucosa);

Os anticorpos são moléculas de proteína produzidas pelo sistema imunológico em resposta a alérgenos, organismos infecciosos e, às vezes, aos próprios componentes do corpo. Organismos infecciosos e alérgenos exibem proteínas características chamadas antígenos. O sistema imunológico reconhece e responde aos antígenos, gerando anticorpos apropriados. Um anticorpo é projetado para “encaixar” apenas um antígeno específico, como uma chave em uma fechadura. Ao fixarem-se nos intrusos portadores de antigénios, os anticorpos procuram torná-los inofensivos, matá-los imediatamente ou “marcá-los” para serem destruídos por outros componentes do sistema imunitário.

Superficial (na superfície de células imunocompetentes, especialmente linfócitos B).

Qualquer molécula de anticorpo tem uma estrutura semelhante (em forma de Y) e consiste em duas cadeias pesadas (H) e duas leves (L) ligadas por pontes dissulfeto. Cada molécula de anticorpo possui dois fragmentos idênticos de ligação ao antígeno Fab (fragmento de ligação ao antígeno), que determinam a especificidade do anticorpo, e um fragmento Fc (constante do fragmento), que não se liga ao antígeno, mas possui funções biológicas efetoras. Ele interage com “seu” receptor na membrana de vários tipos de células (macrófagos, mastócitos, neutrófilos).

Os anticorpos são gerados em resposta a muitos antígenos virais diferentes. Os testes geralmente se concentram em anticorpos contra essas proteínas do envelope. Além disso, quase todos os testes rápidos procuram apenas anticorpos. As características comuns dos casos notificados são cargas virais elevadas, rápida progressão da doença e elevada mortalidade.

Diagnósticos são realizados para detectar

As imunoglobulinas, também conhecidas como anticorpos, são moléculas de glicoproteínas produzidas pelas células plasmáticas. Eles atuam como uma parte crítica da resposta imunológica, reconhecendo e ligando-se especificamente a antígenos específicos, como bactérias ou vírus, e ajudando na sua destruição. A resposta imune dos anticorpos é muito complexa e extremamente específica. As diferentes classes e subclasses de imunoglobulinas diferem na sua biologia, estrutura, especificidade e distribuição do alvo.

As regiões terminais das cadeias leve e pesada da molécula de imunoglobulina têm composição variável (sequências de aminoácidos) e são designadas como regiões VL e VH. Eles contêm regiões hipervariáveis ​​que determinam a estrutura sítio ativo de anticorpos (centro de ligação ao antígeno ou paratopo).É com ele que interage o determinante antigênico (epítopo) do antígeno. O centro de ligação ao antígeno dos anticorpos é complementar ao epítopo do antígeno de acordo com o princípio “chave-fechadura” e é formado pelas regiões hipervariáveis ​​​​das cadeias L e H. O anticorpo se ligará ao antígeno (a chave caberá na fechadura) somente se o grupo determinante do antígeno se encaixar completamente na lacuna do centro ativo dos anticorpos.

Portanto, a avaliação do isotipo de imunoglobulina pode fornecer informações úteis sobre a complexa resposta imune humoral. A avaliação e o conhecimento da estrutura e classes de imunoglobulinas também são importantes para a seleção e preparação de anticorpos como ferramentas para imunoensaios e outras aplicações de detecção.

Imunoglobulinas solúveis e de membrana

As imunoglobulinas ocorrem em duas formas principais: anticorpos solúveis e anticorpos ligados à membrana. O splicing alternativo regula a produção de anticorpos secretados e receptores de células B ligados à superfície nas células B. O receptor é o protótipo do anticorpo que a célula B se prepara para produzir.

As cadeias leves e pesadas consistem em blocos separados - domínios. Nas cadeias leves (L) existem dois domínios - um variável (V) e um constante (C), nas cadeias pesadas (H) - um domínio V e 3 ou 4 (dependendo da classe de imunoglobulina) domínios C.

Existem dois tipos de cadeias leves - kappa e lambda, elas são encontradas em diferentes proporções em diferentes (todas) classes de imunoglobulinas.

Aulas de imunoglobulina

O receptor de células B só pode ligar antígenos. O sinal gerado causa o crescimento e a proliferação de células B e a produção de anticorpos dentro das células plasmáticas. Os vários anticorpos produzidos pelas células plasmáticas são classificados por isotipo, cada um dos quais difere em função e respostas antigênicas principalmente devido à variabilidade na estrutura. Esta classificação é baseada nas diferenças na sequência de aminoácidos na região constante das cadeias pesadas dos anticorpos. Com base nas diferenças na sequência de aminoácidos na região constante da cadeia leve, as imunoglobulinas podem ser ainda subclassificadas através da determinação do tipo de cadeia leve.

