Белки (протеины , полипептиды ) - самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. В состав молекул белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы, фосфора и железа.

Мономерами белков являются аминокислоты , которые(имея в своём составе карбоксильную и амино- группы)обладают свойствами кислоты и основания (амфотерны).

Благодаря этому аминокислоты могут соединяться друг с другом (их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен). В связи с этим молекулы белков имеют большие размеры и их называют макромолекулами .

Структура белковой молекулы

Под структурой белковой молекулы понимают ее аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы белка.

В молекулах белков встречается всего 20 видов различных аминокислот и огромное разнообразие белков создается за счет различного их сочетания.

• Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи - это первичная структура белка (она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции). Первичная структура белка уникальна для любого типа белка и определяет форму его молекулы, его свойства и функции.
• Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали в результате образования водородных связей между -СО и -NН группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи (между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты). Эта спираль - вторичная структура белка .
• Третичная структура белка - трёхмерная пространственная “упаковка” полипептидной цепи в виде глобулы (шарика). Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S-S связями).
• Некоторые белки (например, гемоглобин крови человека) имеют четвертичную структуру. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Четвертичная структура удерживается непрочными ионными, водородными и гидрофобными связями.

Структура белков может нарушаться (подвергаться денатурации ) при нагревании, обработке некоторыми химическими веществами, облучении и др. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном - третичная, а затем - вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Этот процесс называют ренатурацией .

Разрушение первичной структуры необратимо.

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеины ), жиры (липопротеины ), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины ) и др.

Функции белков

• Каталитическая (ферментативная) функция. Специальные белки - ферменты - способны ускорять биохимические реакции в клетке в десятки и сотни миллионов раз. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию. В состав ферментов входят витамины.

• Структурная (строительная) функция - одна из основных функций белков (белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия).

• Транспортная функция - белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны (транспортные белки в наружной мембране клеток), транспорт кислорода и углекислого газа (гемоглобин крови и миоглобин в мышцах), транспорт жирных кислот (белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ).

• Сигнальная функция . Прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку происходит за счёт встроенных в мембрану белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды.
• Сократительная (двигательная) функция - обеспечивается сократительными белками – актином и миозином (благодаря сократительным белкам двигаются реснички и жгутики у простейших, перемещаются хромосомы при делении клетки, сокращаются мышцы у многоклеточных, совершенствуются другие виды движения у живых организмов).

• Защитная функция - антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь, образуя тромб.

• Регуляторная функция присуща белкам - гормонам (не все гормоны являются белками!). Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах (например, инсулин регулирует содержание сахара в крови).
• Энергетическая функция - при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры (при полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии). Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

text_fields

text_fields

arrow_upward

Количество кислорода, поступающего в альвеолярное пространство из вдыхаемого воздуха в единицу времени в стационарных условиях дыхания, равно количеству кислорода, переходящего за это время из альвеол в кровь легочных капилляров . Именно это обеспечивает постоянство концентрации (и парциального давления) кислорода в альвеолярном пространстве. Эта основная закономерность легочного газообмена характерна и для углекислого газа: количество этого газа, поступающего в альвеолы из смешанной венозной крови, протекаю­щей по легочным капиллярам, равно количеству углекислого газа, удаляющегося из альвеолярного пространства наружу с выдыхаемым воздухом.

У человека в покое разность между содержанием кислорода в артериальной и смешанной венозной крови равна 45-55 мл О 2 на 1 л крови, а разность между содержанием углекислого газа в ве­нозной и артериальной крови составляет 40- 50 мл СО 2 на 1 л крови. Это значит, что в каждый литр крови, протекающей по легочным капиллярам, поступает из альвеолярного воздуха примерно 50 мл О 2 , а из крови в альвеолы - 45 л СО 2 . Концентрация О 2 и СО 2 в альвеолярном воздухе остается при этом практически посто­янной, благодаря вентиляции альвеол.

Обмен газов между альвеолярным воздухом и кровью

text_fields

text_fields

arrow_upward

Альвеоляр­ный воздух и кровь легочных капилляров разделяет так называемая альвеолярно-капиллярная мембрана, толщина которой варьирует от 0.3 до 2.0 мкм. Основу альвеолярно-капиллярной мембраны составляет альвеолярный эпителий и капиллярный эндотелий, каждый из которых расположен на собственной базальной мембране и образует непрерыв­ную выстилку, соответственно, альвеолярной и внутрисосудистой по­верхности. Между эпителиальной и эндотелиальной базальными мем­бранами находится интерстиций. В отдельных участках базальные мембраны практически прилегают друг к другу (рис.8.6).

Рис. 8.6. Альвеолярно-капиллярная мембрана (схема)

Непрерывные компоненты аэрогематического барьера: оболочка клеток (РМ) и базальная мембрана (ВМ). Прерывистые компонен­ты: альвеолярные макрофаги (Р), пузырьки и вакуоли (V), митохондрии (М), эндоплазматический ретикулум (ER), ядра (N), пластинчатый комплекс (G), коллагеновые (С) и эластические (EL) волокна соединительной ткани.

Сурфактант

text_fields

text_fields

arrow_upward

Обмен респираторных газов осуществляется через совокупность субмикроскопических структур, содержащих гемоглобин эритроцитов, плазму крови, капиллярный эндотелий и его две плазматические мембраны, сложный по составу соединительнотканный слой, альве­олярный эпителий с двумя плазматическими мембранами, наконец, внутренюю выстилку альвеол - сурфактант (поверхностно-актив­ное вещество). Последний имеет толщину около 50 нм, представляет собой комплекс фосфолипидов, белков и полисахаридов и постоянно вырабатывается клетками альвеолярного эпителия, подвергаясь разрушению с периодом полураспада 12-16 часов. Наслоение сурфактанта на эпителиальную выстилку альвеолы создает дополнительную к альвеолярно-капиллярной мембране диффузионную среду, которую газы преодолевают при их массопереносе. За счет сурфактанта уд­линяется расстояние для диффузии газов, что приводит к неболь­шому снижению концентрационного градиента на альвеолярно-ка­пиллярной мембране. Однако, без сурфактанта дыхание вообще было 6ы невозможно, так как стенки альвеолы слиплись бы под действи­ем значительного поверхностного натяжения, присущего альвеоляр­ному эпителию.

