สมบัติและหน้าที่ของโปรตีน

โครงสร้างและคุณสมบัติของโปรตีนสามารถเปลี่ยนแปลงได้ภายใต้อิทธิพลของปัจจัยเคมีกายภาพต่างๆ: การกระทำของกรดและด่างเข้มข้น, โลหะหนัก, การเปลี่ยนแปลงของอุณหภูมิ ฯลฯ โปรตีนบางชนิดเปลี่ยนโครงสร้างได้ง่ายภายใต้อิทธิพลของปัจจัยต่าง ๆ โปรตีนบางชนิดสามารถต้านทานได้ ถึงอิทธิพลดังกล่าว คุณสมบัติหลักของโปรตีนคือการทำให้เสียสภาพ การเปลี่ยนสภาพใหม่ และการทำลายล้าง

การเสียสภาพ

การเสียสภาพ - นี่เป็นกระบวนการทำลายโครงสร้างตามธรรมชาติของโปรตีนในขณะที่ยังคงรักษาพันธะเปปไทด์ (โครงสร้างหลัก) อาจจะ กลับไม่ได้ กระบวนการ. แต่ถ้าการกระทำของปัจจัยลบหยุดลงในระยะแรกโปรตีนสามารถฟื้นฟูสภาวะปกติได้นั่นคือการเสียสภาพแบบย้อนกลับเกิดขึ้น - การคืนสภาพ

การคืนสภาพ

การคืนสภาพ คือความสามารถของโปรตีนในการฟื้นฟูโครงสร้างปกติหลังจากกำจัดปัจจัยลบไปแล้ว ประสิทธิภาพของฟังก์ชั่นบางอย่าง - มอเตอร์, สัญญาณ, ตัวเร่งปฏิกิริยา ฯลฯ - ในสิ่งมีชีวิตมีความเกี่ยวข้องกับการทำให้โปรตีนเสื่อมสภาพแบบย้อนกลับบางส่วน

การทำลาย

การทำลาย คือกระบวนการทำลายโครงสร้างปฐมภูมิของโปรตีน มันเป็นกระบวนการที่ไม่สามารถย้อนกลับได้เสมอ

หน้าที่ของโปรตีน

โปรตีนทำหน้าที่หลักดังต่อไปนี้:

1. โครงสร้าง (การก่อสร้าง). พวกมันเป็นส่วนหนึ่งของเยื่อหุ้มเซลล์ ไมโครทูบูล และไมโครฟิลาเมนต์ที่ทำหน้าที่เป็นโครงร่างโครงร่างโครงกระดูก พันธะประกอบด้วยโปรตีนอีลาสติน ผม เล็บ และขนมีโปรตีนเคราติน กระดูกอ่อนและเส้นเอ็นมีโปรตีนคอลลาเจน กระดูกมีโปรตีนโอซีน
2. ป้องกัน. เซลล์เม็ดเลือดขาวผลิตโปรตีนชนิดพิเศษ - แอนติบอดีที่สามารถจดจำและต่อต้านแบคทีเรีย ไวรัส โปรตีนจากต่างประเทศสู่ร่างกายได้ โปรตีนไฟบริน thromboplastin และ thrombin เกี่ยวข้องกับกระบวนการแข็งตัวของเลือด ป้องกันการสูญเสียเลือดอย่างมีนัยสำคัญ เพื่อตอบสนองต่อการโจมตีของเชื้อโรค พืชยังสังเคราะห์โปรตีนป้องกันจำนวนหนึ่งด้วย
3. สัญญาณ. ให้การดูดซึมแบบเลือกสรรโดยเซลล์ของสารบางชนิดและมีส่วนช่วยในการปกป้อง ในเวลาเดียวกันโปรตีนเชิงซ้อนของเยื่อหุ้มเซลล์แต่ละตัวสามารถจดจำสารประกอบทางเคมีบางชนิดและตอบสนองต่อพวกมันได้ พวกมันจับกับพวกมันหรือเปลี่ยนโครงสร้างและส่งสัญญาณเกี่ยวกับสารเหล่านี้ไปยังส่วนอื่น ๆ ของเมมเบรนหรือลึกเข้าไปในเซลล์

1. มอเตอร์ (หดตัว). ให้ความสามารถของเซลล์ในการเคลื่อนย้ายเปลี่ยนรูปร่าง ตัวอย่างเช่น โปรตีนแอกตินและไมโอซินที่หดตัวทำหน้าที่ในกล้ามเนื้อโครงร่างและเซลล์อื่นๆ อีกมากมาย microtubules ของ cilia และ flagella ของเซลล์ยูคาริโอตประกอบด้วยโปรตีน tubulin
2. กฎระเบียบ. เป็นฮอร์โมนที่มีลักษณะเป็นโปรตีนในสัตว์ที่ควบคุมการเจริญเติบโต วัยแรกรุ่น วัฏจักรทางเพศ การเปลี่ยนแปลงของผิวหนัง ฯลฯ โปรตีนบางชนิดควบคุมกิจกรรมการเผาผลาญ
3. ขนส่ง. โปรตีนขนส่งไอออนอนินทรีย์ ก๊าซ (ออกซิเจน คาร์บอนไดออกไซด์) สารอินทรีย์เฉพาะ โปรตีนการขนส่งพบได้ในเยื่อหุ้มเซลล์ ในเซลล์เม็ดเลือดแดง ฯลฯ มีโปรตีนขนส่งในเลือดที่จดจำและผูกฮอร์โมนบางชนิดและนำไปยังเซลล์บางเซลล์ ตัวอย่างเช่น เฮโมไซยานิน (โปรตีนสีน้ำเงิน) ในสัตว์ไม่มีกระดูกสันหลัง เฮโมโกลบินในสัตว์มีกระดูกสันหลังจะนำพาออกซิเจน
4. จอง. พวกเขาสามารถเก็บไว้ในเอนโดสเปิร์มของเมล็ดพืชหลายชนิด (ในธัญพืชจาก 15-25%, พืชตระกูลถั่ว - มากถึง 45%), ในไข่ของนก, สัตว์เลื้อยคลาน ฯลฯ
5. มีคุณค่าทางโภชนาการ. เอ็มบริโอของเมล็ดพืชบางชนิดใช้โปรตีนในระยะแรกของการพัฒนาซึ่งสะสมอยู่ในเขตสงวน
6. พลังงาน. เมื่อโปรตีนถูกทำลาย พลังงานก็จะถูกปล่อยออกมา กรดอะมิโนซึ่งเกิดขึ้นระหว่างการสลายโปรตีนอาจนำไปใช้ในการสังเคราะห์โปรตีนที่ร่างกายต้องการ หรือสลายตัวเพื่อปล่อยพลังงาน เมื่อสลายโปรตีน 1 กรัมโดยสมบูรณ์ จะปล่อยพลังงานออกมาโดยเฉลี่ย 17.2 กิโลจูล อย่างไรก็ตาม โปรตีนเป็นแหล่งพลังงานไม่ค่อยถูกใช้มากนัก โดยหลักๆ คือเมื่อปริมาณคาร์โบไฮเดรตและไขมันสำรองหมดลง
7. เอนไซม์ (ตัวเร่งปฏิกิริยา). ฟังก์ชั่นนี้ดำเนินการโดยโปรตีน - เอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาทางชีวเคมีในร่างกาย
8. ฟังก์ชั่นสารป้องกันการแข็งตัว. พลาสมาในเลือดของสิ่งมีชีวิตบางชนิดมีโปรตีนที่ป้องกันไม่ให้แข็งตัวที่อุณหภูมิต่ำ

สิ่งมีชีวิตบางชนิดที่อาศัยอยู่ในสภาพอากาศร้อนมีโปรตีนที่ไม่ทำให้เสียสภาพแม้ที่อุณหภูมิ +50…90 °C

โปรตีนบางชนิดก่อให้เกิดสารเชิงซ้อนเชิงซ้อนโดยมีเม็ดสี กรดนิวคลีอิก

การสูญเสียโปรตีน- นี่เป็นการละเมิดโครงสร้างเชิงพื้นที่ดั้งเดิมของโมเลกุลโปรตีนภายใต้อิทธิพลของอิทธิพลภายนอกต่างๆ พร้อมด้วยการเปลี่ยนแปลงคุณสมบัติทางเคมีกายภาพและชีวภาพ ในกรณีนี้โครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิของโมเลกุลโปรตีนจะถูกละเมิดในขณะที่โครงสร้างหลักจะถูกเก็บรักษาไว้ตามกฎ

การสูญเสียโปรตีนเกิดขึ้นในระหว่างการให้ความร้อนและการแช่แข็งผลิตภัณฑ์อาหารภายใต้อิทธิพลของการแผ่รังสี กรด ด่าง อิทธิพลทางกลที่รุนแรง และปัจจัยอื่นๆ

ในระหว่างการสูญเสียโปรตีน การเปลี่ยนแปลงหลักๆ ต่อไปนี้เกิดขึ้น:

ความสามารถในการละลายของโปรตีนลดลงอย่างรวดเร็ว

การสูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพ ความสามารถในการให้น้ำ และความจำเพาะของสายพันธุ์

ปรับปรุงการโจมตีด้วยเอนไซม์โปรตีโอไลติก

ปฏิกิริยาของโปรตีนเพิ่มขึ้น

การรวมตัวของโมเลกุลโปรตีนเกิดขึ้น

ประจุของโมเลกุลโปรตีนเป็นศูนย์

การสูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพของโปรตีนอันเป็นผลมาจากการสูญเสียสภาพจากความร้อนนำไปสู่การหยุดการทำงานของเอนไซม์และการตายของจุลินทรีย์

ผลจากการสูญเสียความจำเพาะของสายพันธุ์ด้วยโปรตีน ทำให้คุณค่าทางโภชนาการของผลิตภัณฑ์ไม่ลดลง

พิจารณาการสูญเสียสภาพเนื่องจากความร้อนที่พบบ่อยที่สุดของโมเลกุลโปรตีน ควบคู่ไปกับการทำลายการเชื่อมโยงข้ามที่อ่อนแอระหว่างสายโซ่โพลีเปปไทด์ และการอ่อนตัวลงของปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำและปฏิกิริยาอื่น ๆ ระหว่างสายโซ่โปรตีน เป็นผลให้โครงสร้างของสายโซ่โพลีเปปไทด์ในโมเลกุลโปรตีนเปลี่ยนไป ตัวอย่างเช่น โปรตีนไฟบริลลาร์เปลี่ยนความยืดหยุ่น ในโปรตีนทรงกลม โปรตีนโกลบูลจะแผ่ออกพร้อมกับการพับในรูปแบบใหม่ในภายหลัง พันธะที่แข็งแกร่ง (โควาเลนต์) ของโมเลกุลโปรตีนจะไม่ขาดในกรณีนี้ โปรตีนทรงกลมเปลี่ยนความสามารถในการละลาย ความหนืด คุณสมบัติออสโมติก และการเคลื่อนที่ด้วยไฟฟ้า

โปรตีนแต่ละชนิดมีอุณหภูมิการเสียสภาพจำเพาะ (t) สำหรับโปรตีนจากปลา t = 30 0С, ไข่ขาว t = 55 0С, เนื้อสัตว์ t = 55…60 0С เป็นต้น

ที่ค่า pH ใกล้กับจุดไอโซอิเล็กโตรไลติกของโปรตีน การสูญเสียสภาพจะเกิดขึ้นที่อุณหภูมิต่ำกว่าและมาพร้อมกับภาวะขาดน้ำสูงสุดของโปรตีน การเปลี่ยนแปลงค่า pH ของตัวกลางช่วยเพิ่มเสถียรภาพทางความร้อนของโปรตีน

การเปลี่ยนแปลงทิศทางของค่า pH ของตัวกลางถูกนำมาใช้กันอย่างแพร่หลายในเทคโนโลยีเพื่อปรับปรุงคุณภาพของอาหาร ดังนั้นเมื่อตุ๋นเนื้อสัตว์ ปลา การหมัก กรด ไวน์ หรือเครื่องปรุงรสที่เป็นกรดอื่นๆ ก่อนทอด เพื่อสร้างสภาพแวดล้อมที่เป็นกรดโดยมีค่า pH ต่ำกว่าจุดไอโซอิเล็กทริกของโปรตีนในผลิตภัณฑ์ ภายใต้เงื่อนไขเหล่านี้ การขาดน้ำของโปรตีนในผลิตภัณฑ์จะลดลงและอาหารจานเสร็จจะชุ่มฉ่ำมากขึ้น

อุณหภูมิของการสูญเสียโปรตีนจะเพิ่มขึ้นเมื่อมีโปรตีนอื่นๆ ที่ทนความร้อนได้มากกว่าและสารที่ไม่ใช่โปรตีนบางชนิด เช่น ซูโครส

การสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีนบางชนิดสามารถเกิดขึ้นได้โดยไม่มีการเปลี่ยนแปลงที่มองเห็นได้ในสารละลายโปรตีน (เช่น เคซีนในนม) อาหารปรุงสุกอาจมีโปรตีนพื้นเมืองที่ไม่ผ่านการแปรรูป รวมถึงเอนไซม์บางชนิด

โปรตีนที่ถูกทำลายสามารถโต้ตอบซึ่งกันและกันได้ เมื่อรวมตัวกันเนื่องจากพันธะระหว่างโมเลกุลระหว่างโมเลกุลโปรตีนที่ถูกทำลาย ทั้งพันธะที่แข็งแกร่ง เช่น พันธะไดซัลไฟด์ และพันธะไฮโดรเจนที่อ่อนแอจะเกิดขึ้น

เมื่อรวมตัวกันจะเกิดอนุภาคขนาดใหญ่ขึ้น ตัวอย่างเช่น เมื่อต้มนม สะเก็ดของแลคโตอัลบูมินที่เสียสภาพจะตกตะกอน สะเก็ดและโฟมของโปรตีนจะเกิดขึ้นบนพื้นผิวของเนื้อสัตว์และน้ำซุปปลา

เมื่อโปรตีนถูกทำให้เสียสภาพในสารละลายโปรตีนที่มีความเข้มข้นมากขึ้น ผลจากการรวมตัวของพวกมัน จะเกิดเจลลี่ขึ้นเพื่อกักเก็บน้ำทั้งหมดที่มีอยู่ในระบบ

การเปลี่ยนแปลงการสูญเสียสภาพหลักของโปรตีนในกล้ามเนื้อจะเสร็จสิ้นเมื่ออุณหภูมิถึง 65 0C เมื่อโปรตีนมากกว่า 90% ของจำนวนทั้งหมดถูกทำลาย ที่ t = 70 0C การสลายตัวของไมโอโกลบินและฮีโมโกลบินเริ่มต้นขึ้นพร้อมกับพันธะระหว่างโกลบินและฮีมที่อ่อนลงซึ่งจะแยกออกและออกซิไดซ์เปลี่ยนสีซึ่งเป็นผลมาจากการที่สีของเนื้อกลายเป็นสีน้ำตาลอมเทา .