Revelado cinco classes de cadeias pesadas - alfa (com duas subclasses), gama (com quatro subclasses), exilon, mu e delta. De acordo com a designação da cadeia pesada, também é designada a classe de moléculas de imunoglobulina - A, G, E, M e D.

São as regiões constantes das cadeias pesadas, que diferem na composição de aminoácidos nas diferentes classes de imunoglobulinas, que determinam, em última análise, as propriedades específicas das imunoglobulinas de cada classe.

Existem cinco classes conhecidas de imunoglobulinas, diferindo na estrutura das cadeias pesadas, peso molecular, características físico-químicas e biológicas: IgG, IgM, IgA, IgE, IgD. Existem 4 subclasses de IgG (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4) e duas subclasses de IgA (IgA1, IgA2).

A unidade estrutural dos anticorpos é monômero, consistindo em duas cadeias leves e duas pesadas. Os monômeros são IgG, IgA (soro), IgD e IgE. IgM- pentâmero(Ig polimérica). As imunoglobulinas poliméricas possuem uma cadeia polipeptídica j (conjunta) adicional que une (polimeriza) subunidades individuais (compostas pelo pentâmero IgM, di- e trímero de IgA secretora).

Características biológicas básicas dos anticorpos.

1. Especificidade- a capacidade de interagir com um antígeno específico (próprio) (correspondência entre o epítopo do antígeno e o centro ativo dos anticorpos).

2 . Valência- o número de centros ativos capazes de reagir com o antígeno (isso se deve à organização molecular - mono ou polímero). As imunoglobulinas podem ser divalente(IgG) ou polivalente(O pentâmero IgM possui 10 sítios ativos). Surgem anticorpos bi- ou mais valentes anticorpos completos. Anticorpos incompletos possuem apenas um centro ativo envolvido na interação com o antígeno (efeito bloqueador de reações imunológicas, por exemplo, em testes de aglutinação). São detectados no teste de antiglobulina de Coombs, reação de inibição da fixação do complemento.

3. Afinidade - a força da ligação entre o epítopo do antígeno e o centro ativo dos anticorpos depende de sua correspondência espacial.

4. Avidez - uma característica integral da força da ligação entre antígeno e anticorpos, levando em consideração a interação de todos os centros ativos de anticorpos com epítopos. Como os antígenos são frequentemente multivalentes, a comunicação entre moléculas individuais de antígeno é realizada por vários anticorpos.

5. Heterogeneidade - devido às propriedades antigênicas dos anticorpos, a presença de três tipos de determinantes antigênicos:

- isotípico- os anticorpos pertencem a uma determinada classe de imunoglobulinas;

- alotípico- causada por diferenças alélicas nas imunoglobulinas codificadas pelos alelos correspondentes do gene Ig;

- idiotípico- refletem as características individuais da imunoglobulina, determinadas pelas características dos centros ativos das moléculas de anticorpos. Mesmo quando os anticorpos para um determinado antígeno pertencem à mesma classe, subclasse ou mesmo alótipo, eles são caracterizados por diferenças específicas entre si. idiota). Isto depende das características estruturais das regiões V das cadeias H e L e das muitas variantes diferentes das suas sequências de aminoácidos.

O conceito de anticorpos policlonais e monoclonais será dado nas seções seguintes.

Características das principais classes de imunoglobulinas.

Ig G. Os monômeros incluem quatro subclasses. A concentração no sangue é de 8 a 17 g/l, a meia-vida é de cerca de 3-4 semanas. Esta é a principal classe de imunoglobulinas que protegem o corpo contra bactérias, toxinas e vírus. As maiores quantidades de anticorpos IgG são produzidas na fase de recuperação após uma doença infecciosa (anticorpos tardios ou 7S), durante a resposta imune secundária. IgG1 e IgG4 ligam-se especificamente (através de fragmentos Fab) a patógenos ( opsonização), graças aos fragmentos Fc da IgG, interagem com os receptores Fc dos fagócitos, promovendo a fagocitose e a lise dos microrganismos. IgG é capaz de neutralizar exotoxinas bacterianas e fixar complemento. Apenas a IgG é capaz de ser transportada através da placenta da mãe para o feto (atravessar a barreira placentária) e fornecer proteção ao feto e ao recém-nascido por meio de anticorpos maternos. Ao contrário dos anticorpos IgM, os anticorpos IgG pertencem à categoria tardia - aparecem mais tarde e são detectados no sangue por mais tempo.