Сурфактант снижает поверхностное натяжение аль­веолярных стенок до близких к нулевым величинам и тем самым :

а) создает возможность расправления легкого при первом вдохе но­ворожденного,
б) препятствует развитию ателектазов при выдохе,
в) обеспечивает до 2/3 эластического сопротивления ткани легкого взрослого человека и стабильность структуры респираторной зоны,
г) регулирует скорость абсорбции кислорода по границе раздела фаз газ-жидкость и интенсивность испарения воды с альвеолярной по­верхности.

Сурфактант также очищает поверхность альвеол от по­павших с дыханием инородных частиц и обладает бактериостатической активностью.

Переход газов через альвеоло-капиллярную мембрану

text_fields

text_fields

arrow_upward

Переход газов через альвеоло-капиллярную мембрану происходит по законам диффузии, но при растворении газов в жидкости процесс диффузии резко замедляется. Углекислый газ, например, диффундирует в жидкости примерно в 13000 раз, а кислород - в 300000 раз медленнее, чем в газовой среде. Количество газа, проходящее через ле­гочную мембрану в единицу времени, т.е. скорость диффузии, прямо пропорциональна разнице его парциального давления по обе стороны мембраны и обратно пропорциональна сопротивлению диффузии. Пос­леднее определяется толщиной мембраны и величиной поверхности газообмена, коэффициентом диффузии газа, зависящим от его моле­кулярного веса и температуры, а также коэффициентом растворимости газа в биологических жидкостях мембраны.

Направление и интенсивность перехода кислорода из альвеоляр­ного воздуха в кровь легочных микрососудов, а углекислого газа - в обратном направлении определяет разница между парциальным давлением газа в альвеолярном воздухе и его напряжением (парци­альным давлением растворенного газа) в крови. Для кислорода гра­диент давления составляет около 60 мм рт.ст. (парциальное давле­ние в альвеолах 100 мм рт.ст., а напряжение в крови, поступающей в легкие, 40 мм рт.ст.), а для углекислого газа - примерно 6 мм рт.ст. (парциальное давление в альвеолах 40 мм рт.ст., напряжение в притекающей к легким крови 46 мм рт.ст.).

Сопротивление диффузии кислорода в легких создают альвеолярно-капиллярная мембрана, слой плазмы в капиллярах, мембрана эритроцита и слой его протоплазмы. Поэтому общее сопротивление диффузии кислорода в легких слагается из мембранного и внутри-капиллярного компонентов. Биофизической характеристикой прони­цаемости аэрогематического барьера легких для респираторных газов является так называемая диффузионная способность легких. Это ко­личество мл газа, проходящее через легочную мембрану в 1 минуту при разнице парциального давления газа по обе стороны мембраны 1 мм рт.ст. У здорового человека в покое диффузионная способ­ность легких для кислорода равна 20-25 мл мин -1 мм рт.ст. -1 .

Величина диффузионной способности легких зависит от их объема и соответствующей ему площади поверхности газообмена. Этим в значительной мере объясняется тот факт, что величина диффузион­ной способности легких у мужчин обычно больше,чем у женщин, а также то, что величина диффузионной способности легких при за­держке дыхания на глубоком вдохе оказывается большей, чем в устойчивом состоянии на уровне функциональной остаточной ем­кости. За счет гравитационного перераспределения кровотока и объема крови в легочных капиллярах диффузионная способность легких в положении лежа больше, чем в положении сидя, а сидя - больше, чем в положении стоя. С возрастом диффузионная способ­ность легких снижается.

Транспорт кислорода кровью

text_fields

text_fields

arrow_upward

Кислород в крови находится в рас­творенном виде и в соединении с гемоглобином. В плазме растворено очень небольшое количество кислорода. Поскольку растворимость кислорода при 37 °С составляет 0.225 мл * л -1 * кПа -1 (0.03 мл-л -1 мм рт.ст. -1), то каждые 100 мл плазмы крови при напряжении кисло­рода 13.3 кПа (100 мм рг.ст.) могут переносить в растворенном состоянии лишь 0.3 мл кислорода. Это явно недостаточно для жизнедеятельности организма. При таком содержании кислорода в кро­ви и условии его полного потребления тканями минутный объем крови в покое должен был бы составлять более 150 л/мин. Отсюда ясна важность другого механизма переноса кислорода путем его со­ единения с гемоглобином.

Каждый грамм гемоглобина способен связать 1.39 мл кислорода и, следовательно, при содержании гемоглобина 150 г/л каждые 100 мл крови могут переносить 20.8 мл кислорода.

Показатели дыхательной функции крови

1. Кислородная емкость гемогло­ бина. Величина, отражающая количество кислорода, которое может связаться с гемоглобином при его полном насыщении, называется кислородной емкостью гемогло­ бина .

2. Со­ держание кислорода в крови. Другим показателем дыхательной функции крови является со­ держание кислорода в крови, которое отражает истинное количество кислорода, как связанного с гемоглобином, так и физически рас­творенного в плазме.

3. Сте­пень насыщения гемоглобина кислородом . В 100 мл артериальной крови в норме содер­жится 19-20 мл кислорода, в таком же объеме венозной крови - 13-15 мл кислорода, при этом артерио-венозная разница составляет 5-6 мл. Отношение количества кислорода, связанного с гемоглоби­ном, к кислородной емкости последнего является показателем сте­пени насыщения гемоглобина кислородом. Насыщение гемоглобина артериальной крови кислородом у здоровых лиц составляет 96%.

Образование оксигемоглобина в легких и его восстановление в тканях находится в зависимости от парциального напряжения кис­лорода крови: при его повышении. Насыщение гемоглобина кисло­родом возрастает, при понижении - уменьшается. Эта связь носит нелинейный характер и выражается кривой диссоциации оксигемо­глобина, имеющей S-образную форму (рис.8.7).

Рис.8.7. Кривая диссоциации оксигемоглобина.
1 - при увеличении рН, или уменьшении температуры, или уменьшении 2,3-ДФГ;
2 - нормальная кривая при рН 7,4 и 37°С;
3 - при уменьшении рН или увеличении температуры или увеличении 2,3-ДФГ.