เมื่อเนื้อสัตว์ถูกให้ความร้อน การเปลี่ยนแปลงการสูญเสียสภาพอย่างมีนัยสำคัญจะเกิดขึ้นกับโปรตีนในเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน การให้ความร้อนแก่คอลลาเจนในสภาพแวดล้อมที่มีความชื้นถึง t = 58...62 0C ทำให้เกิด "การเชื่อม" ซึ่งทำให้พันธะไฮโดรเจนบางส่วนที่ยึดสายโซ่โพลีเปปไทด์ในโครงสร้างสามมิติอ่อนตัวลงและแตกหัก ในเวลาเดียวกันโซ่โพลีเปปไทด์โค้งงอและบิดตัวระหว่างนั้นจะมีพันธะไฮโดรเจนใหม่ปรากฏขึ้นซึ่งมีลักษณะสุ่ม ส่งผลให้เส้นใยคอลลาเจนสั้นลงและหนาขึ้น

คอลลาเจนที่ถูกทำให้เสียสภาพด้วยความร้อนจะยืดหยุ่นและดูดซับได้มากขึ้น ความแข็งแรงลดลงอย่างมาก ปฏิกิริยาของคอลลาเจนก็เพิ่มขึ้นเช่นกัน และสามารถเข้าถึงการทำงานของเปปซินและทริปซินได้มากขึ้น ซึ่งจะเพิ่มการย่อยได้ การเปลี่ยนแปลงทั้งหมดนี้ยิ่งใหญ่ขึ้น อุณหภูมิก็จะสูงขึ้นและความร้อนก็จะนานขึ้น

การเสียสภาพ- การเปลี่ยนแปลงที่สำคัญในคุณสมบัติทางธรรมชาติของสารภายใต้อิทธิพลของอิทธิพลทางเคมีหรือกายภาพ คำว่า "การสูญเสียสภาพธรรมชาติ" มักใช้กับโปรตีน (ดู) การละเมิดโครงสร้างที่เป็นเอกลักษณ์ดั้งเดิมภายใต้อิทธิพลของอุณหภูมิที่เพิ่มขึ้น, ความดันอุทกสถิตสูง, อัลตราซาวนด์, รังสีไอออไนซ์, การเปลี่ยนแปลง pH อย่างรวดเร็ว, การเติมสารเคมีบางชนิด สารที่ทำลายพันธะที่ไม่ใช่โควาเลนต์ (เช่น ยูเรีย เกลือกัวนิดีน ไตรฟลูออโรอะซิติก หรือไตรคลอโรอะซิติก to-t) เรียกว่าคำทั่วไป "การสูญเสียโปรตีน" โมเลกุลโปรตีนตามธรรมชาตินั้นมีลักษณะเฉพาะโดยลำดับภายใน ซึ่งสนับสนุนโดยระบบพันธะที่ไม่ใช่โควาเลนต์ระหว่างองค์ประกอบโครงสร้างจำนวนมาก ด้วย D. ความเป็นระเบียบเรียบร้อยดังกล่าวถูกละเมิด พันธะโควาเลนต์ (เคมี) ในโมเลกุลโปรตีนจะไม่ได้รับผลกระทบในระหว่าง D. และโครงสร้างหลักของโปรตีนจะยังคงอยู่ โครงสร้างของลำดับที่สูงกว่า - รองหรือตติยภูมิ - ถูกละเมิดทั้งหมดหรือในระดับสูง การเปลี่ยนแปลงในสถานะดั้งเดิมของโมเลกุลซึ่งคล้ายกับโปรตีน D. นั้นรู้จักกันในชื่อกรดนิวคลีอิก (ดู)

โปรตีนที่ทำงานทางชีวภาพ เช่น เอนไซม์ แอนติบอดี ฯลฯ จะถูกปิดใช้งานในช่วง D.. เหตุผลก็คือในระหว่างการใช้งาน D. active centers - ตำแหน่งของโมเลกุลโปรตีนที่ได้รับการจัดระเบียบอย่างแม่นยำซึ่งมีหน้าที่โดยตรงต่อ biol ที่เกี่ยวข้อง ฟังก์ชันจะเสียหาย ฟิสิกส์-เคมี. การเปลี่ยนแปลงที่มาพร้อมกับ D. ยังเกี่ยวข้องกับการรบกวนโครงสร้างโปรตีนที่ได้รับคำสั่ง ดังนั้น ที่ D. ตำแหน่งที่เป็นเกลียวของสายโซ่โพลีเปปไทด์จะขาด (ในหลายระดับ) ซึ่งได้รับการแก้ไขโดยการเปลี่ยนแปลงสเปกโตรโพลาไรเมตริกที่สอดคล้องกัน การเปลี่ยนสายโซ่โปรตีนโพลีเปปไทด์จากที่อัดแน่นเป็นสถานะที่ไม่เป็นระเบียบและเคลื่อนที่ได้ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงในความหนืดและคุณสมบัติทางอุทกพลศาสตร์อื่น ๆ ของสารละลาย ในสถานะของ D. เมื่อสายโพลีเปปไทด์เคลื่อนที่ได้มากขึ้น ปฏิกิริยารวมของสารเคมี กลุ่มกำลังเพิ่มขึ้น ซัลไฮไดริล (SH-) ที่ไม่สามารถไตเตรตได้ (เช่น ที่ไม่ทำปฏิกิริยา) และกลุ่มอื่นๆ บางกลุ่มที่มีอยู่ในโปรตีนพื้นเมืองหลายชนิดมักจะถูกไตเตรทหลังจาก D ปฏิกิริยาระหว่างโปรตีนกับสีย้อมบางชนิดเพิ่มขึ้นอย่างมากอันเป็นผลมาจาก D เนื่องจากความพร้อมใช้ที่เพิ่มขึ้นและ เพิ่มปฏิกิริยาของเคมีต่างๆ กลุ่มที่ D ระดับของปฏิสัมพันธ์ระหว่างโมเลกุลโปรตีนที่แยกจากกันเพิ่มขึ้นอย่างมาก ในสถานะที่ถูกแปลงสภาพ โปรตีนจะถูกรวมกลุ่มทันที กล่าวคือ โปรตีนที่ถูกแปลงสภาพถูกตกตะกอน จับตัวเป็นก้อน หรือทำให้เป็นลาตินได้ง่าย เพื่อรักษาโปรตีนให้อยู่ในสถานะละลายหลังจาก D. จำเป็นต้องใช้สารละลาย - ผงซักฟอก (ดู) ยูเรีย ฯลฯ

ง. ของโปรตีนมักจะมาพร้อมกับปริมาณความร้อนและเอนโทรปีที่เพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญ (ดูอุณหพลศาสตร์) แม้ว่าการเปลี่ยนแปลงเหล่านี้จะขึ้นอยู่กับสภาพแวดล้อมก็ตาม ในกรณีที่ง่ายที่สุด ระบบที่ D. เห็นได้ชัดว่ามีโปรตีนเพียงสองรูปแบบ - แบบพื้นเมืองและแบบเสียสภาพโดยสมบูรณ์ ในขณะที่ D. ดำเนินไป โปรตีนจะผ่านจากรูปแบบหนึ่งไปยังอีกรูปแบบหนึ่งโดยไม่มีการก่อตัวของรูปแบบกลางใดๆ ที่เห็นได้ชัดเจน และด้วยเหตุนี้ การเปลี่ยนผ่านการสูญเสียสภาพธรรมชาติทั้งหมดของโมเลกุลโปรตีนจึงดำเนินไปในลักษณะการกระโดดเพียงครั้งเดียว ในกรณีอื่น จลนพลศาสตร์ของการสูญเสียสภาพบ่งชี้ถึงการก่อตัวของโปรตีนในรูปแบบที่ไม่ใช่เจ้าของภาษาที่ค่อนข้างเสถียรหลายรูปแบบในระหว่างการทำปฏิกิริยา ซึ่งสอดคล้องกับแผนการเปลี่ยนแปลงที่ซับซ้อนมากขึ้น แต่ถ้าในระหว่าง D. โมเลกุลโปรตีนผ่านการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างหลายครั้งแต่ละโมเลกุลก็ให้ความร่วมมือนั่นคือมันรวมถึงปฏิกิริยาที่พึ่งพาซึ่งกันและกันจำนวนมากซึ่งประกอบด้วยการก่อตัวและการแตกของพันธะที่ไม่ใช่โควาเลนต์

ในอดีต D. ถือเป็นกระบวนการที่ไม่สามารถย้อนกลับได้เนื่องจากการเปลี่ยนโปรตีนไปสู่สถานะที่มีพลังงานอิสระขั้นต่ำ ตอนนี้เป็นที่ทราบกันดีว่า D. สามารถย้อนกลับได้

คู่มือนักเคมี เล่มที่ 21

ในความเป็นจริงการกลับไม่ได้ที่กำลังจะเกิดขึ้นนั้นถูกสร้างขึ้นตามที่ปรากฏโดยปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นร่วมกัน - การรวมตัวของโปรตีนการเกิดออกซิเดชันของกลุ่ม SH ด้วยการก่อตัวของพันธะซัลไฟด์ใหม่ (S-S) เป็นต้น หากปฏิกิริยาเหล่านี้ได้รับการยกเว้นอย่างเพียงพอ แนวโน้มสำหรับ โปรตีนที่จะกลับคืนสู่สภาพดั้งเดิม (การคืนสภาพ) จะปรากฏขึ้นทันทีเมื่อสิ้นสุดการกระทำของสารทำให้เสียสภาพ

ถ้า D. เป็นทางกายภาพโดยพื้นฐานแล้ว ความเป็นระเบียบเรียบร้อยของการเปลี่ยนแปลง - ความผิดปกติจากนั้น biol ก็แสดงออกมาอย่างชัดเจนในการเปลี่ยนสภาพคุณสมบัติของโปรตีนคือความสามารถในการจัดระเบียบตัวเองเส้นทางสู่ฝูงถูกกำหนดโดยโครงสร้างของสายโซ่โพลีเปปไทด์เช่น ข้อมูลทางพันธุกรรม ภายใต้เงื่อนไขของเซลล์ที่มีชีวิต ข้อมูลนี้อาจชี้ขาดสำหรับการเปลี่ยนแปลงของสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่ไม่เป็นระเบียบในระหว่างหรือหลังการสังเคราะห์ทางชีวภาพบนไรโบโซมให้เป็นโมเลกุลโปรตีนตามธรรมชาติ

บรรณานุกรม: Belitser V. A. โครงสร้างมหภาคและการเปลี่ยนแปลงการสูญเสียสภาพของโปรตีน, Ukr. biochem., zhern., v. 24, c. 2, น. 290, 1962, บรรณานุกรม.; Zh เกี่ยวกับ l และ M. เคมีเชิงฟิสิกส์ของการสูญเสียสภาพของโปรตีน, เลนพร้อมภาษาอังกฤษ จากภาษาอังกฤษ, M. , 1968, บรรณานุกรม; Pt-ts y N O. B. หลักการทางกายภาพของการจัดระเบียบตนเองของโซ่โปรตีน Usp. ทันสมัย ​​biol. v. 69, c. 1, น. 26/09/1970 บรรณานุกรม; Anfinsen S. V. การก่อตัวและความเสถียรของโครงสร้างโปรตีน Biochem เจ.วี. 128, น. 737, 1972, บรรณานุกรม; อันฟินเซ่น จี.บี.เอ. Scheraga H. A. ด้านการทดลองและเชิงทฤษฎีของการพับโปรตีน Advanc โปรตีนเคมี, v. 29 น. 205, 1975, บรรณานุกรม; Morawetz H. อัตราการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างในโมเลกุลขนาดใหญ่ทางชีววิทยาและแอนะล็อกของพวกมัน, ibid., v. 26 น. 243, 1972, บรรณานุกรม.

วี.เอ. เบลิทเซอร์.

การสูญเสียโปรตีน

การเสียสภาพ- นี่เป็นการละเมิดโครงสร้างเชิงพื้นที่ดั้งเดิมของโมเลกุลโปรตีนภายใต้อิทธิพลของอิทธิพลภายนอก

อิทธิพลภายนอกดังกล่าว ได้แก่ ความร้อน (การสูญเสียสภาพจากความร้อน); การเขย่า การตีและผลกระทบทางกลอื่น ๆ (การสูญเสียสภาพพื้นผิว) ความเข้มข้นสูงของไฮโดรเจนหรือไฮดรอกไซด์ไอออน (การเปลี่ยนสภาพของกรดหรือด่าง) การคายน้ำอย่างเข้มข้นระหว่างการอบแห้งและการแช่แข็งผลิตภัณฑ์ ฯลฯ

สำหรับกระบวนการทางเทคโนโลยีในการผลิตผลิตภัณฑ์อาหารสาธารณะ การสูญเสียสภาพจากความร้อนของโปรตีนมีความสำคัญในทางปฏิบัติมากที่สุด เมื่อโปรตีนถูกให้ความร้อน การเคลื่อนที่ด้วยความร้อนของอะตอมและโซ่โพลีเปปไทด์ในโมเลกุลโปรตีนจะเพิ่มขึ้นซึ่งเป็นผลมาจากการเชื่อมโยงข้ามที่อ่อนแอที่เรียกว่าระหว่างโซ่โพลีเปปไทด์ (เช่นไฮโดรเจน) จะถูกทำลายและปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำและอื่น ๆ ระหว่าง โซ่ด้านข้างก็อ่อนลงเช่นกัน เป็นผลให้โครงสร้างของสายโซ่โพลีเปปไทด์ในโมเลกุลโปรตีนเปลี่ยนไป ในโปรตีนทรงกลม โปรตีนทรงกลมจะเผยออก ตามด้วยการพับในรูปแบบใหม่ พันธะที่แข็งแกร่ง (โควาเลนต์) ของโมเลกุลโปรตีน (เปปไทด์, ไดซัลไฟด์) จะไม่ถูกละเมิดในระหว่างการจัดเรียงใหม่ การสูญเสียสภาพจากความร้อนของโปรตีนคอลลาเจนไฟบริลลาร์สามารถแสดงได้ว่าเป็นการหลอมละลายเนื่องจากเป็นผลมาจากการทำลายการเชื่อมโยงข้ามจำนวนมากระหว่างโซ่โพลีเปปไทด์ โครงสร้างไฟบริลลาร์ของมันก็หายไปและเส้นใยคอลลาเจนก็กลายเป็นมวลแก้วอย่างต่อเนื่อง

ในการจัดเรียงโมเลกุลของโปรตีนใหม่ในระหว่างการสูญเสียสภาพธรรมชาติ บทบาทเชิงรุกคือน้ำซึ่งเกี่ยวข้องกับการก่อตัวของโครงสร้างโครงสร้างใหม่ของโปรตีนที่ถูกทำให้เสียสภาพ โปรตีนที่ขาดน้ำโดยสิ้นเชิงซึ่งแยกออกมาในรูปผลึกมีความเสถียรมาก และไม่ทำให้เสียสภาพ แม้ว่าจะโดนความร้อนที่อุณหภูมิ 100 °C ขึ้นไปเป็นเวลานานก็ตาม ผลการเสื่อมสภาพของอิทธิพลภายนอกจะยิ่งรุนแรงขึ้น ปริมาณน้ำของโปรตีนก็จะยิ่งสูงขึ้น และความเข้มข้นในสารละลายก็จะยิ่งต่ำลง

การสูญเสียสภาพธรรมชาติจะมาพร้อมกับการเปลี่ยนแปลงคุณสมบัติที่สำคัญที่สุดของโปรตีน: การสูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพ ความจำเพาะของสายพันธุ์ ความสามารถในการให้ความชุ่มชื้น (ละลาย บวม); ปรับปรุงการโจมตีด้วยเอนไซม์โปรตีโอไลติก (รวมถึงเอนไซม์ย่อยอาหาร) เพิ่มปฏิกิริยาของโปรตีน การรวมตัวของโมเลกุลโปรตีน

การสูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพของโปรตีนอันเป็นผลมาจากการสูญเสียสภาพจากความร้อนนำไปสู่การหยุดการทำงานของเอนไซม์ที่มีอยู่ในเซลล์พืชและสัตว์ เช่นเดียวกับการตายของจุลินทรีย์ที่เข้าสู่ผลิตภัณฑ์ในระหว่างการผลิต การขนส่ง และการเก็บรักษา โดยทั่วไป กระบวนการนี้ได้รับการประเมินในเชิงบวก เนื่องจากผลิตภัณฑ์สำเร็จรูปสามารถเก็บไว้ได้ค่อนข้างนาน (ในรูปแบบแช่เย็นหรือแช่แข็ง) ในกรณีที่ไม่มีการปนเปื้อนซ้ำด้วยจุลินทรีย์

ผลจากการสูญเสียความจำเพาะของสายพันธุ์ด้วยโปรตีน ทำให้คุณค่าทางโภชนาการของผลิตภัณฑ์ไม่ลดลง ในบางกรณี คุณสมบัติของโปรตีนนี้ใช้เพื่อควบคุมกระบวนการทางเทคโนโลยี ตัวอย่างเช่นโดยการเปลี่ยนสีของโครโมโปรตีนของเนื้อสัตว์ - ไมโอโกลบินจากสีแดงเป็นสีน้ำตาลอ่อนจะตัดสินความพร้อมในการทำอาหารของอาหารประเภทเนื้อสัตว์ส่วนใหญ่

การสูญเสียความสามารถของโปรตีนในการให้ความชุ่มชื้นนั้นอธิบายได้จากข้อเท็จจริงที่ว่าเมื่อโครงสร้างของโซ่โพลีเปปไทด์เปลี่ยนไปกลุ่มที่ไม่ชอบน้ำจะปรากฏบนพื้นผิวของโมเลกุลโปรตีนและกลุ่มที่ชอบน้ำจะถูกปิดกั้นอันเป็นผลมาจากการก่อตัวของพันธะภายในโมเลกุล

การปรับปรุงการไฮโดรไลซิสของโปรตีนที่เสียสภาพโดยเอนไซม์โปรตีโอไลติก การเพิ่มความไวต่อรีเอเจนต์เคมีหลายชนิดนั้นอธิบายได้จากข้อเท็จจริงที่ว่าในกลุ่มเปปไทด์โปรตีนพื้นเมืองและกลุ่มการทำงาน (ปฏิกิริยา) จำนวนมากได้รับการปกป้องโดยเปลือกไฮเดรชั่นภายนอกหรืออยู่ภายในโปรตีน กลมและป้องกันจากอิทธิพลภายนอก

ในระหว่างการสลายสภาพ กลุ่มเหล่านี้จะปรากฏบนพื้นผิวของโมเลกุลโปรตีน

การรวมกลุ่ม - นี่คือปฏิสัมพันธ์ของโมเลกุลโปรตีนที่เสียสภาพซึ่งเป็นผลมาจากพันธะระหว่างโมเลกุลที่เกิดขึ้นทั้งที่แข็งแกร่งเช่นซัลไฟด์และที่อ่อนแอจำนวนมาก

ผลที่ตามมาของการรวมตัวของโมเลกุลโปรตีนคือการก่อตัวของอนุภาคขนาดใหญ่ขึ้น ผลที่ตามมาของการรวมตัวของอนุภาคโปรตีนเพิ่มเติมจะแตกต่างกันไปขึ้นอยู่กับความเข้มข้นของโปรตีนในสารละลาย ในสารละลายที่มีความเข้มข้นต่ำ จะเกิดเกล็ดโปรตีนที่ตกตะกอนหรือลอยไปที่พื้นผิวของของเหลว (มักเกิดฟอง) ตัวอย่างของการรวมกลุ่มประเภทนี้คือการตกตะกอนของเกล็ดแลคโตอัลบูมินที่เสียสภาพ (เมื่อนมต้ม) การก่อตัวของเกล็ดและโฟมของโปรตีนบนพื้นผิวของเนื้อสัตว์และน้ำซุปปลา ความเข้มข้นของโปรตีนในสารละลายเหล่านี้ไม่เกิน 1%

เมื่อโปรตีนถูกทำให้เสียสภาพในสารละลายโปรตีนที่มีความเข้มข้นมากขึ้น อันเป็นผลมาจากการรวมตัวของพวกมัน จะทำให้เกิดเยลลี่ต่อเนื่องขึ้นเพื่อกักเก็บน้ำทั้งหมดที่มีอยู่ในระบบ การรวมตัวของโปรตีนประเภทนี้จะสังเกตได้ในระหว่างการให้ความร้อนกับเนื้อสัตว์ ปลา ไข่ และส่วนผสมต่างๆ ตามโปรตีนเหล่านี้ ไม่ทราบความเข้มข้นของโปรตีนที่เหมาะสมที่สุดซึ่งสารละลายโปรตีนก่อตัวเป็นเยลลี่แข็งภายใต้สภาวะการให้ความร้อน เมื่อพิจารณาว่าความสามารถของโปรตีนในการสร้างเจลนั้นขึ้นอยู่กับการกำหนดค่า (ความไม่สมมาตร) ของโมเลกุล จะต้องสันนิษฐานว่าขีดจำกัดความเข้มข้นที่ระบุนั้นแตกต่างกันสำหรับโปรตีนที่แตกต่างกัน

โปรตีนในสถานะของเยลลี่ที่มีน้ำมากหรือน้อยจะถูกบดอัดในระหว่างการทำให้เสียสภาพจากความร้อนเช่น การคายน้ำเกิดขึ้นจากการแยกของเหลวออกสู่สิ่งแวดล้อม ตามกฎแล้วเยลลี่ที่ได้รับความร้อนจะมีปริมาตรมวลความเป็นพลาสติกที่ต่ำกว่ารวมถึงความแข็งแรงเชิงกลที่เพิ่มขึ้นและความยืดหยุ่นที่มากขึ้นเมื่อเทียบกับเยลลี่ดั้งเดิมของโปรตีนพื้นเมือง การเปลี่ยนแปลงเหล่านี้ยังเป็นผลมาจากการรวมตัวของโมเลกุลโปรตีนที่ถูกแปลงสภาพด้วย ลักษณะทางรีโอโลยีของเยลลี่บดอัดนั้นขึ้นอยู่กับอุณหภูมิ, pH ของตัวกลาง และระยะเวลาการให้ความร้อน

การสูญเสียสภาพของโปรตีนในเยลลี่ ควบคู่ไปกับการบดอัดและการแยกน้ำ เกิดขึ้นในระหว่างการให้ความร้อนกับเนื้อสัตว์ ปลา พืชตระกูลถั่วในการปรุงอาหาร และผลิตภัณฑ์แป้งอบ

โปรตีนแต่ละชนิดมีอุณหภูมิการเสียสภาพจำเพาะ ในผลิตภัณฑ์อาหารและผลิตภัณฑ์กึ่งสำเร็จรูป มักจะสังเกตระดับอุณหภูมิต่ำสุด ซึ่งเป็นจุดที่การเปลี่ยนแปลงการสูญเสียสภาพที่มองเห็นได้ในโปรตีนที่อยู่ในห้องปฏิบัติการส่วนใหญ่เริ่มต้นขึ้น ตัวอย่างเช่นสำหรับโปรตีนจากปลาอุณหภูมินี้อยู่ที่ประมาณ 30 C ไข่ขาว - 55 C

ที่ค่า pH ใกล้กับจุดไอโซอิเล็กทริกของโปรตีน การสูญเสียสภาพจะเกิดขึ้นที่อุณหภูมิต่ำกว่าและมาพร้อมกับภาวะขาดน้ำสูงสุดของโปรตีน การเปลี่ยนแปลงค่า pH ของตัวกลางไปในทิศทางเดียวหรืออีกทางหนึ่งจากจุดไอโซอิเล็กทริกของโปรตีนมีส่วนทำให้เสถียรภาพทางความร้อนเพิ่มขึ้น ดังนั้น โกลบูลิน X ที่แยกได้จากเนื้อเยื่อกล้ามเนื้อปลาซึ่งมีจุดไอโซอิเล็กทริกที่ pH 6.0 จะเสียสภาพที่ 50 °C ในตัวกลางที่มีความเป็นกรดเล็กน้อย (pH 6.5) และที่ 80 °C ในตัวกลางที่เป็นกลาง (pH 7.0)

ปฏิกิริยาของตัวกลางยังส่งผลต่อระดับการขาดน้ำของโปรตีนในเยลลี่ในระหว่างการอบชุบผลิตภัณฑ์ด้วยความร้อน การเปลี่ยนแปลงโดยตรงในปฏิกิริยาของสภาพแวดล้อมถูกนำมาใช้กันอย่างแพร่หลายในเทคโนโลยีเพื่อปรับปรุงคุณภาพของอาหาร

การสูญเสียโปรตีนคืออะไร

ดังนั้นเมื่อตุ๋นเนื้อสัตว์ปีก ปลา เนื้อตุ๋น หมักเนื้อสัตว์และปลา เติมกรด ไวน์ หรือเครื่องปรุงรสที่เป็นกรดอื่นๆ ก่อนทอด เพื่อสร้างสภาพแวดล้อมที่เป็นกรดโดยมีค่า pH ที่ต่ำกว่าจุดไอโซอิเล็กทริกของโปรตีนผลิตภัณฑ์อย่างมาก ภายใต้เงื่อนไขเหล่านี้ การขาดน้ำของโปรตีนในเยลลี่จะลดลง และผลิตภัณฑ์สำเร็จรูปจะมีความฉ่ำมากขึ้น

ในสภาพแวดล้อมที่เป็นกรดคอลลาเจนของเนื้อสัตว์และปลาจะพองตัวอุณหภูมิการเสื่อมสภาพจะลดลงการเปลี่ยนไปใช้กลูตินจะเร่งขึ้นอันเป็นผลมาจากการที่ผลิตภัณฑ์สำเร็จรูปมีความนุ่มมากขึ้น

อุณหภูมิของการสูญเสียสภาพโปรตีนจะเพิ่มขึ้นเมื่อมีโปรตีนอื่นๆ ที่ทนความร้อนได้มากกว่าและสารบางชนิดที่ไม่ใช่โปรตีน เช่น ซูโครส คุณสมบัติของโปรตีนนี้ใช้เมื่อในระหว่างการให้ความร้อน จำเป็นต้องเพิ่มอุณหภูมิของส่วนผสม (เช่น เพื่อจุดประสงค์ในการพาสเจอร์ไรซ์) เพื่อป้องกันการสูญเสียโปรตีน การสูญเสียสภาพจากความร้อนของโปรตีนบางชนิดสามารถเกิดขึ้นได้โดยไม่มีการเปลี่ยนแปลงที่มองเห็นได้ในสารละลายโปรตีน ซึ่งสังเกตได้ เช่น ในเคซีนในนม

อาหารปรุงสุกอาจมีโปรตีนพื้นเมืองที่ไม่ผ่านการแปรรูป รวมถึงเอนไซม์บางชนิดไม่มากก็น้อย

ก่อนหน้า12345678910111213141516ถัดไป

ดูเพิ่มเติม:

ความสามารถของโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโปรตีนและการเสื่อมสภาพ ปัจจัยที่ทำให้เกิดการสูญเสียสภาพ

ความสามารถของโปรตีนคือแนวโน้มที่จะเปลี่ยนแปลงโครงสร้างเล็กน้อยเนื่องจากการแตกหักของบางส่วนและการก่อตัวของพันธะที่อ่อนแออื่นๆ โครงสร้างของโปรตีนสามารถเปลี่ยนแปลงได้เมื่อคุณสมบัติทางเคมีและทางกายภาพของตัวกลางเปลี่ยนแปลง เช่นเดียวกับเมื่อโปรตีนมีปฏิกิริยากับโมเลกุลอื่นๆ ในกรณีนี้มีการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างเชิงพื้นที่ไม่เพียงแต่บริเวณที่สัมผัสกับโมเลกุลอื่นเท่านั้น แต่ยังรวมถึงโครงสร้างโดยรวมด้วย

การสูญเสียสภาพธรรมชาติคือการสูญเสียโครงสร้างดั้งเดิมของโปรตีนพร้อมกับการสูญเสียหน้าที่เฉพาะของโปรตีน สิ่งนี้เกิดขึ้นเมื่อพันธะจำนวนมากแต่อ่อนแอในโมเลกุลโปรตีนแตกสลายภายใต้อิทธิพลของปัจจัยต่างๆ อย่างไรก็ตาม! ในระหว่างการเสื่อมสภาพ พันธะเปปไทด์จะไม่ขาด โครงสร้างหลักจะ ... สด ...

ปัจจัยใดที่สามารถทำให้โปรตีนเสื่อมสภาพได้? มากมาย.
1. ความร้อน, มากกว่า 50 องศาเซลเซียส การเคลื่อนที่ด้วยความร้อนเพิ่มขึ้น พันธะแตกตัว
2. เขย่าสารละลายอย่างเข้มข้นเมื่อมีการสัมผัสกับสภาพแวดล้อมในอากาศและมีการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโมเลกุล
3. อินทรียฺวัตถุ(เอทิลแอลกอฮอล์ ฟีนอล ฯลฯ) ที่มีความสามารถในการโต้ตอบกับกลุ่มฟังก์ชันของกรดอะมิโน ซึ่งนำไปสู่การเปลี่ยนแปลงโครงสร้าง
3. กรดและ ด่างการเปลี่ยนแปลงค่า pH ของตัวกลางทำให้เกิดการกระจายตัวของพันธะในโปรตีน
4. เกลือของโลหะหนักสร้างความผูกพันอันแน่นแฟ้นกับกลุ่มการทำงาน การเปลี่ยนแปลงกิจกรรมและโครงสร้าง
5. ผงซักฟอก(สบู่) - ประกอบด้วยอนุมูลไฮโดรโฟบิกไฮโดรคาร์บอนและฟังก์ชั่นที่ชอบน้ำ กลุ่ม. บริเวณที่ไม่ชอบน้ำของโปรตีนและผงซักฟอกจะพบกันในโลกของสารละลายที่ซับซ้อน และเปลี่ยนโครงสร้างของโปรตีน แต่จะไม่คงตัว เนื่องจากบริเวณเหล่านี้ได้รับการสนับสนุนจากบริเวณที่ชอบน้ำของผงซักฟอก

14. แชเปโรนเป็นโปรตีนประเภทหนึ่งที่ปกป้องโปรตีนอื่นๆ จากการเสื่อมสภาพภายใต้สภาวะของเซลล์ และอำนวยความสะดวกในการก่อตัวของโครงสร้างตามธรรมชาติ

พี่เลี้ยง- โปรตีนที่สามารถจับกับโปรตีนอื่นที่อยู่ในสถานะไม่เสถียรและมีแนวโน้มที่จะรวมตัว พวกมันสามารถจัดโครงสร้างได้ โดยให้การพับโปรตีน

จำแนกได้ดังนี้ - ตามน้ำหนักโมเลกุลออกเป็น 6 กลุ่มหลัก:
1. น้ำหนักโมเลกุลสูง โดยมีน้ำหนักโมเลกุล 100 ถึง 110 kD.
2.