IgM. A molécula desta imunoglobulina é uma Ig polimérica de cinco subunidades conectadas por ligações dissulfeto e uma cadeia J adicional, e possui 10 centros de ligação ao antígeno. Filogeneticamente, esta é a imunoglobulina mais antiga. IgM é a primeira classe de anticorpos formada quando um antígeno entra inicialmente no corpo. A presença de anticorpos IgM para o patógeno correspondente indica uma infecção recente (processo infeccioso atual). Anticorpos para antígenos de bactérias gram-negativas, antígenos flagelares - predominantemente anticorpos IgM. IgM é a principal classe de imunoglobulinas sintetizadas em recém-nascidos e lactentes. A IgM em recém-nascidos é um indicador de infecção intrauterina (rubéola, CMV, toxoplasmose e outras infecções intrauterinas), uma vez que a IgM materna não passa pela placenta. A concentração de IgM no sangue é inferior à de IgG - 0,5-2,0 g/l, a meia-vida é de cerca de uma semana. A IgM é capaz de aglutinar bactérias, neutralizar vírus, ativar complemento, ativar fagocitose e ligar endotoxinas de bactérias gram-negativas. IgM tem maior avidez que IgG (10 centros ativos), afinidade (afinidade pelo antígeno) é menor que a de IgG.

IgA. Existem IgA sérica (monômero) e IgA secretora (IgAs). A IgA sérica é de 1,4-4,2 g/l. As IgAs secretoras são encontradas na saliva, nos sucos digestivos, nas secreções da mucosa nasal e no colostro. São a primeira linha de defesa das mucosas, proporcionando sua imunidade local. As IgAs consistem em um monômero de Ig, uma cadeia J e uma glicoproteína (componente secretor). Existem dois isotipos: a IgA1 predomina no soro, a subclasse IgA2 nas secreções extravasculares.

O componente secretor é produzido pelas células epiteliais das membranas mucosas e se liga à molécula de IgA à medida que ela passa pelas células epiteliais. O componente secretor aumenta a resistência das moléculas de IgAs à ação de enzimas proteolíticas. O principal papel da IgA é fornecer imunidade local às membranas mucosas. Eles evitam que as bactérias se fixem nas membranas mucosas, garantem o transporte de complexos imunes poliméricos com IgA, neutralizam a enterotoxina e ativam a fagocitose e o sistema complemento.

IgE. É um monômero e é encontrado em baixas concentrações no soro sanguíneo. O papel principal é que com seus fragmentos Fc ele se liga aos mastócitos (mastócitos) e basófilos e medeia reações de hipersensibilidade imediata. IgE refere-se a “anticorpos de alergia” - reagina. O nível de IgE aumenta em condições alérgicas e helmintíases. Os fragmentos Fab de ligação ao antígeno da molécula de IgE interagem especificamente com o antígeno (alérgeno), o complexo imune formado interage com os receptores dos fragmentos Fc de IgE incorporados na membrana celular do basófilo ou mastócito. Este é um sinal para a liberação de histamina e outras substâncias biologicamente ativas e para o desenvolvimento de uma reação alérgica aguda.

IgD. Os monômeros de IgD são encontrados na superfície dos linfócitos B em desenvolvimento e em concentrações extremamente baixas no soro. Seu papel biológico não foi claramente estabelecido. Acredita-se que a IgD esteja envolvida na diferenciação de células B, contribua para o desenvolvimento de uma resposta anti-idiotípica e esteja envolvida em processos autoimunes.

Para determinar as concentrações de imunoglobulinas de classes individuais, vários métodos são utilizados, na maioria das vezes método de imunodifusão radial em gel (segundo Mancini) - um tipo de reação de precipitação e ELISA.

A determinação de anticorpos de diversas classes é importante para o diagnóstico de doenças infecciosas. A detecção de anticorpos contra antígenos de microrganismos no soro sanguíneo é um critério importante no diagnóstico - método de diagnóstico sorológico. Os anticorpos da classe IgM aparecem no período agudo da doença e desaparecem relativamente rapidamente; os anticorpos da classe IgG são detectados posteriormente e persistem por um período mais longo (às vezes durante anos) no soro sanguíneo daqueles que se recuperaram da doença. da doença; neste caso, são chamados de anticorpos anamnésicos.

Os conceitos são diferenciados: título de anticorpos, título diagnóstico, estudos de soros pareados. O mais importante é a detecção de anticorpos IgM e um aumento de quatro vezes nos títulos de anticorpos (ou soroconversão- anticorpos são detectados na segunda amostra com resultados negativos com o primeiro soro sanguíneo) durante o estudo dobra- amostras colhidas durante a dinâmica do processo infeccioso com intervalo de vários dias ou semanas.

Reações de interação de anticorpos com patógenos e seus antígenos ( “reação antígeno-anticorpo”) se manifesta na forma de uma série de fenômenos - aglutinação, precipitação, neutralização, lise, fixação de complemento, opsonização, citotoxicidade e pode ser identificado por vários reações sorológicas.

Dinâmica da produção de anticorpos. Resposta imune primária e secundária.

