Olbaltumvielu īpašības un funkcijas

Olbaltumvielu struktūra un īpašības var mainīties dažādu fizikāli ķīmisko faktoru ietekmē: koncentrētu skābju un sārmu, smago metālu iedarbība, temperatūras izmaiņas uc Dažas no olbaltumvielām viegli maina savu struktūru dažādu faktoru ietekmē, citas ir izturīgas. šādām ietekmēm. Galvenās olbaltumvielu īpašības ir denaturācija, renaturācija un iznīcināšana.

Denaturācija

Denaturācija - Tas ir proteīna dabiskās struktūras izjaukšanas process, vienlaikus saglabājot peptīdu saites (primārā struktūra). Var būt neatgriezeniski process. Bet, ja negatīvo faktoru darbība beidzas pirmajos posmos, proteīns var atjaunot savu normālo stāvokli, tas ir, notiek reversā denaturācija - renaturācija.

Renaturācija

Renaturācija ir proteīna spēja atjaunot savu normālo struktūru pēc negatīvo faktoru iedarbības likvidēšanas. Dažu funkciju – motora, signāla, katalītiskā u.c. – izpilde dzīvajos organismos ir saistīta ar proteīnu daļēju reverso denaturāciju.

Iznīcināšana

Iznīcināšana ir proteīna primārās struktūras iznīcināšanas process. Tas vienmēr ir neatgriezenisks process.

Olbaltumvielu funkcijas

Olbaltumvielas veic šādas galvenās funkcijas:

1. Strukturālā (būvniecība). Tie ir daļa no membrānām, mikrotubulām un mikrofilamentiem, kas darbojas kā citoskelets. Saites satur elastīna proteīnu, mati, nagi un spalvas satur keratīna proteīnu, skrimšļi un cīpslas satur kolagēna proteīnu, kauli satur oseīna proteīnu.
2. Aizsargājošs. Limfocīti ražo specializētas olbaltumvielas – antivielas, kas spēj atpazīt un neitralizēt organismam svešas baktērijas, vīrusus, olbaltumvielas. Proteīni fibrīns, tromboplastīns un trombīns ir iesaistīti asins koagulācijas procesos. Tie novērš ievērojamu asins zudumu. Reaģējot uz patogēnu uzbrukumu, augi sintezē arī vairākus aizsardzības proteīnus.
3. Signāls. Nodrošina noteiktu vielu selektīvu uzsūkšanos šūnā un veicina to aizsardzību. Tajā pašā laikā atsevišķi kompleksie šūnu membrānu proteīni spēj atpazīt noteiktus ķīmiskos savienojumus un reaģēt uz tiem. Tie saistās ar tiem vai maina to struktūru un pārraida signālus par šīm vielām uz citām membrānas daļām vai dziļi šūnā.

1. Motors (kontraktīvs). Nodrošiniet šūnas spēju kustēties, mainīt formu. Piemēram, kontraktilie proteīni aktīns un miozīns darbojas skeleta muskuļos un daudzās citās šūnās. Eikariotu šūnu skropstu un flagellas mikrotubulās satur proteīna tubulīnu.
2. Regulējošais. Tie ir proteīna hormoni dzīvniekiem, kas regulē augšanu, pubertāti, dzimumciklus, ādas izmaiņas utt. Daži proteīni regulē vielmaiņas aktivitāti.
3. Transports. Olbaltumvielas transportē neorganiskos jonus, gāzes (skābekli, oglekļa dioksīdu), specifiskas organiskās vielas. Transporta proteīni ir atrodami šūnu membrānās, sarkanajās asins šūnās utt. Asinīs ir transporta proteīni, kas atpazīst un saista noteiktus hormonus un nogādā tos uz noteiktām šūnām. Piemēram, hemocianīns (zilais proteīns) bezmugurkaulniekiem, hemoglobīns mugurkaulniekiem pārnēsā skābekli.
4. Rezerve. Tos var uzglabāt daudzu augu sēklu endospermā (graudaugos no 15-25%, pākšaugos - līdz 45%), putnu, rāpuļu olās u.c.
5. Barojošs. Dažu augu sēklu embrijs pirmajās attīstības stadijās patērē olbaltumvielas, kas tiek noglabātas rezervē.
6. Enerģija. Kad olbaltumvielas tiek sadalītas, tiek atbrīvota enerģija. Aminoskābes, kas radušās olbaltumvielu sadalīšanās laikā, tiek izmantotas vai nu organismam nepieciešamo olbaltumvielu biosintēzei, vai arī sadalās, lai atbrīvotu enerģiju. Pilnīgi sadaloties 1 g proteīna, izdalās vidēji 17,2 kJ enerģijas. Tomēr olbaltumvielas kā enerģijas avots tiek izmantotas ļoti reti, galvenokārt tad, kad ogļhidrātu un tauku rezerves ir izsmeltas.
7. Enzīmu (katalītisks). Šo funkciju veic olbaltumvielas – fermenti, kas paātrina bioķīmiskās reakcijas organismā.
8. Antifrīza funkcija. Dažu dzīvo organismu asins plazmā ir olbaltumvielas, kas neļauj tai sasalst zemā temperatūrā.