การสูญเสียโปรตีน

Sh-90 จาก 83 ถึง 90 kD
3. Sh-70 จาก 66 ถึง 78 kD
4.Sh-60.
5. ช-40.
6. พี่เลี้ยงน้ำหนักโมเลกุลต่ำตั้งแต่ 15 ถึง 30 kD

พี่เลี้ยงรวมถึง:
1. รัฐธรรมนูญจำนวนของมันจะคงที่ในเซลล์โดยไม่คำนึงถึงอิทธิพลภายนอก
2. เหนี่ยวนำได้โปรตีนช็อตความร้อนซึ่งมีการสังเคราะห์อย่างรวดเร็วซึ่งพบได้ในเซลล์เกือบทั้งหมดที่สัมผัสกับความเครียด

คอมเพล็กซ์พี่เลี้ยงมีความสัมพันธ์สูงกับโปรตีนบนพื้นผิวซึ่งมีองค์ประกอบของโมเลกุลที่กางออก เมื่ออยู่ในโพรงของแชเปโรนคอมเพล็กซ์ โปรตีนจะจับกับอนุมูลที่ไม่ชอบน้ำของบริเวณปลายยอดของ III-60 ในสภาพแวดล้อมจำเพาะของช่องนี้ ในการแจงนับโครงสร้างโปรตีนที่เป็นไปได้ จนกระทั่งพบโครงสร้างเดียวที่มีพลังมากที่สุด

15. โปรตีนหลากหลายชนิด โปรตีนทรงกลมและไฟบริลลาร์ เรียบง่ายและซับซ้อน การจำแนกประเภทของโปรตีนตามหน้าที่ทางชีวภาพและครอบครัว: (โปรตีเอสในซีรีน, อิมมูโนโกลบูลิน)

การจำแนกประเภทของโปรตีนตามรูปแบบของโมเลกุล

นี่เป็นหนึ่งในการจำแนกประเภทที่เก่าแก่ที่สุดที่แบ่งโปรตีนออกเป็น 2 กลุ่ม: เป็นรูปทรงกลมและ ไฟบริลลาร์. โปรตีนทรงกลม ได้แก่ โปรตีนที่มีอัตราส่วนของแกนตามยาวและแกนตามขวางไม่เกิน 1:10 และบ่อยกว่านั้นคือ 1:3 หรือ 1:4 เช่น โมเลกุลโปรตีนมีรูปร่างเป็นวงรี โปรตีนของมนุษย์ส่วนใหญ่เรียกว่าโปรตีนทรงกลม พวกเขามีโครงสร้างที่กะทัดรัดและหลายตัวสามารถละลายในน้ำได้สูงเนื่องจากการกำจัดอนุมูลที่ไม่ชอบน้ำภายในโมเลกุล ตัวอย่างที่แสดงให้เห็นโครงสร้างและการทำงานของโปรตีนทรงกลมคือไมโอโกลบินและฮีโมโกลบินที่กล่าวถึงข้างต้น

ไฟบริลลาร์โปรตีนมีโครงสร้างเส้นใยที่ยาวขึ้นซึ่งมีอัตราส่วนของแกนตามยาวและแกนตามขวางมากกว่า 1:10 โปรตีนไฟบริลลาร์ ได้แก่ คอลลาเจน อีลาสติน เคราติน ซึ่งทำหน้าที่ด้านโครงสร้างในร่างกายมนุษย์ เช่นเดียวกับไมโอซิน ซึ่งเกี่ยวข้องกับการหดตัวของกล้ามเนื้อ และไฟบริน ซึ่งเป็นโปรตีนของระบบการแข็งตัวของเลือด จากตัวอย่างของคอลลาเจนและอีลาสติน เราจะพิจารณาคุณสมบัติเชิงโครงสร้างของโปรตีนเหล่านี้และความสัมพันธ์ระหว่างโครงสร้างและหน้าที่ของโปรตีนเหล่านี้

การจำแนกประเภทของโปรตีนตามโครงสร้างทางเคมี

โปรตีนอย่างง่าย

โปรตีนบางชนิดมีเพียงสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนตกค้าง พวกมันถูกเรียกว่า "โปรตีนอย่างง่าย" ตัวอย่างของโปรตีนเชิงเดี่ยวคือโปรตีนหลักของโครมาติน - ฮิสโตน พวกมันมีกรดอะมิโนตกค้างจำนวนมากของไลซีนและอาร์จินีน ซึ่งเป็นอนุมูลที่มีประจุบวก โปรตีนของเมทริกซ์อีลาสตินนอกเซลล์ที่กล่าวถึงข้างต้นเรียกอีกอย่างว่าโปรตีนเชิงเดี่ยว

โปรตีนเชิงซ้อน

อย่างไรก็ตาม ยังมีโปรตีนหลายชนิดนอกเหนือจากสายโซ่โพลีเปปไทด์อีกด้วย มีส่วนที่ไม่ใช่โปรตีนยึดติดกับโปรตีนด้วยพันธะอ่อนหรือโควาเลนต์ ส่วนที่ไม่ใช่โปรตีนสามารถแสดงด้วยไอออนของโลหะ ซึ่งเป็นโมเลกุลอินทรีย์ใดๆ ที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำหรือสูง โปรตีนดังกล่าวเรียกว่า "โปรตีนเชิงซ้อน" ส่วนที่ไม่ใช่โปรตีนเกาะติดกับโปรตีนอย่างแน่นหนาเรียกว่ากลุ่มเทียม.

กลุ่มขาเทียมสามารถแสดงได้ด้วยสารที่มีลักษณะต่างกัน ตัวอย่างเช่น โปรตีนที่เกาะติดกับฮีมเรียกว่าฮีโมโปรตีน องค์ประกอบของฮีโมโปรตีนนอกเหนือจากโปรตีนของเฮโมโกลบินและไมโอโกลบินที่กล่าวถึงข้างต้นแล้วยังรวมถึงเอนไซม์ - ไซโตโครม, คาตาเลสและเปอร์ออกซิเดส ฮีมซึ่งติดอยู่กับโครงสร้างโปรตีนที่แตกต่างกันทำหน้าที่ลักษณะของโปรตีนแต่ละชนิดในนั้น (เช่น ถ่ายโอน O2 ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของฮีโมโกลบิน และอิเล็กตรอนซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของไซโตโครม)

โปรตีนที่เชื่อมโยงกับกรดฟอสฟอริกตกค้างเรียกว่าฟอสโฟโปรตีน สารตกค้างฟอสฟอรัสจะถูกยึดด้วยพันธะเอสเทอร์กับกลุ่มไฮดรอกซิลของซีรีน ธรีโอนีน หรือไทโรซีน โดยการมีส่วนร่วมของเอนไซม์ที่เรียกว่าโปรตีนไคเนส

โปรตีนมักจะมีคาร์โบไฮเดรตตกค้างซึ่งทำให้โปรตีนมีความจำเพาะเพิ่มเติม และมักจะลดอัตราการสลายโปรตีนของเอนไซม์ลง โปรตีนดังกล่าวเรียกว่าไกลโคโปรตีน โปรตีนในเลือดหลายชนิด รวมถึงโปรตีนตัวรับบนผิวเซลล์จัดอยู่ในประเภทไกลโคโปรตีน

โปรตีนที่ทำงานร่วมกับไขมันเรียกว่าไลโปโปรตีนและเมื่อรวมกับโลหะ - เมทัลโลโปรตีน

การจำแนกประเภทโปรตีน

ตามฟังก์ชัน

การเสียสภาพและการเปลี่ยนสภาพของโปรตีน

การทำลายโครงสร้างดั้งเดิมจะมาพร้อมกับการสูญเสียการทำงานของโปรตีนเช่นนำไปสู่การสูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพ กระบวนการนี้เรียกว่าการสูญเสียสภาพธรรมชาติ การสูญเสียสภาพธรรมชาติเกิดขึ้นเมื่อพันธะอ่อนที่รับผิดชอบต่อการก่อตัวของโครงสร้างทุติยภูมิ ตติยภูมิ และควอเทอร์นารีของโปรตีนถูกทำลาย โปรตีนส่วนใหญ่สูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพเมื่อคุณสมบัติของตัวกลางเปลี่ยนแปลงภายใต้อิทธิพลของปัจจัยที่แข็งแกร่ง: ต่อหน้ากรดแร่, เบส, เมื่อถูกความร้อน, ภายใต้อิทธิพลของเกลือของโลหะหนัก (Ag, Pb, Hg), ตัวทำละลายอินทรีย์ , ผงซักฟอก (สารประกอบแอมฟิฟิลิก)

สำหรับโปรตีนส่วนใหญ่ การสูญเสียสภาพธรรมชาติจะมาพร้อมกับการสูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพอย่างถาวร อย่างไรก็ตาม ตัวอย่างของการเปลี่ยนสภาพใหม่หรือการเปลี่ยนสภาพกลับคืนสภาพได้ของ ตัวอย่างเช่น เอนไซม์ไรโบนิวคลีเอสเป็นที่รู้จัก Ribonuclease ซึ่งเป็นโปรตีนทรงกลมที่ประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์ 1 เส้นเมื่อแปรรูป β- เมอร์แคปโตเอธานอลผ่านกระบวนการสูญเสียสภาพและสูญเสียการทำงานของเอนไซม์ โกลบูลจะคลายตัว หากสารเปลี่ยนสภาพถูกลบออกจากตัวกลาง (โดยการฟอกไต) กิจกรรมการเร่งปฏิกิริยาของไรโบนิวคลีเอสจะถูกฟื้นฟูเช่น การเปลี่ยนสภาพหรือการฟื้นฟูของโปรตีนจะเกิดขึ้น ซึ่งหมายความว่าไรโบนิวคลีเอสจะคืนค่าตัวแปรหนึ่งตัวจากการรวมกันของพันธะที่เป็นไปได้ตามธรรมชาติโดยอัตโนมัติ ซึ่งจะทำให้โครงสร้างกลับคืนสู่โครงสร้างที่มีฤทธิ์ทางชีวภาพ

การปกป้องโปรตีน ในร่างกาย

ในสภาพแวดล้อมของเซลล์ โมเลกุลโปรตีนอาจมีโครงสร้างที่ไม่เสถียร อยู่ในสถานะที่ไม่เสถียร มีแนวโน้มที่จะรวมตัวและสูญเสียสภาพธรรมชาติ การเปลี่ยนสภาพของโปรตีนภายใต้สภาวะของเซลล์เป็นเรื่องยาก แต่ในร่างกายมีโปรตีนพิเศษ chaperones ซึ่งสามารถรักษาสถานะของโปรตีนที่ไม่เสถียรให้คงที่ฟื้นฟูโครงสร้างดั้งเดิมและปกป้องโปรตีนจากผลเสียหายของสถานการณ์ที่ตึงเครียด

แนวทางการคุ้มครองพี่เลี้ยง

• การป้องกันกระบวนการสังเคราะห์โปรตีนและการก่อตัวของโครงสร้างทางชีวภาพสามมิติ

โครงสร้างเชิงพื้นที่ของโปรตีน (ทุติยภูมิและตติยภูมิ) ถูกสร้างขึ้นในกระบวนการแปล (การสังเคราะห์โปรตีน) เมื่อสายโซ่โพลีเปปไทด์เติบโตขึ้น อย่างไรก็ตาม ภายใต้สภาวะของสภาพแวดล้อมของเซลล์ที่มีสารชีวโมเลกุลที่มีปฏิกิริยาความเข้มข้นสูง การพับสายโซ่โพลีเปปไทด์อย่างอิสระในอวกาศเป็นเรื่องยาก

ทางเลือกของโครงสร้างดั้งเดิมของโปรตีนสังเคราะห์มีให้โดย โปรตีนพี่เลี้ยง.

ในขั้นตอนการสังเคราะห์ chaperones-70 (ที่มีน้ำหนักโมเลกุลประมาณ 70 kDa) จับกับอนุมูลของกรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำกับบริเวณที่ไม่ชอบน้ำของสายโซ่โปรตีนที่กำลังเติบโต ปกป้องพวกมันจากปฏิกิริยาภายนอก

ขั้นตอนสุดท้ายในการก่อตัวของโครงสร้างเชิงพื้นที่สามมิตินั่นคือการพับของโปรตีนโมเลกุลสูงนั้นดำเนินการภายในคอมเพล็กซ์ chaperone ซึ่งประกอบด้วยโมเลกุลโปรตีน 14 โมเลกุลของ chaperones - 60 โดยที่แยกได้จากโมเลกุลอื่น ๆ ในสภาพแวดล้อมของเซลล์ โปรตีนจะพบโครงสร้างเดียวที่เสถียรที่สุดซึ่งมีฤทธิ์ทางชีวภาพ

• การเปลี่ยนสภาพ การฟื้นฟูโครงสร้างดั้งเดิมของโปรตีน

เป็นที่ทราบกันว่าภายใต้สภาวะของสภาพแวดล้อมของเซลล์ การสูญเสียสภาพของโมเลกุลโปรตีนอาจเกิดขึ้นได้ในอัตราที่ต่ำ การกลับมาของสถานะโครงสร้างเชิงแอคทีฟของโปรตีน เช่น การเปลี่ยนสภาพในเซลล์นั้นมีความซับซ้อนเนื่องจากความจริงที่ว่าโมเลกุลที่ถูกทำลายนั้นมีโซ่โพลีเปปไทด์ที่กางออก ส่วนที่ไม่ชอบน้ำและบริเวณที่เกิดปฏิกิริยาอื่น ๆ ที่สร้างพันธะกับโมเลกุลอื่น ๆ ซึ่งทำให้ยากที่จะกลับมา โครงสร้างเชิงพื้นที่ที่ถูกต้อง

Chaperone-60 ช่วยฟื้นฟูโครงสร้างดั้งเดิมของโปรตีนที่เสียหายบางส่วนซึ่งเข้าไปในโพรงของ chaperone complex ซึ่งไม่มีปัจจัยใดที่รบกวนการฟื้นฟู หลังจากการคืนสภาพโครงสร้างที่ดีทางอุณหพลศาสตร์ โปรตีนจะกลับคืนสู่ไซโตโซล

การปกป้องโปรตีนจากการกระทำของปัจจัยที่สร้างความเสียหาย

การป้องกันดังกล่าวดำเนินการโดยกลุ่มพี่เลี้ยงพิเศษที่เรียกว่ากลุ่มที่เหนี่ยวนำไม่ได้นั่นคือการสังเคราะห์ภายใต้สภาวะปกติไม่มีนัยสำคัญและเมื่อปัจจัยที่มากเกินไปกระทำต่อร่างกายก็จะเพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็ว พี่เลี้ยงกลุ่มนี้เป็นของ โปรตีนช็อกความร้อนเนื่องจากถูกค้นพบครั้งแรกในเซลล์หลังจากได้รับอุณหภูมิสูง โปรตีนช็อตความร้อนจับกับเซลล์ในร่างกายของเราป้องกันพวกมันป้องกันการย่อยสลายต่อไปภายใต้อิทธิพลของอุณหภูมิสูงอุณหภูมิต่ำรังสี UV โดยมีการเปลี่ยนแปลง pH ความเข้มข้นของสารอย่างรวดเร็วภายใต้การกระทำของสารพิษโลหะหนัก ด้วยพิษจากสารเคมี ภาวะขาดออกซิเจน การติดเชื้อ และสถานการณ์ตึงเครียดอื่นๆ

ความผิดปกติของการพับโปรตีนอาจมีผลกระทบทางคลินิกที่สำคัญ พรีออนเป็นโปรตีนที่ทำหน้าที่เป็นแม่แบบในการขัดขวางการพับโปรตีน PrPc ในเซลล์ของมันเอง ผลที่ได้คือ รูปแบบของโปรตีน PrPSc ถูกก่อรูปซึ่งประกอบด้วยสัดส่วนขนาดใหญ่ของโครงสร้าง β สามารถก่อรูปมวลรวมขนาดใหญ่ และทนทานต่อการย่อยสลายโปรตีน