A resposta primária ocorre no contato inicial com o patógeno (antígeno), a resposta secundária ocorre no contato repetido. Principais diferenças:

Duração do período latente (mais longo durante o período primário);

A taxa de crescimento de anticorpos (mais rápida no secundário);

A quantidade de anticorpos sintetizados (mais com contato repetido);

A sequência de síntese de anticorpos de diferentes classes (no primário predomina o IgM por mais tempo, no secundário os anticorpos IgG são rapidamente sintetizados e predominam).

A resposta imune secundária é devida à formação células de memória imunológica. Um exemplo de resposta imune secundária é o encontro com um patógeno após a vacinação.

O papel dos anticorpos na formação da imunidade.

Os anticorpos são importantes na formação adquiriu imunidade pós-infecciosa e pós-vacinação.

1. Ao se ligarem às toxinas, os anticorpos as neutralizam, proporcionando imunidade antitóxica.

2. Ao bloquear os receptores do vírus, os anticorpos impedem a adsorção dos vírus nas células e participam da imunidade antiviral.

3. O complexo antígeno-anticorpo desencadeia a via clássica de ativação do complemento com suas funções efetoras (lise bacteriana, opsonização, inflamação, estimulação de macrófagos).

4. Os anticorpos participam da opsonização das bactérias, promovendo uma fagocitose mais eficiente.

5. Os anticorpos promovem a excreção de antígenos solúveis do corpo (com urina, bile) na forma de complexos imunes circulantes.

IgG desempenha o maior papel na imunidade antitóxica, IgM - na imunidade antimicrobiana (fagocitose de antígenos corpusculares), especialmente contra bactérias gram-negativas, IgA - na imunidade antiviral (neutralização de vírus), IgAs - na imunidade local das membranas mucosas, IgE - em reações de hipersensibilidade imediata.

Anticorpos de diferentes classes possuem características estruturais comuns (Fig. 17, 18, 19).

A molécula monomérica de imunoglobulina tem formato de Y e consiste em duas cadeias pesadas e duas leves, que possuem comprimentos diferentes e estão ligadas por ligações dissulfeto. As cadeias consistem em aminoácidos de uma determinada sequência. A molécula de imunoglobulina G possui dois fragmentos Fab idênticos, cada um dos quais consiste em uma cadeia leve inteira e parte de uma cadeia pesada. É aqui que o sítio (local) de ligação ao antígeno está contido. A cauda da molécula é representada por um fragmento Fc (região constante), formado pela continuação de cadeias pesadas. Usando a região constante, a imunoglobulina liga-se ao receptor do fragmento Fc das membranas de diferentes células (macrófagos, células dendríticas). As regiões terminais dos valores pesados ​​e leves do fragmento Fab são bastante diversas (variáveis) e são específicas para um determinado antígeno. As zonas individuais dessas cadeias são diferenciadas pela hipervariabilidade (diversidade particular).A zona de dobradiça, localizada entre duas regiões variáveis ​​​​e constantes, permite que os fragmentos Fab se movam livremente entre si e em relação ao fragmento Fc, o que é importante para a interação efetiva de anticorpos com determinantes antigênicos de patógenos (permite “adaptação” espacial ao antígeno).

IgM e IgG são sintetizados principalmente no baço e linfonodos regionais de órgãos internos, IgA em acúmulos difusos de tecido linfóide e folículos solitários das membranas mucosas e IgE - principalmente em linfonodos regionais, membranas mucosas e pele.

Síntese de anticorpos dependente de T

Para ativação completa, os linfócitos B devem receber dois sinais - o primeiro de um antígeno específico quando reconhecido pelo receptor de imunoglobulina, e o segundo do T-helper A através da apresentação do antígeno e interação das moléculas CD40 e CD40L. O primeiro sinal indica a presença de determinante antigênico que um determinado linfócito B é capaz de reconhecer. A segunda é uma espécie de “permissão” do T-helper para sintetizar anticorpos específicos contra ele. As reações descritas são a base da síntese de anticorpos dependentes de T.

Estimulação antigênica

A ativação das células B ocorre após a interação de seus receptores de reconhecimento de antígeno com um antígeno específico que entrou no corpo. O fato é que os receptores de reconhecimento de antígenos dessas células nada mais são do que os mesmos anticorpos específicos para antígenos que esse linfócito B é capaz de sintetizar. Esses anticorpos não são secretados pelas células no fluido tecidual, mas permanecem fixados na superfície externa da membrana do linfócito B e, após a ligação de um antígeno específico, ativam a célula B. Mas esse estímulo não é suficiente para a ativação total, pois é gerado um sinal de estimulação fraco.