Оксигенированной артериальной крови соответствует плато кривой диссоциации, а десатурированной крови в тканях - круто снижающаяся ее часть. Пологий подъем кривой в верхнем ее участке (зона высокого на­пряжения О 2) свидетельствует, что достаточно полное насыщение гемоглобина артериальной крови кислородом обеспечивается даже при уменьшении напряжения О 2 до 9.3 кПа (70 мм рт.ст.). По­нижение напряжения О, с 13.3 кПа на 2.0-2.7 кПа (со 100 на 15-20 мм рт.ст.) практически не отражается на насыщении гемоглобина кислородом (НЬО 2 снижается при этом на 2-3%). При более низких значениях напряжения О 2 оксигемоглобин диссоциирует значительно легче (зона крутого падения кривой). Так, при снижении напряже­ния О 2 с 8.0 до 5.3 кПа (с 60 до 40 мм рт.ст.) насыщение гемог­лобина кислородом уменьшается приблизительно на 15%.

Положение кривой диссоциации оксигемоглобина количественно принято выражать парциальным напряжением кислорода, при котором насыщение гемоглобина составляет 50% (Р 50). Нормальная величина Р 50 при температуре 37°С и рН 7.40 - около 3.53 кПа (26.5 мм рт.ст.).

Кривая диссоциации оксигемоглобина при определенных условиях может смещаться в ту или иную сторону, сохраняя S- образную форму, под влиянием изменения рН, напряжения СО 2 температуры тела, содержания в эритроцитах 2,3-дяфосфоглицерата (2,3-ДФГ), от которых зависит способность гемоглобина связывать кислород. В работающих мышцах в результате интенсивного метаболизма повы­шается образование СО 2 и молочной кислоты, а также возрастает теплопродукция. Все эти факторы понижают сродство гемоглобина к кислороду. Кривая диссоциации при этом сдвигается вправо (рис.8.7), что приводит к более легкому освобождению кислорода из оксиге­моглобина, и возможность потребления тканями кислорода увеличи­вается. При уменьшении температуры, 2,3-ДФГ, снижении напря­жения СО, и увеличении рН кривая диссоциации сдвигается влево, сродство гемоглобина к кислороду возрастает, в результате чего доставка кислорода к тканям уменьшается.

Транспорт кровью углекислого газа

text_fields

text_fields

arrow_upward

Являясь конечным продук­том обмена веществ, СО 2 находится в организме в растворенном и связанном состоянии. Коэффициент растворимости СО 2 составляет 0.231 ммольл -1 * кПа -1 (0.0308 ммольл -1 * мм рт.ст -1 .), что почти в 20 раз выше, чем у кислорода. Однако, в растворенном виде перено­сится меньше 10% всего количества СО, транспортируемого кровью. В основном, СО, переносится в химически связанном состоянии, главным образом, в виде бикарбонатов, а также в соединении с белками (так называемые карбоминовые, или карбосоединения).

В артериальной крови напряжение СО 2 5.3 кПа (40 мм рт.ст.), в интерстициальной жидкости его напряжение составляет 8.0- 10.7 кПа (60-80 мм рт.ст.). Благодаря этим градиентам, образующийся в тка­нях СО 2 переходит из интерстициальной жидкости в плазму крови, а из нее - в эритроциты. Вступая в реакцию с водой, СО 2 образует угольную кислоту: СО 2 + Н 2 О <> Н 2 СО 3 . Реакция эта обратима и в тканевых капиллярах идет преимущественно в сторону образования Н 2 СО 3 (рис.8.8.А). В плазме эта реакция протекает медленно, но в эритроцитах образование угольной кислоты под влиянием фермента ускоряет реакцию гидратации СО 2 в 15000-20000 раз. Угольная кислота диссоциирует на ионы Н + и НСО 3 . Когда содержание ионов НСО 3 повышается, они диффундируют их эритроцита в плазму, а ионы Н + остаются в эритроците, так как мембрана эритроцита сравнительно непроницаема для катионов. Выход ионов НСО 3 в плазму уравновешивается поступлением из плазмы ионов хлора. При этом в плазме высвобождаются ионы натрия, которые связываются поступающими из эритроцита ионами НСО 3 , образуя NaHCO 3 . Ге­моглобин и белки плазмы, проявляя свойства слабых кислот, обра­зуют соли в эритроцитах с калием, а в плазме с натрием. Угольная кислота обладает более сильными кислотными свойствами, поэтому при ее взаимодействии с солями белков ион Н + связывается с белковым анионом, а ион НСО 3 с соответствующим катионом об­разует бикарбонат (в плазме NaHCO 3 , в эритроците КНСО 3).

В крови тканевых капилляров одновременно с поступлением СО 2 внутрь эритроцита и образованием в нем угольной кислоты происхо­дит отдача кислорода оксигемоглобином. Восстановленный гемоглобин представляет собой более слабую кислоту (т.е. лучший акцептор про­тонов), чем оксигенированный. Поэтому он легче связывает водород­ные ионы, образующиеся при диссоциации угольной кислоты. Таким образом, присутствие восстановленного гемоглобина в венозной крови способствует связыванию СО 2 тогда как образование оксигемоглобина в легочных капиллярах облегчает отдачу углекислого газа.

В переносе кровью СО 2 большое значение имеет также химичес­кая связь СО 2 с конечными аминогруппами белков крови, важней­ший из которых - глобин в составе гемоглобина. В результате реакции с глобином образуется так называемый карбаминогемогло бин. Восстановленый гемоглобин обладает большим сродством к СО 2 , чем оксигемоглобин. Таким образом, диссоциация оксигемоглобина в тканевых капиллярах облегчает связывание СО 2 , а в легких обра­зование оксигемоглобина способствует выведению углекислого газа.

Из общего количества СО, которое может быть извлечено из крови, лишь 8-10% СО, находится в соединении с гемоглобином. Однако, роль этого соединения в транспорте СО 2 кровью достаточно велика. Примерно 25- 30% СО 2 , поглощаемого кровью в капиллярах боль­шого круга, вступает в соединение с гемоглобином, а в легких - выводится из крови.

Когда венозная кровь поступает в капилляры легких, напряжение СО 2 в плазме снижается и находящийся внутри эритроцита в физи­чески растворенном виде СО 2 выходит в плазму. По мере этого, Н 2 СО 3 превращается в СО 2 и воду (рис.8.8.Б), причем карбоангидраза катализирует реакцию, идущую в этом направлении. Н 2 СО 3 для такой реакции доставляется в результате соединения ионов НСО 3 с ионами водорода, высвобождающихся из связи с белковыми анионами.