โรคพรีออนสามารถเริ่มต้นจากการติดเชื้อ (โรควัวบ้า โรคสแครปี โรคคุรุ) หรือจากการกลายพันธุ์ (โรคครุตซ์เฟลดต์-จาคอบ)

การจำแนกประเภทโปรตีน

ในองค์ประกอบ:

กระรอก

คอมเพล็กซ์ที่เรียบง่าย

กรดอะมิโนและส่วนประกอบที่ไม่ใช่โปรตีน

ส่วนประกอบที่ไม่ใช่โปรตีนของโปรตีนเชิงซ้อนสามารถแสดงได้ด้วยสารต่างๆ

คุณสมบัติของโปรตีนที่ถูกแปลงสภาพ ประเภทของการสูญเสียสภาพ

การสูญเสียสภาพเป็นกระบวนการของการละเมิดระดับที่สูงขึ้นของการจัดระเบียบของโมเลกุลโปรตีน (ทุติยภูมิ, ตติยภูมิ, ควอเทอร์นารี) ภายใต้อิทธิพลของปัจจัยต่างๆ

ในกรณีนี้ สายโซ่โพลีเปปไทด์จะกางออกและอยู่ในสารละลายในรูปแบบที่กางออกหรืออยู่ในรูปของขดลวดแบบสุ่ม

ในระหว่างการสูญเสียสภาพธรรมชาติ เปลือกไฮเดรชั่นจะหายไป และโปรตีนจะตกตะกอนและในเวลาเดียวกันก็สูญเสียคุณสมบัติดั้งเดิมไป

การสูญเสียสภาพธรรมชาติเกิดจากปัจจัยทางกายภาพ ได้แก่ อุณหภูมิ ความดัน อิทธิพลทางกล อัลตราโซนิกและรังสีไอออไนซ์ ปัจจัยทางเคมี: กรด, ด่าง, ตัวทำละลายอินทรีย์, อัลคาลอยด์, เกลือของโลหะหนัก

การเสียสภาพมี 2 ประเภท:

1. การสูญเสียสภาพแบบพลิกกลับได้ - การเปลี่ยนสภาพใหม่หรือการเปิดใช้งานใหม่ - เป็นกระบวนการที่โปรตีนที่ถูกแปลงสภาพหลังจากกำจัดสารที่เปลี่ยนสภาพออกแล้ว จะจัดตัวเองใหม่ให้เป็นโครงสร้างเดิมพร้อมกับการฟื้นฟูกิจกรรมทางชีวภาพ
2. การสูญเสียสภาพธรรมชาติที่ไม่สามารถกลับคืนสภาพเดิมได้เป็นกระบวนการที่กิจกรรมทางชีวภาพไม่ได้รับการฟื้นฟูหลังจากการกำจัดสารที่ทำให้เสียสภาพไปแล้ว

คุณสมบัติของโปรตีนที่ถูกทำลาย

1. การเพิ่มขึ้นของจำนวนกลุ่มปฏิกิริยาหรือกลุ่มการทำงานเมื่อเปรียบเทียบกับโมเลกุลโปรตีนดั้งเดิม (ได้แก่ กลุ่ม COOH, NH2, SH, OH, กลุ่มของอนุมูลด้านข้างของกรดอะมิโน)

2. การลดความสามารถในการละลายและการตกตะกอนของโปรตีน (เนื่องจากการสูญเสียเปลือกไฮเดรชั่น) การแตกตัวของโมเลกุลโปรตีนด้วยการ "ตรวจจับ" อนุมูลที่ไม่ชอบน้ำและการทำให้ประจุของกลุ่มขั้วเป็นกลาง

3. การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีน

4. การสูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพที่เกิดจากการละเมิดโครงสร้างดั้งเดิม

5. ความแตกแยกที่ง่ายกว่าด้วยเอนไซม์โปรตีโอไลติกเมื่อเปรียบเทียบกับโปรตีนพื้นเมือง - การเปลี่ยนโครงสร้างเนทีฟที่มีขนาดกะทัดรัดให้เป็นรูปแบบหลวมที่กางออกช่วยให้เข้าถึงเอนไซม์กับพันธะเปปไทด์ของโปรตีนที่พวกมันทำลายได้

วิธีการไฮโดรไลซิสด้วยเอนไซม์ขึ้นอยู่กับการเลือกการทำงานของเอนไซม์โปรตีโอไลติกที่แยกพันธะเปปไทด์ระหว่างกรดอะมิโนบางชนิด

Pepsin แยกพันธะที่เกิดจากฟีนิลอะลานีน ไทโรซีน และกรดกลูตามิกตกค้าง

ทริปซินจะแยกพันธะระหว่างอาร์จินีนและไลซีน

Chymotrypsin ไฮโดรไลซิสทริปโตเฟน ไทโรซีน และพันธะฟีนิลอะลานีน

ปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำเช่นเดียวกับพันธะไอออนิกและไฮโดรเจนอยู่ในกลุ่มที่อ่อนแอเนื่องจากพลังงานของพวกมันเกินกว่าพลังงานของการเคลื่อนที่ด้วยความร้อนของอะตอมที่อุณหภูมิห้องเพียงเล็กน้อยเท่านั้น (เช่นพันธะสามารถแตกได้แม้ที่อุณหภูมินี้)

การคงลักษณะโครงสร้างของโปรตีนไว้นั้นเป็นไปได้เนื่องจากการเกิดขึ้นของพันธะที่อ่อนแอจำนวนมากระหว่างส่วนต่างๆ ของสายโซ่โพลีเปปไทด์

อย่างไรก็ตาม โปรตีนประกอบด้วยอะตอมจำนวนมากซึ่งมีการเคลื่อนไหวคงที่ (บราวเนียน) ซึ่งนำไปสู่การเคลื่อนไหวเล็กๆ น้อยๆ ของแต่ละส่วนของสายโซ่โพลีเปปไทด์ ซึ่งโดยปกติจะไม่รบกวนโครงสร้างโดยรวมของโปรตีนและการทำงานของมัน ดังนั้นโปรตีนจึงมี lability ตามโครงสร้าง - มีแนวโน้มที่จะเปลี่ยนแปลงโครงสร้างเล็กน้อยเนื่องจากการแตกหักของบางส่วนและการก่อตัวของพันธะที่อ่อนแออื่น ๆ โครงสร้างของโปรตีนสามารถเปลี่ยนแปลงได้เมื่อการเปลี่ยนแปลงทางเคมีและทางกายภาพของสภาพแวดล้อม รวมถึงเมื่อโปรตีนมีปฏิกิริยากับโมเลกุลอื่นๆ ในกรณีนี้มีการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างเชิงพื้นที่ไม่เพียงแต่บริเวณที่สัมผัสกับโมเลกุลอื่นเท่านั้น แต่ยังรวมถึงโครงสร้างของโปรตีนโดยรวมด้วย การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างมีบทบาทสำคัญในการทำงานของโปรตีนในเซลล์ที่มีชีวิต

ปัจจัยภายนอก (การเปลี่ยนแปลงของอุณหภูมิ, องค์ประกอบของเกลือของสิ่งแวดล้อม, pH, การแผ่รังสี) อาจทำให้เกิดการละเมิดการจัดโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีน กระบวนการสูญเสียโครงสร้างสามมิติที่มีอยู่ในโมเลกุลโปรตีนที่กำหนดนั้นเรียกว่า การเสียสภาพ(รูปที่ 260) สาเหตุของการสูญเสียสภาพธรรมชาติคือการทำลายพันธะที่ทำให้โครงสร้างโปรตีนโดยเฉพาะมีความเสถียร ยิ่งกว่านั้น ความสัมพันธ์ที่อ่อนแอที่สุดจะถูกฉีกขาดในตอนแรก และเมื่อเงื่อนไขรุนแรงขึ้น ความสัมพันธ์ก็จะยิ่งแข็งแกร่งยิ่งขึ้นไปอีก ดังนั้นก่อนอื่นจึงสูญเสียโครงสร้างควอเทอร์นารี จากนั้นจึงสูญเสียโครงสร้างตติยภูมิและทุติยภูมิ อย่างไรก็ตาม การสูญเสียสภาพไม่ได้มาพร้อมกับการทำลายสายโซ่โพลีเปปไทด์ การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างเชิงพื้นที่ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงคุณสมบัติของโปรตีน และเป็นผลให้โปรตีนไม่สามารถทำหน้าที่ทางชีวภาพได้

ข้าว. 260. การสูญเสียโปรตีนและการเปลี่ยนสภาพใหม่:

1 - โมเลกุลโปรตีนของโครงสร้างตติยภูมิ; 2 - โปรตีนที่ถูกทำลาย; 3 - การฟื้นฟูโครงสร้างระดับอุดมศึกษาในกระบวนการคืนสภาพ

การเสียสภาพสามารถเป็น:

ย้อนกลับได้หากเป็นไปได้ที่จะฟื้นฟูโครงสร้างที่มีอยู่ในโปรตีน การสูญเสียสภาพดังกล่าวขึ้นอยู่กับโปรตีนของตัวรับเมมเบรน

กลับไม่ได้หากไม่สามารถฟื้นฟูโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโปรตีนได้ ซึ่งมักเกิดขึ้นเมื่อพันธะจำนวนมากขาด เช่น เมื่อต้มไข่

หากโปรตีนได้รับการเปลี่ยนสภาพกลับคืนสภาพเดิมได้ เมื่อสภาพแวดล้อมปกติกลับคืนมา ก็สามารถฟื้นฟูโครงสร้างได้อย่างสมบูรณ์ และตามคุณสมบัติและหน้าที่ของมันด้วย กระบวนการฟื้นฟูโครงสร้างของโปรตีนหลังจากการทำให้เสียสภาพเรียกว่า การคืนสภาพ

หน้าที่ของโปรตีน

เนื่องจากความซับซ้อน รูปแบบและองค์ประกอบที่หลากหลาย โปรตีนจึงมีบทบาทสำคัญในชีวิตของเซลล์และสิ่งมีชีวิตโดยรวม หน้าที่ของมันมีความหลากหลาย

ฟังก์ชั่นการก่อสร้าง (โครงสร้าง)

สิ่งที่สำคัญที่สุดประการหนึ่งคือการก่อสร้าง โปรตีนเกี่ยวข้องกับการก่อตัวของโครงสร้างเซลล์และนอกเซลล์: เป็นส่วนหนึ่งของเยื่อหุ้มเซลล์ ขน ผม เส้นเอ็น ผนังหลอดเลือด ฯลฯ

ฟังก์ชั่นการขนส่ง

โปรตีนบางชนิดสามารถเกาะติดสารต่างๆ และนำไปยังเนื้อเยื่อและอวัยวะต่างๆ ของร่างกายจากที่หนึ่งไปยังอีกที่หนึ่งได้ ตัวอย่างเช่น โปรตีนฮีโมโกลบินในเลือดจะจับออกซิเจนและขนส่งจากปอดไปยังเนื้อเยื่อและอวัยวะทั้งหมด จากนั้นคาร์บอนไดออกไซด์จะถ่ายโอนไปยังปอด องค์ประกอบของเยื่อหุ้มเซลล์ประกอบด้วยโปรตีนพิเศษที่ให้การถ่ายโอนสารและไอออนบางชนิดจากเซลล์ไปยังสภาพแวดล้อมภายนอกอย่างกระตือรือร้นและเลือกสรรอย่างเคร่งครัดและในทางกลับกัน

ฟังก์ชั่นการกำกับดูแล

โปรตีนในร่างกายกลุ่มใหญ่มีส่วนร่วมในการควบคุมกระบวนการเผาผลาญ โปรตีนดังกล่าวคือฮอร์โมน - สารออกฤทธิ์ทางชีวภาพที่ปล่อยเข้าสู่กระแสเลือดโดยต่อมไร้ท่อ ส่งผลต่อการทำงานของเอนไซม์ซึ่งจะชะลอหรือเร่งกระบวนการเผาผลาญเปลี่ยนการซึมผ่านของเยื่อหุ้มเซลล์รักษาความเข้มข้นของสารในเลือดและเซลล์ให้คงที่มีส่วนร่วมในกระบวนการเจริญเติบโตการสืบพันธุ์ ฯลฯ ตัวอย่างเช่น ฮอร์โมนอินซูลินควบคุมระดับน้ำตาลในเลือดโดยเพิ่มการซึมผ่านของเยื่อหุ้มเซลล์ไปเป็นกลูโคส ส่งเสริมการสังเคราะห์ไกลโคเจน และเพิ่มการสร้างไขมันจากคาร์โบไฮเดรต

ฟังก์ชั่นการป้องกัน

ในการตอบสนองต่อการแทรกซึมของโปรตีนหรือจุลินทรีย์จากต่างประเทศ (แอนติเจน) เข้าสู่ร่างกายจะมีการสร้างโปรตีนชนิดพิเศษขึ้น - แอนติบอดีที่สามารถจับตัวและทำให้เป็นกลางได้ การสังเคราะห์โปรตีนเหล่านี้เรียกว่าอิมมูโนโกลบูลินเกิดขึ้นในเซลล์เม็ดเลือดขาว ยิ่งไปกว่านั้น สำหรับแอนติเจนเกือบทุกชนิดที่เซลล์และร่างกายไม่เคยพบเจอ ลิมโฟไซต์สามารถสังเคราะห์แอนติบอดีได้ ไฟบรินที่สร้างจากไฟบริโนเจนช่วยห้ามเลือด

ฟังก์ชั่นมอเตอร์

โปรตีนที่หดตัวพิเศษนั้นเกี่ยวข้องกับการเคลื่อนไหวของเซลล์และสิ่งมีชีวิตทุกประเภท: การก่อตัวของ pseudopodia, การกะพริบของ cilia และการตีของ flagella ในโปรโตซัว, การหดตัวของกล้ามเนื้อในสัตว์หลายเซลล์, การเคลื่อนไหวของใบในพืช ฯลฯ

ฟังก์ชั่นสัญญาณ

ฟังก์ชั่นการส่งสัญญาณของโปรตีนมีความสำคัญมากต่อชีวิตของเซลล์ โมเลกุลของโปรตีนฝังอยู่ในเยื่อหุ้มเซลล์บนพื้นผิวซึ่งสามารถเปลี่ยนโครงสร้างตติยภูมิเพื่อตอบสนองต่อการกระทำของปัจจัยด้านสิ่งแวดล้อม นี่คือวิธีการรับสัญญาณจากสภาพแวดล้อมภายนอกและคำสั่งถูกส่งไปยังเซลล์

ฟังก์ชั่นสำรอง

ต้องขอบคุณโปรตีนที่ทำให้สารบางชนิดสามารถสะสมในร่างกายไว้สำรองได้ ตัวอย่างเช่น ในระหว่างการสลายฮีโมโกลบิน เหล็กจะไม่ถูกขับออกจากร่างกาย แต่จะถูกเก็บไว้ในม้าม ก่อตัวเป็นองค์ประกอบเชิงซ้อนกับโปรตีนเฟอร์ริติน โปรตีนในการจัดเก็บประกอบด้วยโปรตีนจากไข่และโปรตีนจากนม