Apresentação antigênica

É necessária interação adicional com o linfócito T específico do antígeno ativado, denominado auxiliar, que consiste no contato direto com o linfócito T e na influência dos mediadores imunológicos por ele sintetizados - as citocinas. A essência do contato direto entre dois linfócitos é a interação do complexo peptídico imunogênico - a molécula HLA II do linfócito B com o receptor de reconhecimento de antígeno do T-helper (ou seja, na implementação da apresentação do antígeno). Este é o principal mecanismo para selecionar as células B mais específicas para o antígeno. Além disso, quando os linfócitos entram em contato, há uma interação entre a molécula CD40, que é expressa ativamente na superfície da célula B após a ligação de um antígeno específico, e o ligante CD40 (CD40L), que aparece na membrana do célula T auxiliar ativada. Esta interação cria um sinal coestimulatório necessário para a ativação completa das células imunocompetentes. É importante notar que a complexação CD40-CD40L também é necessária para a troca de células plasmáticas para a síntese de imunoglobulinas de uma classe diferente.

Síntese de anticorpos independente de T

Em alguns casos, quando um patógeno que é um polímero e consiste em monômeros repetidos repetidamente com propriedades antigênicas entra no corpo, a ativação do linfócito B é possível através da interação direta com antígenos sem a participação de células T (síntese de anticorpos independente de T) . Nesse caso, a interacção de numerosos antigénios monómeros patogénicos com os receptores de imunoglobulina do linfócito B numa área limitada da membrana cria um sinal de estimulação local suficientemente forte para activar o linfócito. Como o sinal de ativação é bastante forte, não há necessidade de interação adicional com o T-helper. Deve-se notar que a falta de suporte T-helper deixa uma marca significativa na qualidade da resposta imunológica. Assim, durante as reações imunes independentes de T, apenas as imunoglobulinas da classe M são sintetizadas e a memória imunológica não é formada.

O nível de imunoglobulinas no plasma sanguíneo caracteriza o estado funcional da ligação B da imunidade (Tabela 3).

Existem 5 classes de anticorpos (imunoglobulinas): IgG, IgM, IgA, IgE, IgD, que diferem na estrutura das regiões constantes das cadeias pesadas e nas propriedades funcionais.

As imunoglobulinas são divididas em classes e subclasses (isótipos) dependendo da estrutura das regiões constantes das cadeias pesadas. As diferenças entre essas áreas determinam as características das propriedades funcionais de cada classe de imunoglobulinas.

IgG

IgG é um monômero que consiste em duas cadeias pesadas e duas leves. Tais anticorpos são bivalentes porque contêm apenas dois fragmentos Fab. A classe IgG possui 4 isotipos: (IgG 1, IgG 2, IgG 3, IgG 4) (ver Fig. 20), que diferem em funções efetoras e especificidade. Os anticorpos para lipopolissacarídeos pertencem à subclasse IgG 2, anticorpos anti-Rhesus - para IgG 4. Anticorpos das subclasses IgG 1 e IgG 4 estão envolvidos na opsonização. Para fazer isso, eles se ligam especificamente através de fragmentos Fab ao patógeno e através do fragmento Fc aos receptores de fagócitos correspondentes, o que facilita a captura do patógeno.

A IgG representa 70-75% do conjunto total de imunoglobulinas no plasma sanguíneo, atravessa a barreira placentária e ativa efetivamente o sistema complemento.

As imunoglobulinas da classe G incluem anticorpos contra a maioria dos antígenos de diversas naturezas. Em primeiro lugar, estas imunoglobulinas estão associadas à proteção contra bactérias gram-positivas, toxinas, vírus (por exemplo, contra o vírus da poliomielite, onde a IgG desempenha um papel de liderança). É considerada uma imunoglobulina da resposta imune secundária.

IgA

A IgA pode ocorrer na forma de monômeros, dímeros e trímeros. Possui formas séricas (IgA 1 e A 2) e secretoras, que diferem significativamente entre si.

Imunoglobulina secretora A

A imunoglobulina A secretora (sIgA) consiste em duas moléculas séricas, unidas em uma única molécula por uma cadeia de junção (do inglês to join - connect) e contendo um componente secretor (transporte), que fornece proteção contra enzimas proteolíticas (Fig. 20). O componente secretor é sintetizado pelo epitélio da mucosa, portanto está contido apenas em anticorpos encontrados nas mucosas. Assim, a slgA reside em fluidos biológicos (colostro, leite, saliva, secreções brônquicas e gastrointestinais, bílis, urina) e desempenha um papel importante na formação de mecanismos de resistência locais. Neutraliza a entrada maciça de antígenos através das membranas mucosas, evita a fixação de bactérias às membranas mucosas, neutraliza enterotoxinas e promove a fagocitose. Nas reações de hipersensibilidade imediata atua como anticorpo bloqueador. Esta imunoglobulina não atravessa a placenta e não é capaz de ativar o sistema complemento. Matéria do site