В состоянии покоя с дыханием из организма человека удаляется 230 мл СО 2 в минуту или около 15000 ммоль в сутки. Поскольку СО 2 является «летучим» ангидридом угольной кислоты, при его уда­лении из крови исчезает примерно эквивалентное количество ионов водорода. Поэтому дыхание играет важную роль в поддержании кислотно-щелочного равновесия во внутренней среде организма. Если в результате обменных процессов в крови увеличивается содержание водородных ионов, то, благодаря гуморальным механизмам регуля­ции дыхания, это приводит к увеличению легочной вентиляции (ги­первентиляции). При этом молекулы СО 2 , образующиеся в процессе реакции НСО 3 + Н + -> Н 2 СО 3 -> Н 2 О + СО 2 , выводятся в большем количестве и рН возвращается к нормальному уровню.

Обмен газов между кровью и тканями

text_fields

text_fields

arrow_upward

Газообмен О 2 и СО 2 между кровью капилляров большого круга и клетками тканей осу­ществляется путем простой диффузии. Перенос дыхательных газов (О 2 - из крови в ткани, СО 2 - в обратном направлении) проис­ходит под действием концентрационного градиента этих газов между кровью в капиллярах и интерстициальной жидкостью. Разность напряжения О 2 по обе стороны стенки кровеносного капилляра, обес­печивающая его диффузию из крови в интерстициальную жидкость, составляет от 30 до 80 мм рт.ст. (4.0-10.7 кПа). Напряжение СО 2 в интерстициальной жидкости у стенки кровеносного капилляра на 20-40 мм рт.ст. (2.7-5.3 кПа) больше, чем в крови. Поскольку СО 2 диффундирует примерно в 20 раз быстрее, чем кислород, удаление СО 2 происходит гораздо легче, чем снабжение кислородом.

На газообмен в тканях влияют не только градиенты напряжения дыхательных газов между кровью и интерстициальной жидкостью, но также площадь обменной поверхности, величина диффузионного расстояния и коэффициенты диффузии тех сред, через которые осуществляется перенос газов. Диффузионный путь газов тем коро­че, чем больше плотность капиллярной сети. В расчете на 1 мм 3 суммарная поверхность капиллярного русла достигает, например, в скелетной мышце 60 м 2 , а в миокарде - 100 м 2 . Площадь диффузии определяет также количество эритроцитов, протекающих по капил­лярам в единицу времени в зависимости от распределения кровотока в микроциркуляторном русле. На выход О 2 из крови в ткань влияет конвекция плазмы и интерстициальной жидкости, а также цитоплазмы в эритроцитах и клетках ткани. Диффундирующий в ткани О 2 потребляется клетками в процессе тканевого дыхания, поэтому разность его напряжения между кровью, интерстициальной жидкостью и клетками существует постоянно, обеспечивая диффу­зию в этом направлении. При увеличении потребления тканью кис­лорода его напряжение в крови уменьшается, что облегчает диссо­циацию оксигемоглобина.

Количество кислорода, которое потребляют ткани, в процентах от общего содержания его в артериальной крови называется коэффи­циентом утилизации кислорода. В покое для всего организма коэф­ фициент утилизации кислорода равен примерно 30-40%. Однако, при этом потребление кислорода в различных тканях существенно отличается, и коэффициент его утилизации, например, в миокарде, сером веществе мозга, печени, составляет 40-60%. В состоянии покоя серым веществом головного мозга (в частности, корой боль­ших полушарий) потребляется в минуту от 0.08 до 0.1 мл О 2 на 1 г ткани, а в белом веществе мозга - в 8-10 раз меньше. В кор­ковом веществе почки среднее потребление О 2 примерно в 20 раз больше, чем во внутренних участках мозгового вещества почки. При тяжелой физической нагрузке коэффициент утилизации О 2 работа­ющими скелетными мышцами и миокардом достигает 90%.

Кислород, поступающий в ткани, используется в клеточных окис­лительных процессах, которые протекают на субклеточном уровне с участием специфических ферментов, расположенных группами в строгой последовательности на внутренней стороне мембран мито­хондрий. Для нормального хода окислительных обменных процессов в клетках необходимо, чтобы напряжение О 2 в области митохондрий было не меньше 0.1-1 мм рт.ст. (13.3-133.3 кПа).
Эта величина называется критическим напряжением кислорода в митохондриях . Поскольку единственных резервом О 2 в большинстве тканей служит его физически растворенная фракция, снижение поступления О 2 из крови приводит к тому, что потребности тканей в О 2 перестают удовлетворяться, развивается кислородное голодание и окислительные обменные процессы замедляются.

Единственной тканью, в которой имеется депо О 2 , является мы­шечная. Роль депо О 2 в мышечной ткани играет пигмент миоглобин, близкий по строению к гемоглобину и способный обратимо связы­вать О 2 . Однако, содержание миоглобина в мышцах человека неве­лико, и поэтому количество запасенного О, не может обеспечить их нормальное функционирование в течение длительного промежутка времени. Сродство миоглобина к кислороду выше, чем у гемогло­бина: уже при напряжении О, 3-4 мм рт.ст. 50% миоглобина пере­ходит в оксимиоглобин, а при 40 мм рт.ст. миоглобин насыщен О 2 до 95%. Во время сокращения мышцы, с одной стороны, увеличи­ваются потребности клеток в энергии и усиливаются окислительные процессы, с другой - резко ухудшаются условия доставки кислоро­да, поскольку при сокращении мышца сдавливает капилляры и доступ крови по ним может прекращаться. Во время сокращения расходуется О 2 , запасенный в миоглобине за время расслабления мышцы. Особое значение это имеет для постоянно активно рабо­тающей мышцы сердца, поскольку ее снабжение кислородом из крови носит периодический характер. Во время систолы в результате повышения интрамурального давления кровоток в бассейне левой коронарной артерии снижается и во внутренних слоях миокарда левого желудочка может на короткое время полностью прекратиться. Когда напряжение О 2 в мышечных клетках падает ниже 10-15 мм рт.ст. (1.3-2.0 кПа), миоглобин начинает отдавать О, запасенный в виде оксимиоглобина за время диастолы. Среднее содержание мио глобина в сердце составляет 4 мг/г. Поскольку 1 г миоглобина может связать примерно до 1.34 мл кислорода, в физиологических условиях запасы кислорода в миокарде составляют около 0.005 мл на 1 г ткани. Этого количества кислорода достаточного для того, чтобы в условиях полного прекращения его доставки кровью под­держивать в миокарде окислительные процессы лишь в течение 3-4 с. Однако, длительность систолы намного короче, поэтому миог­лобин, выполняющий функцию кратковременного депо О 2 , предо­храняет миокард от кислородного голодания.