ฟังก์ชั่นพลังงาน

โปรตีนเป็นแหล่งพลังงานอย่างหนึ่งในเซลล์ เมื่อสลายโปรตีน 1 กรัมไปยังผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้าย จะปล่อยสาร 17.6 กิโลจูลออกมา ขั้นแรก โปรตีนจะแตกตัวเป็นกรดอะมิโน จากนั้นจึงเกิดเป็นผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้าย ได้แก่ น้ำ คาร์บอนไดออกไซด์ และแอมโมเนีย อย่างไรก็ตาม โปรตีนจะถูกใช้เป็นแหล่งพลังงานเมื่อมีการใช้โปรตีนอื่นๆ (คาร์โบไฮเดรตและไขมัน) หมด

ฟังก์ชั่นตัวเร่งปฏิกิริยา

หน้าที่ที่สำคัญที่สุดอย่างหนึ่งของโปรตีน องค์ประกอบของเซลล์ประกอบด้วยสารจำนวนมากซึ่งมีฤทธิ์ทางเคมีน้อย อย่างไรก็ตามปฏิกิริยาทางชีวเคมีทั้งหมดดำเนินไปอย่างรวดเร็วเนื่องจากการมีส่วนร่วมในปฏิกิริยาเหล่านั้น ตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ- เอนไซม์ - สารที่มีลักษณะเป็นโปรตีน

ลักษณะทั่วไปของเอนไซม์

ตามที่ระบุไว้ก่อนหน้านี้ ปฏิกิริยาเคมีส่วนใหญ่ในร่างกายเกิดขึ้นจากการมีส่วนร่วมของตัวเร่งปฏิกิริยา - เอนไซม์ เอนไซม์ 7 - มีโปรตีนจำเพาะในเซลล์ของสิ่งมีชีวิตทั้งหมดและมีบทบาทเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ

เอนไซม์และตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์มีความคล้ายคลึงกันตรงที่:

ลดพลังงานกระตุ้น 8 ;

อย่าเปลี่ยนทิศทางของปฏิกิริยา แต่เปลี่ยนอัตราการเกิดเท่านั้น

ปฏิกิริยาเร่งปฏิกิริยาจะใช้พลังงานน้อยกว่าปฏิกิริยาที่ไม่เร่งปฏิกิริยาเสมอ

แต่เนื่องจากเอนไซม์คือโปรตีน จึงทำให้มีคุณสมบัติพิเศษดังนี้:

หากสามารถใช้ตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์ในปฏิกิริยาประเภทต่างๆ เอนไซม์จะเร่งปฏิกิริยาเพียงปฏิกิริยาเดียวหรือปฏิกิริยาประเภทเดียวเท่านั้น

ตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์ส่วนใหญ่จะเร่งปฏิกิริยาเคมีที่อุณหภูมิสูงมาก มีประสิทธิภาพสูงสุดในสภาพแวดล้อมที่เป็นกรดสูงหรือด่างรุนแรง ที่ความดันสูง และเอนไซม์ส่วนใหญ่จะทำงานที่อุณหภูมิ 35-45 °C ค่าทางสรีรวิทยาของความเป็นกรดของ สารละลายและที่ความดันบรรยากาศปกติ

อัตราการเกิดปฏิกิริยาของเอนไซม์นั้นสูงกว่าอัตราปฏิกิริยาที่เกี่ยวข้องกับตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์เป็นหมื่นๆ (และบางครั้งหลายล้านเท่า) ตัวอย่างเช่น ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์สลายตัวช้าๆ โดยไม่มีตัวเร่งปฏิกิริยา: 2H 2 0 2 → 2H 2 0 + 0 2 . เมื่อมีเกลือของเหล็ก (ตัวเร่งปฏิกิริยา) ปฏิกิริยานี้จะเกิดขึ้นค่อนข้างเร็ว เอนไซม์ ตัวเร่งปฏิกิริยาต่อ 1 วินาที แยก 100,000 H 2 0 2 โมเลกุล

รู้จักเอนไซม์มากกว่า 2,000 ชนิด โดยมีโปรตีนที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูง เช่น คาตาเลส (M=252000)

การสูญเสียสภาพโปรตีนในเทคโนโลยีการจัดเลี้ยงควรรับรู้จากหลายมุมมอง ประการแรกเป็นปัจจัยที่ช่วยให้มั่นใจถึงการนำแนวคิดเรื่องความพร้อมในการทำอาหารไปใช้ ประการที่สอง ปัจจัยที่ช่วยให้สามารถหยุดการทำงานของเอนไซม์ได้อย่างสมบูรณ์หรือลดความเร็วลง ประการที่สาม ปัจจัยที่ช่วยให้มั่นใจได้ถึงการปฏิบัติตามตัวบ่งชี้ที่สำคัญ เช่น ความปลอดภัยทางจุลชีววิทยา ประการที่สี่ ปัจจัยของการสูญเสียคุณสมบัติเชิงหน้าที่และความจำเพาะของสายพันธุ์โดยโปรตีน และยิ่งกว่านั้นด้วยการสูญเสียสภาพของสารโปรตีนทำให้เกิดความสอดคล้องรูปร่างลักษณะการเปลี่ยนสี ฯลฯ

นั่นคือผลจากการสูญเสียสภาพโปรตีน ผลิตภัณฑ์หรือวัสดุที่มีโปรตีนสูญเสียคุณสมบัติการทำงานและคุณสมบัติดั้งเดิมเนื่องจากอิทธิพลของปัจจัยต่าง ๆ และกระบวนการสูญเสียสภาพธรรมชาติยังส่งผลต่อการจัดหาคุณภาพผลิตภัณฑ์ในระดับสูงด้วย

ความสามารถของโปรตีนในการทำลายธรรมชาติเป็นคุณสมบัติที่สำคัญและเป็นเอกลักษณ์ของโปรตีน การสูญเสียสภาพธรรมชาติเป็นที่เข้าใจกันว่าเป็นการสูญเสียโปรตีนของคุณสมบัติตามธรรมชาติ (เคมีกายภาพและชีวภาพ) อันเป็นผลมาจากการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างที่เป็นเอกลักษณ์ภายใต้อิทธิพลของปัจจัยต่างๆ ปัจจัยทางเทคโนโลยีหลายประการ - อุณหภูมิสูงหรือต่ำ, การแผ่รังสีต่างๆ, การเปลี่ยนแปลงที่สำคัญของ pH, ความแรงของไอออนิก, การเปลี่ยนแปลงในสมดุลของคอลลอยด์, ความเค้นเชิงกลที่รุนแรงและผลกระทบพื้นผิวอื่น ๆ, การหมัก, การย่อยโปรตีน, สารเคมีและการดัดแปลง, อิทธิพลของเวลา - ทำให้เกิดการสูญเสียโปรตีน ในกรณีนี้โครงสร้างโปรตีนควอเทอร์นารีตติยภูมิและทุติยภูมิซึ่งมีความไวต่อผลกระทบมากที่สุดจะถูกละเมิด ตามกฎแล้วจะไม่ได้รับผลกระทบ แต่ภายใต้อิทธิพลของปัจจัยทางเคมี - การดัดแปลงทางเคมีเช่นกรดแอนไฮไดรด์, ​​ออกซิเดชั่น, การรีดิวซ์, ปฏิกิริยาพลาสติก, การดัดแปลงเอนไซม์ - การละเมิดก็เป็นไปได้ที่ระดับโครงสร้างหลัก

ผลที่ตามมาโดยทั่วไปของการสูญเสียสภาพของโปรตีนเชิงเดี่ยวคือการไปเชิงซ้อนกับโปรตีนและสารประกอบอินทรีย์อื่นๆ และสำหรับโอลิโกเมอร์ การสลายของโปรตีนออกเป็นหน่วยย่อย ในระหว่างการสูญเสียสภาพโซ่โพลีเปปไทด์จะได้รับการกำหนดค่าที่แตกต่างกันซึ่งแตกต่างจากโครงสร้างที่เป็นไปได้เดียวที่มีอยู่ในโมเลกุลโปรตีนพื้นเมือง: ตามกฎแล้วโซ่จะเผยออกในลักษณะที่กลุ่มที่ไม่ชอบน้ำจำนวนมากสะสมบนพื้นผิวของพวกเขาซึ่งทำให้แย่ลง ความสัมพันธ์กับน้ำ การปรากฏบนพื้นผิวของอนุมูลหรือหมู่ฟังก์ชันซึ่งก่อนหน้านี้ถูกซ่อนไว้โดยโครงสร้างโปรตีนจะเปลี่ยนคุณสมบัติทางเคมีฟิสิกส์ของโปรตีน

คุณสมบัติทางชีวภาพก็เปลี่ยนไปเช่นกัน กล่าวคือ โปรตีนไม่สามารถทำหน้าที่ทางชีวภาพได้: เอนไซม์ไม่ทำงาน เฮโมโกลบินสูญเสียความสามารถในการยึดติดและขนส่งออกซิเจน โปรตีนไมโอไฟบริลลาร์สูญเสียความสามารถในการหดตัว ฯลฯ

จากรูปแบบทั่วไปของการสูญเสียสภาพธรรมชาติ ก่อนอื่นเราควรแยกแยะการเสื่อมสภาพอย่างมีนัยสำคัญของความสามารถในการชอบน้ำและการเพิ่มขึ้นของความสามารถในการไม่ชอบน้ำของโปรตีน ดังที่ทราบกันดีว่าเนื่องจากกลุ่มที่ชอบน้ำซึ่งอยู่บนพื้นผิว (-COOH, -OH, -NH2 เป็นต้น) โมเลกุลโปรตีนจึงสามารถจับกับน้ำในปริมาณมากได้ ดังนั้นด้วยความชุ่มชื้นอย่างมีนัยสำคัญของไมโอโกลบินพบว่าในช่วงกลางของโครงสร้างตติยภูมิมีเพียงโมเลกุลของน้ำสี่โมเลกุลนั่นคือโครงสร้างภายในและความแน่นของไมโอโกลบินส่วนใหญ่เกิดจากปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำ เป็นผลให้เกิดการเปลี่ยนแปลงในปฏิกิริยาระหว่างผลิตภัณฑ์ที่มีโปรตีนกับน้ำ ซึ่งในกระบวนการทางเทคโนโลยีที่แท้จริงนั้นเกี่ยวข้องกับการแจกจ่ายน้ำ ดังนั้นเนื้อของสัตว์เลือดอุ่นและปลาเนื่องจากการสูญเสียความสามารถในการชอบน้ำของโปรตีนในระหว่างการอบชุบทำให้สูญเสียมวลบางส่วน ("ต้ม", "ทอด") สำหรับผลิตภัณฑ์แป้งลักษณะเจลาติไนเซชันของแป้งในระหว่างการอบชุบด้วยความร้อน เนื่องจากการขาดน้ำของโปรตีนกลูเตน

เป็นที่ทราบกันว่าเนื้อสัตว์ ปลา ไข่ (หรือโปรตีนของพวกมัน) ซึ่งไม่ได้ผ่านกระบวนการทางความร้อนนั้นสามารถให้ความชุ่มชื้นเพิ่มเติมได้เนื่องจากโปรตีนให้ความชุ่มชื้น แต่หลังจากการอบชุบด้วยความร้อน คุณสมบัตินี้จะสูญหายไปโดยสิ้นเชิง การเปลี่ยนแปลงความสัมพันธ์ของโปรตีนกับน้ำนั้นชัดเจนมากในตัวอย่างของการรักษาความร้อนของไข่ โปรตีน (วัสดุ) ของไข่ส่วนใหญ่แสดงด้วยโปรตีน (โปรตีน) ซึ่งช่วยให้สามารถนำมาใช้กันอย่างแพร่หลายในการสร้างแบบจำลองและการทดลองทางเทคโนโลยีต่างๆ ในสภาพดั้งเดิม โปรตีนมีความสัมพันธ์กับน้ำและอาหารที่มีน้ำสูงมาก ช่วยให้สามารถใช้ไข่ในผลิตภัณฑ์ทำอาหารทุกกลุ่มเป็นส่วนประกอบที่ยึดเกาะกับน้ำหรือขึ้นรูปได้ ดังนั้นไข่จึงสามารถเจือจางได้อย่างมีนัยสำคัญด้วยน้ำ (50 ... 60%) นม สารละลาย ยาต้ม ซึ่งใช้กันอย่างแพร่หลายในการผลิตไข่เจียวผลิตภัณฑ์กึ่งสำเร็จรูปไข่

ต้องขอบคุณน้ำที่ทำให้ไข่มีความผูกพันสูงต่อเนื้อสัตว์ ปลา มวลผักสับ แป้ง ส่วนผสมสำหรับหายใจ คอทเทจชีส น้ำเชื่อม และส่วนผสมอื่น ๆ ที่ใช้ในกระบวนการทางเทคโนโลยี ความสามารถในการละลายของโปรตีนจากไข่ และด้วยเหตุนี้ความสัมพันธ์ต่อน้ำและผลิตภัณฑ์ที่มีน้ำจึงลดลงอย่างมีนัยสำคัญหลังจากการทำให้เสียสภาพ การสูญเสียอันเป็นผลมาจากการสูญเสียคุณสมบัติเชิงหน้าที่ที่สำคัญเช่นความสามารถในการให้ความชุ่มชื้นลดความสามารถทางเทคโนโลยีของโปรตีนไข่ลงอย่างมากดังนั้นหลังการรักษาความร้อนไข่จะถูกเพิ่มเข้าไปในสูตรอาหารที่ไม่ได้ใช้งานได้ แต่เป็นส่วนประกอบตามใบสั่งแพทย์ที่ไม่โต้ตอบ

โปรตีนแต่ละชนิดมีอุณหภูมิการเสียสภาพเฉพาะตัว หรือเจาะจงกว่าคือช่วงอุณหภูมิที่แน่นอนซึ่งจะต้องผ่านการเปลี่ยนแปลงการเสียสภาพ ในเทคโนโลยี อุณหภูมิของการสูญเสียสภาพธรรมชาติถือเป็นระดับล่างของช่วงที่การเปลี่ยนแปลงของการสูญเสียสภาพที่มองเห็นได้เริ่มต้นขึ้น ดังนั้นสำหรับโปรตีนจากปลานี่คือประมาณ 30 ไข่ - 55 โปรตีนจากเนื้อสัตว์: ไมโอเจน - 55 ... 60, ไมโอโกลบิน - 60, โกลบูลิน - 50, ไมโออัลบูมิน - 45 ... 47, ไมโอซิน - 45 ... 50, แอกติน - ประมาณ 55, แอกโตโยซิน - 42...48, คอลลาเจน - ประมาณ - 55...60 °C

ตัวอย่างที่ชัดเจนของข้อเท็จจริงที่ว่าการเสียสภาพเกิดขึ้นในช่วงหนึ่งและไม่ได้อยู่ที่อุณหภูมิคงที่ คือการเปลี่ยนแปลงคุณสมบัติคอลลอยด์ของไข่สัตว์ปีกในระหว่างกระบวนการบำบัดความร้อน แม้ว่าอุณหภูมิการเสียสภาพของโปรตีนไข่จะอยู่ที่ 55 °C แต่การเปลี่ยนแปลงคุณสมบัติของคอลลอยด์จะเกิดขึ้นในช่วงอุณหภูมิ 55...95 °C: ที่อุณหภูมิ 50...55 °C ความขุ่นในท้องถิ่นปรากฏขึ้นที่ 55...60 °C ขยายไปถึงปริมาตรทั้งหมดที่ 60 ... 65 ° C - ความหนืดเพิ่มขึ้น ที่ 65...75 °C - กระบวนการเริ่มต้นขึ้น

การก่อตัวของเยลลี่; ที่ 75 ... 85 ° C - เกิดเจลขึ้นซึ่งยังคงรูปร่างไว้ ที่อุณหภูมิ 85...95 °C คุณสมบัติความยืดหยุ่นของเจลจะเติบโตและถึงจุดสูงสุด