IgM

IgM é um pentâmero composto por cinco moléculas de IgG unidas por uma cadeia de junção, sendo portanto capaz de se ligar a 10 moléculas de antígeno (Fig. 21). IgM representa cerca de 10% da quantidade total de imunoglobulinas. A classe IgM inclui a maior parte dos anticorpos contra antígenos polissacarídeos e antígenos de bactérias gram-negativas, bem como fator reumatóide e hematlutininas sanguíneas. As imunoglobulinas desta classe são sintetizadas em resposta à maioria dos antígenos nos estágios iniciais da resposta imune, ou seja, são anticorpos da resposta imune primária. Posteriormente, ocorre a mudança para a síntese de IgG (ou anticorpos de outra classe), que são mais específicos e penetram melhor nos tecidos (têm tamanho menor). A IgM, juntamente com a IgA, participa da imunidade local das mucosas. IgM ativa o sistema complemento melhor do que outros anticorpos. Não passa pela placenta, mas é sintetizado pelo feto.

IgE

IgE é um monômero contido em pequenas quantidades no soro sanguíneo. Esta imunoglobulina participa na proteção contra helmintos e nas reações alérgicas imediatas. A proteção contra helmintos é realizada pela ligação da IgE através do fragmento Fab ao patógeno (helmintos) e através do fragmento Fc ao receptor no eosinófilo. Assim, ocorre uma reação de citotoxicidade mediada por células dependente de anticorpos (ADCC), levando à morte do helminto. A IgE também está envolvida em reações atópicas.

Recentemente, o papel fisiológico da IgE na proteção da mucosa tem sido estudado. Se um agente infeccioso ultrapassar a barreira formada pela IgA, os anticorpos pertencentes à classe IgE atuam como a próxima linha de defesa. Eles, ligando-se ao fragmento Fab do antígeno, são fixados pelo fragmento Fc nas membranas dos mastócitos e basófilos. o que leva à liberação de substâncias biologicamente ativas e ao desenvolvimento de uma reação exsudativa. A IgE não atravessa a placenta e não ativa o complemento.

IgD

IgD é um anticorpo com função desconhecida. Sabe-se apenas que a maturidade dos linfócitos B é determinada justamente pela presença da forma membranosa dessa imunoglobulina. A IgD não atravessa a placenta e não ativa o complemento.

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Imunoglobulinas

Anticorpos(imunoglobulinas, IG, Ig) são proteínas pertencentes à subclasse das gamaglobulinas encontradas no sangue, saliva, leite e outros fluidos biológicos de animais vertebrados. As imunoglobulinas são sintetizadas pelos linfócitos B em resposta a substâncias estranhas de uma determinada estrutura - antígenos. Os anticorpos são usados ​​pelo sistema imunológico para identificar e neutralizar objetos estranhos – como bactérias e vírus. Os anticorpos desempenham duas funções: uma função de ligação ao antígeno e uma função efetora (por exemplo, lançar o esquema clássico de ativação do complemento e ligação às células), são o fator mais importante na imunidade humoral específica e consistem em duas cadeias leves e duas correntes pesadas. Nos mamíferos, existem cinco classes de imunoglobulinas - IgG, IgA, IgM, IgD, IgE, que diferem na estrutura e composição de aminoácidos das cadeias pesadas.

História do estudo

O primeiro anticorpo foi descoberto por Behring e Kitazato em 1890, mas naquela época nada definitivo poderia ser dito sobre a natureza da antitoxina tetânica descoberta, além de sua especificidade e sua presença no soro de um animal imune. Somente em 1937, com as pesquisas de Tiselius e Kabat, começou o estudo da natureza molecular dos anticorpos. Os autores utilizaram o método de eletroforese e demonstraram aumento da fração gamaglobulina do soro sanguíneo de animais imunizados. A adsorção do soro pelo antígeno levado para imunização reduziu a quantidade de proteína nesta fração ao nível de animais intactos.

Estrutura do anticorpo

Plano geral da estrutura das imunoglobulinas: 1) Fc; 3) cadeia pesada; 4) cadeia leve; 5) sítio de ligação ao antígeno; 6) seção de dobradiça

Os anticorpos são glicoproteínas relativamente grandes (~150 kDa - IgG) com uma estrutura complexa. Eles consistem em duas cadeias pesadas (cadeias H, por sua vez consistindo nos domínios VH, CH1, dobradiça, CH2 e CH3) e duas cadeias leves (cadeias L, consistindo nos domínios VL e CL). Os oligossacarídeos estão covalentemente ligados às cadeias pesadas. Usando protease de papaína, os anticorpos podem ser divididos em dois Fc (do fragmento cristalizável - um fragmento capaz de cristalizar). Dependendo da classe e das funções desempenhadas, os anticorpos podem existir tanto na forma monomérica (IgG, IgD, IgE, IgA sérica) quanto na forma oligomérica (IgA secretora de dímero, pentâmero - IgM). No total, existem cinco tipos de cadeias pesadas (cadeias α-, γ-, δ-, ε- e μ) e dois tipos de cadeias leves (cadeia κ e cadeia λ).