Красный пигмент гемоглобин (Нb) состоит из белковой части (глобина) и собственно пигмента (гема). Молекулы составляют четыре белковые субъединицы, каждая из которых присоединяет гем-группу с двухвалентным атомом железа, находящимся в ее центре. В легких каждый атом железа присоединяет одну молекулу кислорода. Кислород переносится в ткани, где он отделяется. Присоединение О 2 называется оксигенацией (насыщением кислородом), а его отсоединение - дезоксигенацией.

Транспорт СО 2

Около 10% углекислого газа (СО 2), конечного продукта окислительного метаболизма в клетках тканей, переносится кровью физически растворенным п 90% — в химически связанной форме. Большая часть углекислого газа сначала диффундирует из клеток тканей в плазму, а оттуда в эритроциты. Там молекулы СО 2 химически связываются и превращаются с помощью ферментов в намного более растворимые бикарбонат-ионы (НСО 3 -), которые переносятся в плазме крови. Образование СO 2 из НСО 3 - значительно ускоряется с помощью фермента карбоангидразы, присутствующего в эритроцитах.

Большая часть (около 50-60%) образованных бикарбонат-ионов поступает из эритроцитов обратно в плазму в обмен на хлорид-ионы. Они переносятся в легкие и выделяются в процессе выдоха после превращения в СO 2 . Оба процесса — образование НСО 3 - и освобождение СO 2 , соответственно связаны с оксигенацией и дезоксигенацией гемоглобина. Дезоксигемоглобин — заметно более сильное основание, чем оксигемоглобин, и может присоединить больше ионов Н + (буферная функция гемоглобина), таким образом способствуя образованию НСО 3 - в капиллярах тканей. В капиллярах легких НСО 3 - опять проходит из плазмы крови в эритроциты, соединяется с Н + -ионами и превращается опять в СO 2 . Этот процесс подтверждается тем фактом, что окисленная кровь выделяет больше протонов Н + . Намного меньшая доля СО 2 (около 5-10%) связана непосредственно с гемоглобином и переносится как карбаминогемоглобин.

Гемоглобин и угарный газ

Оксид углерода (угарный газ, СО) является бесцветным газом без запаха, который образуется во время неполного сгорания и, как кислород, может обратимо связываться с гемоглобином. Однако сродство угарного газа к гемоглобину заметно больше, чем у кислорода. Таким образом, даже когда содержание СО во вдыхаемом воздухе составляет 0,3%, 80% гемоглобина связывается с угарным газом (НbСО). Так как угарный газ в 200-300 раз медленней, чем кислород, освобождается от связи с гемоглобином, его токсическое действие определяется тем, что гемоглобин больше не может переносить кислород. У тяжелых курильщиков, например, 5-10% гемоглобина присутствует как НbСО, в то время как при его содержании в 20% появляются симптомы острого отравления (головная боль, головокружение, тошнота), а 65% могут быть смертельным.

Часто для оценки гемопоэза или для распознавания различных форм анемии определяют среднее содержание гемоглобина в эритроците (СГЭ). Оно вычисляется по формуле:

Значение среднего содержания гемоглобина в эритроците лежит между 38 и 36 пикограммами (пг) (1 пг = 10ˉ¹² г). Эритроциты с нормальным СГЭ называются нормохромными (ортохромными). Если СГЭ низкое (например, из-за постоянной потери крови или дефицита железа), эритроциты называются гипохромными; если СГЭ высокое (например, при пернициозной анемии благодаря дефициту витамина В 12), они называются гиперхромными.

Формы анемии

Анемия определяется как дефицит (снижение количества) эритроцитов или сниженное содержание гемоглобина в крови. Диагноз анемии обычно ставится по содержанию гемоглобина, нижняя граница нормы достигает 140 г/л у мужчин и 120 г/л у женщин. Почти при всех формах анемии надежным симптомом заболевания является бледный цвет кожи и слизистых оболочек. Часто во время физических нагрузок заметно увеличивается сердечный ритм (увеличивая скорость кровообращения), а уменьшение кислорода в тканях приводит к одышке. Кроме того, встречается головокружение и легкая утомляемость.

Кроме железодефицитной анемии и хронической потери крови, например, из-за кровоточащих язв или опухолей в желудочно-кишечном тракте (гипохромные анемии), анемия может возникать при дефиците витамина В 12 . фолиевой кислоты или эритропоэтина. Витамин В 12 и фолиевая кислота участвуют в синтезе ДНК в незрелых клетках костного мозга и, таким образом, заметно влияют на деление и созревание эритроцитов (эритропоэз). При их нехватке образуется меньше эритроцитов, но они заметно увеличены из-за повышенного содержания гемоглобина (макроциты (мегалоциты), предшественники: мегалобласты), поэтому содержание гемоглобина в крови практически не изменяется (гиперхромная, мегалобластическая, макроцитарная анемия).

Дефицит витамина В 12 нередко возникает из-за нарушения всасывания витамина в кишечнике, реже — вследствие недостаточного приема с пищей. Эта так называемая пернициозная анемия наиболее часто является результатом хронического воспаления в слизистой кишечника с уменьшением образования желудочного сока.

Витамин В 12 всасывается в кишечнике только в связанном виде с фактором, находящимся в желудочном соке «внутренним фактором (Кастла)», который защищает его от разрушения пищеварительным соком в желудке. Так как печень может запасать большое количество витамина В 12 , то перед тем, как ухудшение всасывания в кишечнике повлияет на образование эритроцитов, может пройти 2-5 лет. Как и в случае дефицита витамина В 12 , дефицит фолиевой кислоты, другого витамина группы В, приводит к нарушению эритропоэза в костном мозге.