ข้าว. 1.4

ในระหว่างการรักษาความร้อนโปรตีน myoglobin จะผ่านเข้าไปใน metmyoglobin เช่น denatures ในช่วงอุณหภูมิ 60 ... 80 ° C: ที่อุณหภูมิ 60 ° C myoglobin ของเนื้อวัวจะเป็นสีแดงสด ที่ 70 - สีเปลี่ยนเป็นสีชมพู ในช่วงอุณหภูมิ 70 ... 80 ขึ้นไปจะได้สีน้ำตาลอมเทาซึ่งเป็นลักษณะของเมตไมโอโกลบิน ในเชิงกราฟิก การขึ้นอยู่กับอิทธิพลของอุณหภูมิและเวลาที่มีต่อการสูญเสียสภาพของไมโอโกลบินจะแสดงในรูปที่ 1 1.4. โปรตีนไมโอซินจะสลายตัวในช่วงอุณหภูมิ 70...80 °C

การสูญเสียสภาพของโปรตีนคอลลาเจนในการปฏิบัติทางเทคโนโลยีเรียกว่า "การเชื่อม" และมาพร้อมกับการเปลี่ยนแปลงทางเรขาคณิตอย่างรวดเร็ว: คอลลาเจนไฟบริลหดตัวและความหนาของพวกมันก็เพิ่มขึ้น ขั้นตอนของการสูญเสียโปรตีนจะถูกระบุโดยผลกระทบทางพื้นผิวโดยอ้อม เช่น การเปลี่ยนแปลงในสถานะคอลลอยด์ ความหนืดที่เพิ่มขึ้น การเกิดเจล การแยกตัว และการหดตัว

สถานที่สำคัญทางเทคโนโลยีถูกครอบครองโดยการเปลี่ยนแปลงสถานะคอลลอยด์ของผลิตภัณฑ์อาหารซึ่งเรียกว่า การแข็งตัวการแข็งตัวขึ้นอยู่กับคุณสมบัติและความเข้มข้นของโปรตีน สามารถนำไปสู่การก่อตัวของผลิตภัณฑ์สุดท้ายที่มีสถานะการรวมตัวต่างกัน อุณหภูมิการแข็งตัวของเลือดหรือจุดเจลอุณหภูมิคืออุณหภูมิต่ำสุดที่โปรตีนเปลี่ยนสถานะคอลลอยด์ เมื่อถึงจุดเจลที่มีอุณหภูมิ ระบบที่มีความเข้มข้นของโปรตีนต่ำจะแยกออกเป็นสองเฟส โดยระยะหนึ่งคือโปรตีน มวลรวมในรูปแบบของการตกตะกอนในท้องถิ่น ฟิล์ม และระยะที่สองจะแสดงในรูปของน้ำ ไม่ว่าโปรตีนประเภทใด ระบบที่มีโปรตีนเข้มข้นต่ำเนื่องจากความไม่เพียงพอทางกายภาพในระบบโปรตีนไม่สามารถเกิดเจลได้ทั่วทั้งระบบ ดังนั้น การแบ่งชั้นและการทำงานร่วมกันจึงเป็นขั้นตอนปกติและเป็นไปตามวัตถุประสงค์ของการสูญเสียสภาพธรรมชาติและการแข็งตัวของโปรตีน นี่คือพฤติกรรมของนมในระหว่างการต้ม (การก่อตัวของฟิล์มแลคโตอัลบูมิน, ฝา), ไข่ละลายมากกว่า 1.6 เท่าด้วยของเหลว (น้ำ, นม), เนื้อสับและมวลปลา, ให้ความชุ่มชื้นมากเกินไป, แป้งสำหรับแพนเค้ก

หากระบบมีโปรตีนเข้มข้นสูง การสูญเสียสภาพและประเภทของการจับตัวเป็นก้อนจะขึ้นอยู่กับประเภทของโปรตีนเป็นหลัก ระบบโปรตีนดังกล่าวสามารถสร้างรูปร่างได้ ซึ่งดำเนินการในกระบวนการทางเทคโนโลยีหลายอย่าง เช่น การได้รับผลิตภัณฑ์จากไข่ ปลาสับ ผลิตภัณฑ์จากเนื้อสัตว์ ไส้กรอก ฯลฯ อย่างไรก็ตาม เจลมีลักษณะที่แตกต่างกันไปขึ้นอยู่กับประเภทของโปรตีน โดยทั่วไป เมื่อโปรตีนสร้างสารละลายคอลลอยด์กับน้ำ จะไม่สูญเสียความชื้นอันเป็นผลมาจากการจับตัวเป็นก้อน และกักเก็บความชื้นไว้เนื่องจากการตรึงไว้ แต่โดยธรรมชาติแล้ว มีโปรตีนประเภทนี้อยู่ไม่กี่ชนิด ได้แก่ โปรตีนจากไข่ พลาสมาเลือดสัตว์ โปรตีนของของเหลวชีวภาพจากเคย ในแง่เทคโนโลยียังค่อนข้างหายาก ตามอัตภาพ เจลที่ก่อตัวพร้อมกับการกักเก็บความชื้นเรียกว่าไลโอเจล หากโปรตีนมีความชุ่มชื้นเพียงพอ แต่มีความเข้มข้นและก่อให้เกิดการกระจายตัวของน้ำ ตามกฎแล้วจะจับตัวเป็นก้อนในระหว่างการสูญเสียสภาพตามธรรมชาติพวกมันจะก่อตัวเป็นเจลที่คงรูปร่างไว้ แต่มีลักษณะพิเศษจากการเสริมฤทธิ์กันอย่างเข้มข้น เจลเหล่านี้เรียกว่าโคเจลตามเงื่อนไข โคเจลได้มาจากการกระจายตัวของโปรตีนจากเนื้อสัตว์และปลา โปรตีนจากแป้งมีพฤติกรรมคล้ายกัน แต่การสูญเสียความชื้นตามวัตถุประสงค์นั้นถูกซ่อนไว้โดยการเจลาติไนเซชันของแป้ง

การก่อตัวของเจลชนิดที่สองในระหว่างการแข็งตัวและกระบวนการที่มากับสิ่งนี้ถือเป็นงานทางเทคโนโลยีที่สำคัญ: ผลิตภัณฑ์อาหารส่วนใหญ่เกิดขึ้นจากกระบวนการนี้ เมื่อตระหนักถึงความสามารถของโปรตีนในการสร้างเจล รวมถึงการควบคุมกระบวนการนี้ จึงสามารถควบคุมคุณภาพของผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้ายได้ ดังนั้น โดยการผสมโปรตีนที่สามารถสร้างไลโอเจลกับโปรตีนที่สามารถสร้างโคเอเจลได้ จึงเป็นไปได้ที่จะลดกระบวนการเสริมฤทธิ์กัน

ด้วยการแนะนำซูโครสและน้ำตาลเชิงเดี่ยวอื่นๆ หรือเดกซ์ทรินที่ละลายได้ จะสามารถเพิ่มอุณหภูมิการจับตัวเป็นก้อนของโปรตีนได้ เช่น เพื่อทำให้พวกมันคงตัวด้วยความร้อน สิ่งนี้ใช้กันอย่างแพร่หลายในเทคโนโลยีอาหารจานหวานและซอสที่ใช้ไข่ ในทางตรงกันข้าม การใช้เกลือ แอลกอฮอล์ และเครื่องขจัดน้ำอื่นๆ ที่มีความเข้มข้นสูงจะช่วยลดอุณหภูมินี้

บางครั้งมีการใช้กระบวนการจับตัวเป็นก้อนเพื่อแยกโปรตีน ขึ้นอยู่กับการได้รับชีสเคซีน การตกตะกอนร่วมกันของโปรตีนในระหว่างการแข็งตัวเรียกว่าการตกตะกอนร่วม และผลิตภัณฑ์สุดท้ายคือการตกตะกอนร่วมกัน การตกตะกอนร่วมกันครอบครองสถานที่สำคัญที่สุดในเทคโนโลยีการสกัดเวย์โปรตีนจากนม เป็นที่ทราบกันดีว่าไข่และนมมีการตกตะกอนร่วมกัน

ด้วยการควบคุมคุณสมบัติของโปรตีน จึงสามารถต้านทานการรวมตัวได้ ตามกฎแล้ว การย้ายค่า pH ของระบบที่ประกอบด้วยโปรตีนออกไปจากจุดไอโซอิเล็กทริกจะเพิ่มความต้านทานต่อการรวมตัว และในทางกลับกัน การนำค่า pH ของระบบเข้าใกล้จุดไอโซอิเล็กทริกของโปรตีนมากขึ้นจะทำให้อุณหภูมิการจับตัวเป็นก้อนลดลง ดังนั้นโกลบูลินของปลาซึ่งมีจุดไอโซอิเล็กทริกที่ pH 6.0 จะเปลี่ยนสภาพที่ 50 ° C ในตัวกลางที่เป็นกรดเล็กน้อย (pH 6.5) และที่ 80 ° C ที่เป็นกลาง (pH 7.0) โปรตีนไมโอไฟบริลลาร์ของปลาและเคยก็เช่นกัน เนื่องจากโปรตีนถั่วเหลืองดัดแปลงด้วยซัคซินิกแอนไฮไดรด์ในช่วงค่า pH ทางโภชนาการจะจับตัวเป็นก้อนที่อุณหภูมิเฉลี่ย 20 ... 35 ° C สูงกว่าที่ดัดแปลง

ระดับความชุ่มชื้นส่วนใหญ่ส่งผลต่อการเปลี่ยนแปลงการสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีน น้ำในระดับหนึ่งจะเพิ่มการเคลื่อนที่ของโซ่โปรตีนและปฏิกิริยาของกลุ่มที่ชอบน้ำและไม่ชอบน้ำ ดังนั้นโปรตีนที่มีไฮเดรตจะสูญเสียสภาพได้เร็วกว่าโปรตีนแบบแห้ง โปรตีนที่มีความชื้นที่ถูกกำจัดออก เช่น แห้ง มีลักษณะเฉพาะคือมีความคงตัวทางความร้อนได้หลากหลาย รวมถึงที่อุณหภูมิใกล้ 100 ° C

การแช่แข็งในระบบโปรตีนจริงซึ่งเป็นอาหารส่วนใหญ่นั้นไม่สม่ำเสมอ ขั้นแรก ของเหลวที่มีความเข้มข้นของของแข็งที่ละลายต่ำกว่าจะแข็งตัว ซึ่งจะเปลี่ยนสมดุลของคอลลอยด์ ระบบโปรตีนสองเฟส ได้แก่ เจลโปรตีนชนิดที่สองซึ่งรวมถึงผลิตภัณฑ์จากปลาและเนื้อสัตว์ทั้งหมด จะถูกแช่แข็งในลักษณะที่ของเหลวคั่นระหว่างหน้าจะแข็งตัวก่อน การแข็งตัวของตัวทำละลายทำให้ความเข้มข้นของของแข็งเพิ่มขึ้น ส่งผลให้เกิดการเค็มออกจากโปรตีน กล่าวคือ การสูญเสียสภาพธรรมชาติบางส่วน การแช่แข็งในความเป็นจริงทำหน้าที่เป็นตัวดูดซับ ด้วยเหตุนี้โปรตีนไฮเดรตแช่แข็งจึงมีคุณสมบัติแตกต่างจากโปรตีนพื้นเมือง สารที่ทำให้จุดเยือกแข็งต่ำลงเรียกว่าไครโอโพรเทคแทนต์ ซึ่งรวมถึงซูโครส เกลือ กลีเซอรีน ความลึกของการสูญเสียสภาพของผลิตภัณฑ์โปรตีนแช่แข็งจะเพิ่มขึ้นตามอายุการเก็บรักษาที่เพิ่มขึ้น

ส่วนประกอบอื่นๆ ของระบบชีวภาพ รวมถึงไขมันและคาร์โบไฮเดรต มีบทบาทสำคัญในการเปลี่ยนแปลงสภาพโปรตีน เนื่องจากโครงสร้างที่ซับซ้อนและปฏิกิริยาค่อนข้างสูงของกลุ่มฟังก์ชันของโปรตีน พวกมันจึงซับซ้อนกับพวกมันได้ง่ายเพื่อสร้างสารประกอบที่ปรับเปลี่ยนคุณสมบัติของโปรตีนอย่างมีนัยสำคัญ ตามกฎแล้วผลที่ตามมาคือการทำงานของโปรตีนลดลงอย่างมาก

ปฏิกิริยากับไขมันเกิดขึ้นได้หลายวิธี ประการแรก ปฏิกิริยานี้อาจเกิดจากการดูดซับโมเลกุลโปรตีนบนชั้นไขมันสองโมเลกุล ปฏิสัมพันธ์อาจมาพร้อมกับการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนนั่นคือการสูญเสียสภาพของมัน

ปฏิสัมพันธ์ประเภทที่สองระหว่างโปรตีนและไขมันซึ่งเกิดขึ้นเนื่องจากการรวมโปรตีนไว้ในองค์ประกอบของพื้นผิวของชั้นโมเลกุลสองโมเลกุลทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงบางส่วนในระดับโครงสร้างควอเทอร์นารีและตติยภูมิของโปรตีน ผลที่ตามมาคือการเปลี่ยนแปลงการทำงานของโปรตีน

ปฏิสัมพันธ์ประเภทที่สามระหว่างโปรตีนและไขมันก็คือ เนื่องจากไขมันบนพื้นผิวของเมมเบรน โปรตีนจึงเปลี่ยนโครงสร้างควอเทอร์นารี ตติยภูมิ และทุติยภูมิโดยสิ้นเชิง ในเวลาเดียวกันโซ่โพลีเปปไทด์จะอยู่ในกลุ่มขั้วของไขมันซึ่งเปลี่ยนรูปร่างอยู่ตลอดเวลา โปรตีนมุ่งเน้นไปที่บริเวณที่ชอบน้ำและไม่ชอบน้ำต่อน้ำและไขมัน โปรตีนสูญเสียบทบาทด้านการทำงานและเทคโนโลยี รวมถึงเอนไซม์ด้วย

ไขมันที่มีหมู่ขั้วที่สามารถจับกับโปรตีนด้วยแรงไฟฟ้าสถิต ดังนั้นฟอสโฟไลปิดจะทำปฏิกิริยากับโปรตีนกับกลุ่มฟอสฟาไทด์และอะตอมไนโตรเจนควอเทอร์นารี (ฟอสฟาติดิลโคลีน, ฟอสฟาติดิลเอทานอลเอมีน) กรดไขมันอิสระ - กับกลุ่มคาร์บอกซิล ลิพิดเหล่านี้แสดงความสัมพันธ์กับกรดอะมิโนที่มีหมู่: -OH; =นิวแฮมป์เชียร์; -NH2 ; =ส. ปฏิกิริยาระหว่างกันโดยโคพอลิเมอร์ไรเซชันก็เป็นไปได้เช่นกัน

ปฏิกิริยาระหว่างโปรตีนและไขมันเกิดขึ้นได้ภายใต้อิทธิพลของปัจจัยทางเทคโนโลยีต่างๆ เช่น ความร้อน ความชื้น

ความแข็งแรงของพันธะระหว่างกรดไขมันและโปรตีนจะเพิ่มขึ้นตามการเจริญเติบโตของความไม่อิ่มตัว พันธะคู่ของกรดไขมันเพิ่มความสามารถในการออกซิไดซ์พันธะซัลไฮดริลและเปปไทด์โดยมีลักษณะเป็นสะพานไดซัลไฟด์ (-S-S-) และไนโตรเจน (-CO-N-N-CO-)