Dažiem organismiem, kas dzīvo karstos apstākļos, ir olbaltumvielas, kas nedenaturējas pat +50…90 °C temperatūrā.

Daži proteīni veido kompleksus kompleksus ar pigmentiem, nukleīnskābēm.

Olbaltumvielu denaturācija- tas ir proteīna molekulas dabiskās telpiskās struktūras pārkāpums dažādu ārēju ietekmju ietekmē, ko papildina to fizikāli ķīmisko un bioloģisko īpašību maiņa. Šajā gadījumā tiek pārkāptas proteīna molekulas sekundārās un terciārās struktūras, savukārt primārā, kā likums, tiek saglabāta.

Olbaltumvielu denaturācija notiek pārtikas produktu karsēšanas un sasaldēšanas laikā dažādu starojumu, skābju, sārmu, asas mehāniskas iedarbības un citu faktoru ietekmē.

Olbaltumvielu denaturācijas laikā notiek šādas galvenās izmaiņas:

Olbaltumvielu šķīdība strauji samazinās;

Bioloģiskās aktivitātes, hidratācijas spējas un sugas specifikas zudums;

Uzlabo proteolītisko enzīmu uzbrukumu;

Palielinās olbaltumvielu reaktivitāte;

Notiek olbaltumvielu molekulu agregācija;

Olbaltumvielu molekulas lādiņš ir nulle.

Olbaltumvielu bioloģiskās aktivitātes zudums termiskās denaturācijas rezultātā izraisa fermentu inaktivāciju un mikroorganismu nāvi.

Olbaltumvielu sugas specifikas zuduma rezultātā produkta uzturvērtība nesamazinās.

Apsveriet visizplatītāko proteīnu molekulu termisko denaturāciju, ko papildina vājo šķērssaišu iznīcināšana starp polipeptīdu ķēdēm un hidrofobās un citas mijiedarbības starp proteīnu ķēdēm vājināšanās. Tā rezultātā proteīna molekulā mainās polipeptīdu ķēžu konformācija. Piemēram, fibrilārie proteīni maina savu elastību, lodveida olbaltumvielās proteīna globulas izvēršas ar sekojošu locīšanu jaunā veidā. Šajā gadījumā proteīna molekulas stiprās (kovalentās) saites netiek pārrautas. Globulārie proteīni maina šķīdību, viskozitāti, osmotiskās īpašības un elektroforēzes mobilitāti.

Katram proteīnam ir noteikta denaturācijas temperatūra (t). Zivju olbaltumvielām t = 30 0С, olu baltumam t = 55 0С, gaļai t = 55…60 0С utt.

Pie pH vērtībām, kas ir tuvu proteīna izoelektrolītiskajam punktam, denaturācija notiek zemākā temperatūrā, un to pavada maksimāla proteīna dehidratācija. Barotnes pH maiņa veicina olbaltumvielu termiskās stabilitātes palielināšanos.

Barotnes pH virziena izmaiņas tiek plaši izmantotas tehnoloģijās, lai uzlabotu pārtikas kvalitāti. Tātad, sautējot gaļu, zivis, marinēšanu, pirms cepšanas pievieno skābi, vīnu vai citas skābas garšvielas, lai radītu skābu vidi ar pH vērtībām zem produkta olbaltumvielu izoelektriskā punkta. Šādos apstākļos samazinās olbaltumvielu dehidratācija produktos un gatavais ēdiens ir sulīgāks.

Olbaltumvielu denaturācijas temperatūra paaugstinās citu, termostabīlāku proteīnu un dažu neolbaltumvielu vielu, piemēram, saharozes, klātbūtnē.