Classificação da cadeia pesada

Existem cinco classes (também chamadas isótipos) anticorpos que diferem em estrutura e função. A unidade estrutural básica de todos os anticorpos consiste em dois pesado correntes e dois pulmões cadeias conectadas por pontes dissulfeto. Os isotipos de anticorpos diferem na estrutura da cadeia pesada (IgG contém duas cadeias γ, IgA - duas cadeias α, IgM - duas cadeias μ, IgD - duas cadeias δ, IgE - duas cadeias ε), estrutura oligomérica e local de síntese.

• IgG é a principal imunoglobulina no soro de uma pessoa saudável (representa 70-75% da fração total de imunoglobulina) e é mais ativa na resposta imune secundária e na imunidade antitóxica. Devido ao seu pequeno tamanho (coeficiente de sedimentação 7S, peso molecular 146 kDa), é a única fração de imunoglobulinas capaz de se transportar através da barreira placentária e, assim, fornecer imunidade ao feto e ao recém-nascido.
• IgM é um pentâmero de uma unidade básica de quatro cadeias contendo duas cadeias μ. Eles aparecem durante a resposta imune primária a um antígeno desconhecido e constituem até 10% da fração de imunoglobulina. São as maiores imunoglobulinas (970 kDa).
• IgA sérica A IgA representa 15-20% da fração total de imunoglobulina, enquanto 80% das moléculas de IgA são apresentadas na forma monomérica em humanos. A IgA secretora apresenta-se na forma dimérica em complexo com um componente secretor, encontrado nas secreções seroso-mucosas (por exemplo, na saliva, colostro, leite, secretado pela membrana mucosa dos sistemas geniturinário e respiratório).
• A IgD representa menos de um por cento da fração plasmática de imunoglobulina e é encontrada principalmente na membrana de alguns linfócitos B. As funções não são totalmente compreendidas; presumivelmente é um receptor de antígeno para linfócitos B que ainda não se apresentaram ao antígeno.
• IgE- está associada às membranas dos basófilos e mastócitos e está quase ausente na forma livre no plasma. Associado a reações alérgicas.

Especificidade do anticorpo

Teoria da seleção clonal significa que cada linfócito sintetiza anticorpos de apenas uma especificidade específica. E esses anticorpos estão localizados na superfície desse linfócito como receptores.

Como mostram os experimentos, todas as imunoglobulinas de superfície celular têm o mesmo idiotipo: quando um antígeno solúvel, semelhante à flagelina polimerizada, se liga a uma célula específica, então todas as imunoglobulinas de superfície celular se ligam a esse antígeno e têm a mesma especificidade, ou seja, a mesma idiotipo.

O antígeno se liga aos receptores e então ativa seletivamente a célula para produzir grandes quantidades de anticorpos. E como a célula sintetiza anticorpos de apenas uma especificidade, essa especificidade deve coincidir com a especificidade do receptor de superfície inicial.

A especificidade da interação dos anticorpos com os antígenos não é absoluta, eles podem reagir de forma cruzada com outros antígenos em graus variados. O anti-soro produzido contra um antígeno pode reagir com um antígeno relacionado que carrega um ou mais determinantes iguais ou semelhantes. Portanto, cada anticorpo pode reagir não apenas com o antígeno que causou sua formação, mas também com outras moléculas, às vezes completamente não relacionadas. A especificidade dos anticorpos é determinada pela sequência de aminoácidos das regiões variáveis ​​da Ig.

Teoria da seleção clonal:

1. Anticorpos e linfócitos com a especificidade necessária já existem no organismo antes do primeiro contato com o antígeno.
2. Os linfócitos que participam da resposta imune possuem receptores específicos para antígenos na superfície de sua membrana. Os linfócitos B possuem moléculas receptoras com a mesma especificidade dos anticorpos que os linfócitos subsequentemente produzem e secretam.
3. Qualquer linfócito carrega receptores de apenas uma especificidade em sua superfície.
4. Os linfócitos que possuem o antígeno passam por um estágio de proliferação e formam um grande clone de células plasmáticas. As células plasmáticas sintetizam anticorpos apenas com a especificidade para a qual o linfócito precursor foi programado. Os sinais de proliferação são as citocinas, que são liberadas por outras células. Os próprios linfócitos podem secretar citocinas.