ปฏิสัมพันธ์ของโปรตีนกับไขมันที่ถูกออกซิไดซ์มีลักษณะพิเศษ เมื่อไขมันถูกออกซิไดซ์เมื่อมีโปรตีน จะเกิดสารเชิงซ้อนที่ทำให้น้ำเสถียร

สารโปรตีนในผลิตภัณฑ์อาหาร เช่น คอลลอยด์ สามารถ "แก่" เมื่อเวลาผ่านไป ส่งผลให้คุณสมบัติของผลิตภัณฑ์โดยรวมเปลี่ยนไป ดังนั้นการจัดเก็บผลิตภัณฑ์อาหารในระยะยาวในสถานประกอบการจัดเลี้ยงสาธารณะและศูนย์แปรรูปอาหารอันเป็นผลมาจากการสูญเสียโปรตีนตามกฎจะนำไปสู่การเสื่อมสภาพในคุณสมบัติทางเทคโนโลยีของวัตถุดิบ ดังนั้นผลิตภัณฑ์ทำอาหารที่ได้จากเนื้อสัตว์แช่แข็ง ปลา สัตว์ปีก จึงมีความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญในแง่ของประสิทธิภาพจากผลิตภัณฑ์ที่ได้จากวัตถุดิบสด

โดยทั่วไปการสูญเสียสภาพทั้งเป็นปรากฏการณ์และกระบวนการเป็นที่สนใจอย่างมากสำหรับผู้เชี่ยวชาญและนักวิทยาศาสตร์เนื่องจากในอีกด้านหนึ่งมันเป็นปัญหาที่สำคัญและในทางกลับกันมันรองรับการทำอาหาร

การสูญเสียสภาพธรรมชาติส่งเสริมการก่อตัวที่ซับซ้อน ดังนั้นจึงได้รับการพิสูจน์แล้วจากการทดลองว่าการก่อตัวที่ซับซ้อนระหว่างไขมันที่ถูกออกซิไดซ์และเคซีนเมื่อมีความชื้นที่อุณหภูมิห้องเกิดขึ้นหลังจาก 10 ... 15 นาที สารก่อให้เกิดสารเชิงซ้อนที่ออกฤทธิ์มากคือไขมันขั้วโลก

เทคโนโลยีที่เป็นที่รู้จักกันอย่างแพร่หลายคือปฏิกิริยาของการควบแน่นของแซ็กคาโรเอมีน ซึ่งอยู่ภายใต้การสูญเสียสภาพจากความร้อนและการทำลายโปรตีน ผลลัพธ์ของปฏิกิริยาคือการเปลี่ยนแปลงที่สำคัญในคุณสมบัติการทำงานและเทคโนโลยีของโปรตีนตลอดจนตัวบ่งชี้ทางประสาทสัมผัสของระบบอาหาร - สีรสชาติเนื้อสัมผัส

ตามที่ระบุไว้ข้างต้น การสูญเสียสภาพมีบทบาทสำคัญในเทคโนโลยีผลิตภัณฑ์จัดเลี้ยง มันเป็นสิ่งสำคัญมากที่จะต้องดำเนินการอย่างมีสติด้วยแนวคิดเช่นปัจจัยการสูญเสียเสถียรภาพของระบบโปรตีนระดับของการสูญเสียสภาพซึ่งในอีกด้านหนึ่งกำหนดล่วงหน้าพารามิเตอร์ของกระบวนการทางเทคโนโลยีและในทางกลับกันกำหนดลักษณะของสถานะ ของระบบโปรตีน การทำงาน และตัวชี้วัดทางเทคโนโลยี การสูญเสียสภาพธรรมชาติควรได้รับการปฏิบัติไม่เพียงแต่เป็นผลมาจากกระบวนการทางเทคโนโลยีเท่านั้น แต่ยังเป็นตัวบ่งชี้ที่กำหนดกระบวนการนี้ด้วย เนื่องจากข้อเท็จจริงที่ว่าสารโปรตีนในกระบวนการทางเทคโนโลยีไม่ควรพิจารณาว่าเป็นสารที่ไม่โต้ตอบ แต่เป็นส่วนประกอบเชิงหน้าที่ที่ใช้งานอยู่ ข้อมูลเกี่ยวกับความเป็นพื้นเมืองของสารโปรตีนและระดับของการสูญเสียสภาพธรรมชาติจึงมีความสำคัญมาก แท้จริงแล้ว นอกเหนือจากคุณค่าทางชีวภาพแล้ว คุณค่าทางเทคโนโลยีของโปรตีนได้รับการประเมินโดยตัวบ่งชี้การทำงานของโปรตีนเป็นหลัก เช่น ความสัมพันธ์ของน้ำและระดับของความชุ่มชื้น ความสามารถในการละลาย มีความเสถียรในสารละลาย และกำหนดคุณสมบัติทางโครงสร้างและทางกลบางอย่าง การกระทำ เป็นสารลดแรงตึงผิว - เป็นอิมัลซิไฟเออร์, โคลง, สารเกิดฟอง, ลดแรงตึงผิวของน้ำ, เป็นโครงสร้างที่ทนความร้อนหรือทนความร้อนได้ ฯลฯ ตัวบ่งชี้ทั้งหมดเหล่านี้เกิดจากคุณสมบัติของโปรตีนพื้นเมืองที่ไม่ผ่านการแปรรูป ดังนั้นแนวคิดเช่นระดับของการสูญเสียสภาพซึ่งประเมินโดยตัวบ่งชี้ทางเทคโนโลยีที่แท้จริงเช่นโดยความสามารถในการทำให้เป็นอิมัลชันหรือฟองที่เกี่ยวข้องกับโปรตีนพื้นเมืองมีบทบาทสำคัญมากในการจัดองค์กรของกระบวนการทางเทคโนโลยีการเลือกความเข้มข้นของสาร , ไฮโดรมอดูลัส, พารามิเตอร์อุณหภูมิ ฯลฯ ทั้งหมดนี้ควรจะเกี่ยวข้องพร้อมกันกับตัวบ่งชี้เชิงบรรทัดฐานดังกล่าวซึ่งระบุลักษณะตัวบ่งชี้ความเสถียรของระบบโปรตีนเช่น: ความสามารถในการละลาย (นมผง, ผงไข่), ความชุ่มชื้น (เนื้อแห้ง, ปลา, แป้งสีน้ำตาลใน โหมดต่างๆ, แป้งที่เกิดขึ้นระหว่างการต้มแบบควบคุม), ตัวบ่งชี้ความสามารถในการเปลี่ยนผลิตภัณฑ์ (ไข่ผง - สำหรับไข่สด, นมแห้ง - สำหรับนมสด ฯลฯ )

มีความจำเป็นต้องประเมินบทบาททางสรีรวิทยาของการสูญเสียสภาพไปพร้อม ๆ กัน การสูญเสียเอกลักษณ์ทางชีวเคมีโดยโปรตีนในระหว่างการทำให้เสียสภาพโดยทั่วไปจะช่วยให้การย่อยผลิตภัณฑ์สำเร็จรูปง่ายขึ้น ดังนั้นการดูดซึมโปรตีนที่เสียสภาพตามกฎแล้วจึงมีประสิทธิภาพมากกว่าโปรตีนพื้นเมือง นอกจากนี้ยังใช้กับการยับยั้งโปรตีนที่เป็นสารยับยั้งด้วย เช่น ในเมล็ดพืชน้ำมัน โปรตีนเหล่านี้ทำหน้าที่ป้องกันในพืช แต่ส่งผลต่อการย่อยอาหารของมนุษย์อย่างมีนัยสำคัญ โดยลดการทำงานของทริปซินและไคโมทริปซินอย่างมีนัยสำคัญ การสูญเสียสภาพธรรมชาติซึ่งเป็นปัจจัยทางเทคโนโลยีจะช่วยลดอิทธิพลของโปรตีนเหล่านี้ได้อย่างมาก แต่เป็นที่ทราบกันดีว่าการดูดซึมนั้นขึ้นอยู่กับระดับของการสูญเสียสภาพ ดังนั้นคอมเพล็กซ์โปรตีน - คาร์โบไฮเดรตที่เกิดขึ้นระหว่างปฏิกิริยาของการสร้างเมลาโนดินที่เกี่ยวข้องกับโปรตีนจะถูกประเมินว่าเป็นการสูญเสียสภาพธรรมชาติซึ่งจะถูกดูดซึมได้แย่กว่าส่วนประกอบตามใบสั่งแพทย์ และผลิตภัณฑ์จากการสร้างเมลาโนดินในระดับลึกสามารถส่งผลเสียต่อการย่อยอาหารได้ในระดับหนึ่ง

คำว่า denaturation ใช้เพื่อแสดงถึงกระบวนการที่สูญเสียคุณสมบัติดั้งเดิมของโปรตีนไป

การเสียสภาพ - นี่คือการกีดกันโปรตีนจากคุณสมบัติตามธรรมชาติตามธรรมชาติพร้อมกับการทำลายควอเทอร์นารี (ถ้าเป็นเช่นนั้น) ตติยภูมิและบางครั้งโครงสร้างรองของโมเลกุลโปรตีนซึ่งเกิดขึ้นเมื่อไดซัลไฟด์และพันธะชนิดอ่อนแอ ที่เกี่ยวข้องกับการก่อตัวของโครงสร้างเหล่านี้จะถูกทำลายโครงสร้างหลักยังคงอยู่ เพราะมันถูกสร้างขึ้นจากพันธะโควาเลนต์ที่แข็งแกร่ง การทำลายโครงสร้างหลักสามารถเกิดขึ้นได้เฉพาะจากการไฮโดรไลซิสของโมเลกุลโปรตีนโดยการต้มในสารละลายกรดหรือด่างเป็นเวลานาน

ปัจจัยที่ทำให้เกิดการสูญเสียโปรตีน

ปัจจัยที่ทำให้เกิดการสูญเสียโปรตีนสามารถแบ่งได้เป็น ทางกายภาพและ เคมี.

ปัจจัยทางกายภาพ

1. อุณหภูมิสูง โปรตีนที่แตกต่างกันมีความไวต่อความร้อนต่างกัน โปรตีนบางชนิดผ่านการสลายสภาพแล้วที่อุณหภูมิ 40-50 0 C โปรตีนดังกล่าวเรียกว่า ทนความร้อนได้. โปรตีนชนิดอื่นๆ สลายตัวที่อุณหภูมิสูงกว่ามาก ทนความร้อนได้.

2. การฉายรังสีอัลตราไวโอเลต

3. การเอ็กซ์เรย์และกัมมันตภาพรังสี

4. อัลตราซาวนด์

5. ผลกระทบทางกล (เช่น การสั่นสะเทือน)

ปัจจัยทางเคมี

1. กรดและด่างเข้มข้น ตัวอย่างเช่น กรดไตรคลอโรอะซิติก (อินทรีย์) กรดไนตริก (อนินทรีย์)

2. เกลือของโลหะหนัก (เช่น CuSO 4)

3. ตัวทำละลายอินทรีย์ (เอทิลแอลกอฮอล์ อะซิโตน)

4. อัลคาลอยด์จากพืช

5. ยูเรียที่มีความเข้มข้นสูง

5. สารอื่นๆ ที่สามารถทำลายพันธะที่อ่อนแอในโมเลกุลโปรตีนได้

การสัมผัสกับปัจจัยการสูญเสียสภาพจะถูกใช้ในการฆ่าเชื้ออุปกรณ์และเครื่องมือตลอดจนน้ำยาฆ่าเชื้อ

การย้อนกลับของการเสียสภาพ

ในหลอดทดลอง (ในหลอดทดลอง) นี่เป็นกระบวนการที่ไม่สามารถย้อนกลับได้บ่อยที่สุด หากวางโปรตีนที่เสียสภาพไว้ในสภาวะที่ใกล้เคียงกับโปรตีนพื้นเมือง โปรตีนนั้นก็สามารถคืนสภาพได้ แต่ช้ามาก และปรากฏการณ์นี้ไม่ได้เป็นเรื่องปกติสำหรับโปรตีนทุกชนิด

ในร่างกาย ในร่างกาย สามารถเกิดการเปลี่ยนแปลงอย่างรวดเร็วได้ นี่เป็นเพราะการผลิตโปรตีนจำเพาะในสิ่งมีชีวิตซึ่ง "รับรู้" โครงสร้างของโปรตีนที่เสียสภาพ แล้วเกาะติดกับมันโดยใช้ชนิดพันธะอ่อน และสร้างสภาวะที่เหมาะสมที่สุดสำหรับการเปลี่ยนสภาพใหม่ โปรตีนจำเพาะดังกล่าวเรียกว่า " โปรตีนช็อกความร้อน" หรือ " โปรตีนความเครียด».

โปรตีนความเครียด

โปรตีนเหล่านี้มีหลายตระกูล โดยมีน้ำหนักโมเลกุลต่างกัน

ตัวอย่างเช่นโปรตีนที่รู้จัก hsp 70 - โปรตีนช็อตความร้อนที่มีมวล 70 kDa

โปรตีนเหล่านี้พบได้ในทุกเซลล์ของร่างกาย พวกเขายังทำหน้าที่ขนส่งโซ่โพลีเปปไทด์ผ่านเยื่อหุ้มชีวภาพและเกี่ยวข้องกับการก่อตัวของโครงสร้างตติยภูมิและควอเทอร์นารีของโมเลกุลโปรตีน เรียกว่าหน้าที่ของโปรตีนความเครียด พี่เลี้ยง. ภายใต้ความเครียดประเภทต่างๆ การเหนี่ยวนำของการสังเคราะห์โปรตีนดังกล่าวเกิดขึ้น: เมื่อร่างกายร้อนเกินไป (40-44 0 C) ด้วยโรคไวรัส พิษด้วยเกลือของโลหะหนัก เอทานอล ฯลฯ

ในร่างกายของคนทางใต้พบปริมาณโปรตีนความเครียดเพิ่มขึ้นเมื่อเปรียบเทียบกับเชื้อชาติทางเหนือ

โมเลกุลโปรตีนช็อตความร้อนประกอบด้วยทรงกลมขนาดเล็กสองอันที่เชื่อมต่อกันด้วยสายโซ่อิสระ:

โปรตีนช็อกความร้อนที่แตกต่างกันมีแผนการก่อสร้างร่วมกัน ทั้งหมดนี้มีโดเมนผู้ติดต่อ

โปรตีนที่แตกต่างกันซึ่งมีหน้าที่ต่างกันอาจมีโดเมนเดียวกัน ตัวอย่างเช่น โปรตีนที่จับกับแคลเซียมหลายชนิดมีโดเมนเดียวกันสำหรับโปรตีนทั้งหมด ซึ่งมีหน้าที่ในการจับ Ca +2

บทบาทของโครงสร้างโดเมนคือการให้โปรตีนมีโอกาสมากขึ้นในการทำงานของมันเนื่องจากการเคลื่อนไหวของโดเมนหนึ่งสัมพันธ์กับอีกโดเมนหนึ่ง จุดเชื่อมต่อของสองโดเมนคือจุดที่มีโครงสร้างอ่อนแอที่สุดในโมเลกุลของโปรตีนดังกล่าว ที่นี่เป็นที่ที่การไฮโดรไลซิสของพันธะเกิดขึ้นบ่อยที่สุดและโปรตีนถูกทำลาย