Dažu olbaltumvielu denaturācija var notikt bez redzamām izmaiņām olbaltumvielu šķīdumā (piemēram, piena kazeīns). Vārīti pārtikas produkti var saturēt dažus dabīgus, nedenaturētus proteīnus, tostarp noteiktus fermentus.

Denaturētie proteīni spēj savstarpēji mijiedarboties. Agregējoties starpmolekulāro saišu dēļ starp denaturētām olbaltumvielu molekulām, veidojas gan stipras, piemēram, disulfīda saites, gan vājas, piemēram, ūdeņraža saites.

Agregējot, veidojas lielākas daļiņas. Piemēram, vārot pienu, uz gaļas un zivju buljonu virsmas izgulsnējas denaturētā laktoalbumīna pārslas, veidojas proteīnu pārslas un putas.

Denaturējot olbaltumvielas koncentrētākos olbaltumvielu šķīdumos, to agregācijas rezultātā veidojas želeja, kas aiztur visu sistēmā esošo ūdeni.

Galvenās muskuļu proteīnu denaturācijas izmaiņas tiek pabeigtas, sasniedzot 65 0C, kad tiek denaturēti vairāk nekā 90% no kopējā olbaltumvielu daudzuma. Pie t = 70 0C sākas mioglobīna un hemoglobīna denaturācija, ko pavada globīna un hema saites pavājināšanās, kas pēc tam atdalās un oksidējoties maina krāsu, kā rezultātā gaļas krāsa kļūst brūngani pelēka. .

Gaļu karsējot, ar saistaudu olbaltumvielām notiek ievērojamas denaturācijas izmaiņas. Kolagēna uzkarsēšana mitrā vidē līdz t = 58...62 0C izraisa tā "metināšanu", kas vājina un pārrauj daļu no ūdeņraža saitēm, kas notur polipeptīdu ķēdes trīsdimensiju struktūrā. Tajā pašā laikā polipeptīdu ķēdes saliecas un vērpjas, starp tām parādās jaunas ūdeņraža saites, kurām ir nejaušs raksturs. Rezultātā kolagēna šķiedras saīsinās un sabiezē.

Siltuma denaturācijai pakļauts kolagēns kļūst elastīgāks un absorbējošāks, ievērojami samazinās tā izturība. Palielinās arī kolagēna reaktivitāte, un tas kļūst pieejamāks pepsīna un tripsīna darbībai, kas palielina tā sagremojamību. Visas šīs izmaiņas ir lielākas, jo augstāka temperatūra un ilgāka apkure.

denaturācija- būtiskas izmaiņas vielas dabiskajās īpašībās ķīmiskas vai fizikālas ietekmes ietekmē. Termins "denaturēšana" parasti attiecas uz olbaltumvielām (sk.). Vietējās unikālās struktūras pārkāpums temperatūras paaugstināšanās, augsta hidrostatiskā spiediena, ultraskaņas, jonizējošā starojuma, asas pH maiņas, dažu ķīmisku vielu pievienošanas ietekmē. vielas, kas sarauj nekovalentās saites (piemēram, urīnviela, guanidīna sāļi, trifluoretiķskābe vai trihloretiķskābe līdz t), sauc par vispārīgo terminu "olbaltumvielu denaturācija". Vietējo proteīna molekulu raksturo iekšēja kārtība, ko atbalsta nekovalento saišu sistēma starp daudziem struktūras elementiem. Ar D. tāda sakārtotība tiek pārkāpta. D. laikā netiek ietekmētas kovalentās (ķīmiskās) saites proteīna molekulā, un tiek saglabāta proteīna primārā struktūra. Pilnībā vai lielā mērā tiek pārkāptas augstākas pakāpes struktūras – sekundārās vai terciārās. Molekulu dabiskā stāvokļa izmaiņas, līdzīgi kā D. proteīniem, ir zināmas arī attiecībā uz nukleīnskābēm (sk.).