Есть две другие причины анемии. Одна из них — разрушение костного мозга (аплазия костного мозга) радиоактивным излучением (например, после аварии на атомной электростанции) или в результате токсичных реакций на лекарства (например, цитостатики) (апластическая анемия). Другая причина — это уменьшение продолжительности жизни эритроцитов в результате их разрушения или увеличенного распада (гемолитическая анемия). При сильной форме гемолитической анемии (например, следующей за неудачным переливанием крови), кроме бледности может наблюдаться изменение цвета кожи и слизистых оболочек на желтоватый. Эта желтуха (гемолитическая желтуха) вызвана увеличивающимся разрушением гемоглобина до билирубина (желтого желчного пигмента) в печени. Последнее приводит к увеличению уровня билирубина в плазме и его отложению в тканях.

Примером анемии, возникающей в результате наследственного нарушения синтеза гемоглобина, клинически проявляющейся как гемолитическая, служит серповидноклеточная анемия. При этой болезни, которая практически встречается только у представителей негроидных популяций, имеется молекулярное нарушение, приводящее к замене нормального гемоглобина на другую форму гемоглобина (HbS). В HbS аминокислота валин заменена на глутаминовую кислоту. Эритроцит, содержащий такой неправильный гемоглобин, в дезоксигенированном состоянии принимает форму серпа. Серповидные эритроциты более жесткие и плохо проходят через капилляры.

Наследственное нарушение у гомозигот (доля HbS в суммарном гемоглобине 70-99%) приводит к закупорке небольших сосудов и, таким образом, к постоянному повреждению органов. Пораженные этой болезнью люди обычно достигают зрелости только при интенсивном лечении (например, частичной замене крови, приеме анальгетиков, избегании гипоксии (кислородного голодания) и иногда — пересадке костного мозга). В некоторых регионах тропической Африки с высоким процентом малярии 40% популяции являются гетерозиготными носителями данного гена (когда содержание HbS менее 50%), у них таких симптомов не обнаруживается. Измененный ген обусловливает устойчивость к малярийной инфекции (селективное преимущество).

Регуляция образования эритроцитов

Образование эритроцитов регулируется гормоном почек эритропоэтином. Организм обладает простой, но очень эффективной системой регуляции для поддержания содержания кислорода и вместе с тем количества эритроцитов относительно постоянным. Если содержание кислорода в крови падает ниже определенного уровня, например, после большой потери крови или во время пребывания на больших высотах, постоянно стимулируется образование эритропоэтина. В результате усиливается образование эритроцитов в костном мозге, что увеличивает способность крови к переносу кислорода. Когда дефицит кислорода преодолевается увеличением числа эритроцитов, образование эритропоэтина опять уменьшается. Пациенты, нуждающиеся в диализе (искусственном очищении крови от продуктов обмена веществ), с нарушением функционирования почек (например, с хронической почечной недостаточностью) часто испытывают явный дефицит эритропоэтина и поэтому почти всегда страдают от сопутствующей анемии.

Кислород в крови находится в растворенном виде и в соединении с гемоглобином. В плазме растворено очень небольшое количество кислорода, каждые 100 мл плазмы крови при напряжении кислорода (100 мм рт. ст.) могут переносить в растворенном состоянии лишь 0.3 мл кислорода. Это явно недостаточно для жизнедеятельности организма. При таком содержании кислорода в крови и условии его полного потребления тканями минутный объем крови в покое должен был бы составлять более 150 л/мин. Важен другой механизм переноса кислорода путем его соединения с гемоглобином.

Каждый грамм гемоглобина способен связать 1.34 мл кислорода. Максимальное количество кислорода, которое может быть связано 100 мл крови, - кислородная емкость крови (18,76 мл или 19 об%). Кислородная емкость гемоглобина - величина, отражающая количество кислорода, которое может связаться с гемоглобином при его полном насыщении. Другой показатель дыхательной функции крови - содержание кислорода в крови, который отражает истинное количество кислорода, как связанного с гемоглобином, так и физически растворенного в плазме.

В 100 мл артериальной крови в норме содержится 19-20 мл кислорода, в таком же объеме венозной крови - 13-15 мл кислорода, при этом артерио-венозная разница составляет 5-6 мл.

Показатель степени насыщения гемоглобина кислородом – отношение количества кислорода, связанного с гемоглобином, к кислородной емкости последнего. Насыщение гемоглобина артериальной крови кислородом у здоровых лиц составляет 96%.

Образование оксигемоглобина в легких и его восстановление в тканях находится в зависимости от парциального напряжения кислорода крови: при его повышении насыщение гемоглобина кислородом возрастает, при понижении - уменьшается. Эта связь носит нелинейный характер и выражается кривой диссоциации оксигемоглобина, имеющей S-образную форму.

Оксигенированной артериальной крови соответствует плато кривой диссоциации, а десатурированной крови в тканях - круто снижающаяся ее часть. Пологий подъем кривой в верхнем ее участке (зона высокого напряжения О 2) свидетельствует, что достаточно полное насыщение гемоглобина артериальной крови кислородом обеспечивается даже при уменьшении напряжения 0 2 до 70 мм рт.ст.

Понижение напряжения О 2 со 100 на 15-20 мм рт. ст. практически не отражается на насыщении гемоглобина кислородом (НЬО; снижается при этом на 2-3%). При более низких значениях напряжения О 2 оксигемоглобин диссоциирует значительно легче (зона крутого падения кривой). Так, при снижении напряжения 0 2 с 60 до 40 мм рт. ст. насыщение гемоглобина кислородом уменьшается приблизительно на 15%.

Положение кривой диссоциации оксигемоглобина количественно принято выражать парциальным напряжением кислорода, при котором насыщение гемоглобина составляет 50%. Нормальная величина Р50 при температуре 37°С и рН 7.40 - около 26.5 мм рт. ст..

Кривая диссоциации оксигемоглобина при определенных условиях может смещаться в ту или иную сторону, сохраняя S-образную форму, под влиянием изменения:

3. температуры тела,

В работающих мышцах в результате интенсивного метаболизма повышается образование СО 2 и молочной кислоты, а также возрастает теплопродукция. Все эти факторы понижают сродство гемоглобина к кислороду. Кривая диссоциации при этом сдвигается вправо, что приводит к более легкому освобождению кислорода из оксигемоглобина, и возможность потребления тканями кислорода увеличивается.