Variabilidade de anticorpos

Os anticorpos são extremamente variáveis ​​(podem existir até 0,1 bilhão de variantes de anticorpos no corpo de uma pessoa). Toda a diversidade de anticorpos decorre da variabilidade tanto nas cadeias pesadas como nas cadeias leves. Os anticorpos produzidos por um ou outro organismo em resposta a certos antígenos são diferenciados:

• Isotípico variabilidade - manifestada na presença de classes de anticorpos (isótipos), diferindo na estrutura das cadeias pesadas e na oligomeridade, produzidos por todos os organismos de uma determinada espécie;
• Alotípico variabilidade - manifesta-se em nível individual dentro de uma determinada espécie na forma de variabilidade de alelos de imunoglobulina - é uma diferença geneticamente determinada entre um determinado organismo e outro;
• Idiotípico variabilidade - manifesta-se em diferenças na composição de aminoácidos do sítio de ligação ao antígeno. Isto se aplica aos domínios variáveis ​​e hipervariáveis ​​das cadeias pesada e leve que estão em contato direto com o antígeno.

Controle da proliferação

O mecanismo de controle mais eficaz é que o produto da reação sirva simultaneamente como seu inibidor. Este tipo de feedback negativo ocorre durante a formação de anticorpos. O efeito dos anticorpos não pode ser explicado simplesmente pela neutralização do antígeno, porque as moléculas inteiras de IgG suprimem a síntese de anticorpos muito mais eficazmente do que os fragmentos F(ab")2. Supõe-se que o bloqueio da fase produtiva do B-dependente de T a resposta celular ocorre como resultado da formação de ligações cruzadas entre o antígeno, os receptores IgG e Fc na superfície das células B. A injeção de IgM aumenta a resposta imune. Uma vez que os anticorpos deste isotipo específico aparecem primeiro após a introdução de um antígeno , é-lhes atribuído um papel potenciador na fase inicial da resposta imunitária.

• A. Reuth, J. Brustoff, D. Meil. Imunologia - M.: Mir, 2000 - ISBN 5-03-003362-9
• Imunologia em 3 volumes / Abaixo. Ed. U. Paul - M.: Mir, 1988
• VG Galaktionov. Imunologia - M.: Editora. MSU, 1998 - ISBN 5-211-03717-0

Veja também

• Abzimas são anticorpos cataliticamente ativos

Fundação Wikimedia. 2010.

Veja o que são “Imunoglobulinas” em outros dicionários:

Anticorpos, proteínas complexas (glicoproteínas) que se ligam especificamente a substâncias estranhas - antígenos; principais moléculas efetoras da imunidade humoral. Contido na fração globulina do soro sanguíneo, na linfa, na saliva e em... ... Dicionário de microbiologia

Enciclopédia moderna

Proteínas (glicoproteínas) que possuem atividade de anticorpos. Contido principalmente na fração globulina do plasma (soro) do sangue de vertebrados e humanos. Eles são sintetizados pelas células plasmáticas e participam da criação da imunidade. Medicação... Grande Dicionário Enciclopédico

Ig, anticorpos, proteínas complexas (glicoproteínas), que se ligam especificamente a substâncias estranhas; CH. moléculas efetoras da imunidade humoral. Contido na fração globulina do soro sanguíneo, na linfa (anticorpos circulantes) ... Dicionário enciclopédico biológico

imunoglobulinas- Preparações de Ig para imunização passiva contendo anticorpos. Anteriormente conhecidas como gamaglobulinas. [Glossário inglês-russo de termos básicos em vacinologia e imunização. Organização Mundial da Saúde, 2009] Tópicos: vacinologia, ... ... Guia do Tradutor Técnico

Imunoglobulinas- (do latim immunis, livre de qualquer coisa e bola globus), proteínas globulares de vertebrados e humanos com atividade de anticorpos; produzida pelos linfócitos B. Contido principalmente no plasma sanguíneo e outros fluidos corporais.… … Dicionário Enciclopédico Ilustrado

- (Ig), um grupo de quimicamente relacionados. a natureza e as propriedades das proteínas globulares de vertebrados e humanos, que geralmente possuem anticorpos, ou seja, específicos. a capacidade de se ligar a um antígeno, o que estimula sua formação. I. são produzidos em... ... Enciclopédia Química

Ah; por favor. (unidade de imunoglobulina, a; m.). Proteínas contidas no plasma sanguíneo que possuem atividade de anticorpos e contribuem para o surgimento da imunidade em vertebrados e humanos. * * * proteínas de imunoglobulinas (glicoproteínas) com atividade... ... dicionário enciclopédico

imunoglobulinas- (Ig, do latim immunis livre de qualquer coisa e bola globus), proteínas globulares de vertebrados, produzidas por linfócitos e, via de regra, possuindo atividade de anticorpos. Conceitos "eu". e “gamaglobulinas” não podem ser usadas como sinônimos,... ... Agricultura. Grande dicionário enciclopédico

- (imuno + globulinas; sinônimo: imunoglobulinas) globulinas humanas e animais que desempenham a função de anticorpos ... Grande dicionário médico