При уменьшении температуры, 2,3-ДФГ, снижении напряжения СО 2 и увеличении рН кривая диссоциации сдвигается влево, сродство гемоглобина к кислороду возрастает, в результате чего доставка кислорода к тканям уменьшается.

6. Транспорт углекислого газа кровью . Углекислый газ переносится к легким в форме бикарбонатов и в состоянии химической связи с гемоглобином (карбогемоглобин).

Углекислый газ является продуктом метаболизма клеток тканей и поэтому переносится кровью от тканей к легким. Углекислый газ выполняет жизненно важную роль в поддержании во внутренних средах организма уровня рН механизмами кислотно-основного равновесия. Поэтому транспорт углекислого газа кровью тесно взаимосвязан с этими механизмами.

В плазме крови небольшое количество углекислого газа находится в растворенном состоянии; при РС0 2 = 40 мм рт. ст. переносится 2,5 мл/100 мл крови углекислого газа, или 5 %. Количество растворенного в плазме углекислого газа в линейной зависимости возрастает от уровня РС0 2 . В плазме крови углекислый газ реагирует с водой с образованием Н + и HCO 3 . Увеличение напряжения углекислого газа в плазме крови вызывает уменьшение величины ее рН. Напряжение углекислого газа в плазме крови может быть изменено функцией внешнего дыхания, а количество ионов водорода или рН - буферными системами крови и HCO 3 , например путем их выведения через почки с мочой. Величина рН плазмы крови зависит от соотношения концентрации растворенного в ней углекислого газа и ионов бикарбоната. В виде бикарбоната плазмой крови, т. е. в химически связанном состоянии, переносится основное количество углекислого газа - порядка 45 мл/100 мл крови, или до 90 %. Эритроцитами в виде карбаминового соединения с белками гемоглобина транспортируется примерно 2,5 мл/100 мл крови углекислого газа, или 5 %. Транспорт углекислого газа кровью от тканей к легким в указанных формах не связан с явлением насыщения, как при транспорте кислорода, т. е. чем больше образуется углекислого газа, тем большее его количество транспортируется от тканей к легким. Однако между парциальным давлением углекислого газа в крови и количеством переносимого кровью углекислого газа имеется криволинейная зависимость: кривая диссоциации углекислого газа.

Роль эритроцитов в транспорте углекислого газа. Эффект Холдена.

В крови капилляров тканей организма напряжение углекислого газа составляет 5,3 кПа (40 мм рт. ст.), а в самих тканях - 8,0-10,7 кПа (60-80 мм рт. ст.). В результате С0 2 диффундирует из тканей в плазму крови, а из нее - в эритроциты по градиенту парциального давления С0 2 . В эритроцитах С0 2 образует с водой угольную кислоту, которая диссоциирует на Н + и HCO 3 . (С0 2 + Н 2 0 = Н 2 СО 3 = Н + + HCO 3). Эта реакция протекает быстро, поскольку С0 2 + Н 2 0 = Н 2 СО 3 катализируется ферментом карбоангидразой мембраны эритроцитов, которая содержится в них в высокой концентрации.

В эритроцитах диссоциация углекислого газа продолжается постоянно по мере образования продуктов этой реакции, поскольку молекулы гемоглобина действуют как буферное соединение, связывая положительно заряженные ионы водорода. В эритроцитах по мере освобождения кислорода из гемоглобина его молекулы будут связываться с ионами водорода (С0 2 + Н 2 0 = Н 2 С0 3 = = Н + + HCO 3), образуя соединение (Нb-Н +). В целом это называется эффектом Холдена, который приводит к сдвигу кривой диссоциации оксигемоглобина вправо по оси х, что снижает сродство гемоглобина к кислороду и способствует более интенсивному освобождению его из эритроцитов в ткани. При этом в составе соединения НЬ-Н + транспортируется примерно 200 мл С0 2 в одном литре крови от тканей к легким. Диссоциация углекислого газа в эритроцитах может быть лимитирована только буферной емкостью молекул гемоглобина. Образующиеся внутри эритроцитов в результате диссоциации С0 2 ионы НСОз с помощью специального белка-переносчика мембраны эритроцитов выводятся из эритроцитов в плазму, а на их место из плазмы крови закачиваются ионы Сl - (феномен «хлорного» сдвига). Основная роль реакции С0 2 внутри эритроцитов заключается в обмене ионами Сl - и НСОз между плазмой и внутренней средой эритроцитов. В результате этого обмена продукты диссоциации углекислого газа Н + и НСОз будут транспортироваться внутри эритроцитов в виде соединения (Нb-Н +), а плазмой крови - в виде бикарбонатов.

Эритроциты участвуют в транспорте углекислого газа от тканей к легким, поскольку С0 2 образует прямую комбинацию с - NН 2 -группами белковых субъединиц гемоглобина: С0 2 + Нb -> НbС0 2 или карбаминовое соединение. Транспорт кровью С0 2 в виде карбаминового соединения и ионов водорода гемоглобином зависит от свойств молекул последнего; обе реакции обусловлены величиной парциального давления кислорода в плазме крови на основе эффекта Холдена.

В количественном отношении транспорт углекислого газа в растворенной форме и в форме карбаминового соединения является незначительным, по сравнению с его переносом С0 2 кровью в виде бикарбонатов. Однако при газообмене С0 2 в легких между кровью и альвеолярным воздухом эти две формы приобретают основное значение.

Когда венозная кровь возвращается от тканей к легким, С0 2 диффундирует из крови в альвеолы и РС0 2 в крови снижается с 46 мм рт. ст. (венозная кровь) до 40 мм рт.ст. (артериальная кровь). При этом в величине общего количества С0 2 (6 мл/100 мл крови), диффундирующего из крови в альвеолы, доля растворенной формы С0 2 и карбаминовых соединений становится более значительной относительно бикарбонатной. Так, доля растворенной формы составляет 0,6 мл/100 мл крови, или 10 %, карбаминовых соединений - 1,8 мл/100 мл крови, или 30%, а бикарбонатов - 3,6 мл/100 мл крови, или 60 %.

В эритроцитах капилляров легких по мере насыщения молекул гемоглобина кислородом начинают освобождаться ионы водорода, диссоциировать карбаминовые соединения и НСОз вновь превращается в С0 2 (Н+ + НСОз = = Н 2 С0 3 = С0 2 +Н 2 0), который путем диффузии выводится через легкие по градиенту его парциальных давлений между венозной кровью и альвеолярным пространством. Таким образом, гемоглобин эритроцитов играет основную роль в транспорте кислорода от легких к тканям, и углекислого газа в обратном направлении, поскольку способен связываться с 0 2 и Н + .

В состоянии покоя через легкие из организма человека за минуту удаляется примерно 300 мл С0 2: 6 мл/100 мл крови х 5000 мл/мин минутного объема кровообращения.

7. Регуляция дыхания. Дыхательный центр, его отделы. Автоматия дыхательного центра.

Хорошо известно, что внешнее дыхание постоянно изменяется в различных условиях жизнедеятельности организма.

Дыхательная потребность. Деятельность функциональной системы дыхания всегда подчинена удовлетворению дыхательной потребности организма, которая в значительной степени определяется тканевым метаболизмом.

Так, при мышечной работе по сравнению с покоем возрастает потребность в кислороде и удалении двуокиси углерода. Для компенсации повышенной дыхательной потребности увеличивается интенсивность легочной вентиляции, что выражается в увеличении частоты и глубины дыхания. Роль двуокиси углерода. Эксперименты на животных показали, что избыток двуокиси углерода в воздухе и крови (гиперкапния) стимулирует легочную вентиляцию за счет учащения и углубления дыхания, создавая условия для удаления из организма ее избытка. Напротив, снижение парциального давления двуокиси углерода в крови (гипокапния) вызывает уменьшение легочной вентиляции вплоть до полной остановки дыхания (апноэ). Это явление наблюдается после произвольной или искусственной гипервентиляции, во время которой из организма в избытке удаляется двуокись углерода. В результате сразу же после интенсивной гипервентиляции возникает остановка дыхания - постгипервентиляционное апноэ.

Роль кислорода. Недостаток кислорода в атмосфере, снижение его парциального давления при дыхании на большой высоте в условиях разреженной атмосферы (гипоксия) также стимулируют дыхание, вызывая увеличение глубины и особенно частоты дыхания. В результате гипервентиляции недостаток кислорода частично компенсируется.

Избыток кислорода в атмосфере (гипероксия), наоборот, снижает объем легочной вентиляции.

Во всех случаях вентиляция изменяется в направлении, способствующем восстановлению измененного газового состояния организма. Процесс, называемый регуляцией дыхания, заключается в стабилизации дыхательных показателей у человека.

Под главным дыхательным центром понимают совокупность нейронов специфических дыхательных ядер продолговатого мозга.

Дыхательный центр управляет двумя основными функциями; двигательной, которая проявляется в виде сокращения дыхательных мышц, и гомеостатической, связанной с поддержанием постоянства внутренней среды организма при сдвигах в ней содержания 0 2 и С0 2 Двигательная, или моторная, функция дыхательного центра заключается в генерации дыхательного ритма и его паттерна. Благодаря этой функции осуществляется интеграция дыхания с другими функциями. Под паттерном дыхания следует иметь в виду длительность вдоха и выдоха, величину дыхательного объема, минутного объема дыхания. Гомеостатическая функция дыхательного центра поддерживает стабильные величины дыхательных газов в крови и внеклеточной жидкости мозга, адаптирует дыхательную функцию к условиям измененной газовой среды и другим факторам среды обитания.

Транспорт кислорода осуществляется в основном эритроцитами. Из 19 об.% кислорода, извлекаемого из артериальной крови, только 0,3 об.% растворены в плазме, остальное же количество О2 содержится в эритроцитах и находится в химической связи с гемоглобином. Гемоглобин (Нb) образует с кислородом непрочное, легко диссоциирующее соединение - оксигемоглобин (НbO02). Связывание кислорода гемоглобином зависит от напряжения кислорода и является легко обратимым процессом. При понижении напряжения кислорода оксигемоглобин отдает кислород.

То, что связывание гемоглобином кислорода дает такую кривую, имеет важное физиологическое значение. В зоне относительно высокого парциального давления кислорода, соответствующего давлению его в альвеолах легких, изменение давления кислорода в пределах 100-60 мм рт. ст. почти не оказывает влияния на горизонтальный ход кривой, т. е. почти не изменяет количества образовавшегося оксигемоглобина.

Приведенная на рис. 55 кривая А получается при исследовании растворов чистого гемоглобина в дистиллированной воде. В естественных же условиях плазма крови содержит различные соли и углекислоту, которые несколько изменяют кривую диссоциации оксигемоглобина. Левая часть кривой приобретает изгиб и вся кривая напоминает букву S. Из рис. 55 (кривая В) видно, что средняя часть кривой направляется круто книзу, а нижняя приближается к горизонтальному направлению.

Следует отметить, что нижняя часть кривой характеризует свойства гемоглобина в зоне низких , которые близки к имеющимся в тканях. Средняя же часть кривой дает представление о свойствах гемоглобина при тех величинах напряжения кислорода, которые имеются в артериальной и венозной крови

Резкое снижение способности гемоглобина связывать кислород в присутствии углекислого газа отмечается прп парциальном давлении кислорода, равном 40 мл рт. ст., т. е. при том его напряжении, которое имеется в венозной крови. Это свойство гемоглобина имеет важное значение для организма. В капиллярах тканей напряжение углекислого газа в крови увеличивается и потому уменьшается способность гемоглобина связывать кислород, что облегчает отдачу кислорода тканям. В альвеолах легких, где часть углекислого газа переходит в альвеолярный воздух, сродство гемоглобина к кислороду возрастает, что облегчает образование оксигемоглобина.

Особенно резкое снижение способности гемоглобина связывать кислород отмечается в крови мышечных капилляров во время интенсивной мышечной работы, когда в кровь поступают кислые продукты обмена веществ, в частности молочная кислота. Это способствует отдаче большого количества кислорода мышцам.

Способность гемоглобина связывать и отдавать кислород изменяется также в зависимости от температуры. Оксигемоглобин при одном и том же парциальном давлении кислорода в окружающей среде отдает больше кислорода при температуре тела человека (37-38°), чем при более низкой температуре.