D. laikā tiek inaktivētas bioloģiski aktīvās olbaltumvielas – enzīmi, antivielas utt. Iemesls tam ir tas, ka D. aktīvo centru – precīzi organizētu proteīna molekulu vietu, kas ir tieši atbildīgas par atbilstošo biol, funkciju, norises tiek izjauktas. Fizik.-ķīm. D. pavadošās izmaiņas ir saistītas arī ar olbaltumvielu sakārtotās struktūras traucējumiem. Tātad D. polipeptīdu ķēdes spiralizētās vietas ir salauztas (dažādā mērā), kas tiek fiksēta ar atbilstošām spektropolarimetriskām nobīdēm. Olbaltumvielu polipeptīdu ķēdes pāreja no blīvi pildīta uz nesakārtotu un kustīgu stāvokli izraisa to šķīdumu viskozitātes un citu hidrodinamisko īpašību izmaiņas. D. stāvoklī, kad polipeptīdu ķēde kļūst kustīgāka, ķīmiskās vielas kopējā reaktivitāte. grupu skaits palielinās. Netitrējamās (t.i., nereaģējošās) sulfhidrilgrupas (SH-) un dažas citas grupas, kas atrodas daudzos dabīgajos proteīnos, parasti tiek titrētas pēc D. Olbaltumvielu mijiedarbība ar noteiktām krāsvielām krasi palielinās D rezultātā. Sakarā ar palielinātu pieejamību un palielināt dažādu ķīmisko vielu reaktivitāti. grupas pie D. ļoti spēcīgi palielinās mijiedarbības pakāpe starp atsevišķām proteīna molekulām. Denaturētā stāvoklī proteīni viegli agregējas, t.i., denaturētie proteīni ir viegli nogulsnēti, koagulēti vai latinizēti. Lai saglabātu olbaltumvielas izšķīdušā stāvoklī pēc D., nepieciešams izmantot šķīdinātājus - mazgāšanas līdzekļus (sk.), urīnvielu utt.

Olbaltumvielu D. parasti pavada ievērojams siltuma satura un entropijas pieaugums (sk. Termodinamika), lai gan šīs izmaiņas ir atkarīgas no vides apstākļiem. Vienkāršākajos gadījumos sistēma pie D. acīmredzot satur tikai divas olbaltumvielu formas - native un pilnībā denaturētas. D. progresējot, olbaltumviela pāriet no vienas formas uz otru bez manāmas starpformu veidošanās, un līdz ar to visa proteīna molekulas denaturācijas pāreja notiek kā viens lēciens. Citos gadījumos denaturācijas kinētika norāda uz vairāku relatīvi stabilu ne-native proteīna formu veidošanos reakcijas laikā, kas atbilst sarežģītākai pārejas shēmai. Bet, ja D. laikā proteīna molekulā notiek vairākas konformācijas transformācijas, tad katra no tām ir kooperatīva, tas ir, ietver lielu skaitu savstarpēji atkarīgu reakciju, kas sastāv no nekovalento saišu veidošanās un pārraušanas.

Agrāk D. tika uzskatīts par neatgriezenisku procesu, kā proteīna pāreju uz stāvokli, kurā ir minimāls brīvās enerģijas līmenis. Tagad ir labi zināms, ka D. ir atgriezeniska.

Ķīmiķa rokasgrāmata 21

Faktiski gaidāmo neatgriezeniskumu rada, kā izrādījās, vienlaicīgas reakcijas - proteīnu agregācija, SH grupu oksidēšanās ar jaunu disulfīda (S-S) saišu veidošanos utt. Ja šīs reakcijas ir pietiekami izslēgtas, tad tendence proteīna atgriešanās sākotnējā stāvoklī (renaturācija) izpaužas uzreiz pēc denaturējošā līdzekļa darbības pārtraukšanas.

Ja D. būtībā ir fiziska. pārejas sakārtotība - traucējumi, tad biol skaidri izpaužas renaturācijā, proteīnu īpatnība ir spēja pašorganizēties, ceļu uz baru nosaka polipeptīdu ķēdes struktūra, t.i., iedzimta informācija. Dzīvas šūnas apstākļos šī informācija, iespējams, ir izšķiroša, lai pārveidotu nesakārtotu polipeptīdu ķēdi tās biosintēzes laikā vai pēc tās ribosomā par native proteīna molekulu.

Bibliogrāfija: Belitsers V. A. Olbaltumvielu makrostruktūra un denaturācijas transformācijas, Ukr. bioķīm., zhurn., 24. v., c. 2. lpp. 290, 1962, bibliogr.; Zh par l un M. Olbaltumvielu denaturācijas fizikālā ķīmija, josla ar angļu valodu. no angļu valodas, M., 1968, bibliogrāfija; Pt-ts y N O. B. Olbaltumvielu ķēžu pašorganizēšanās fizikālie principi, Usp. mūsdienu, biol., 69. v., c. 1. lpp. 26, 1970, bibliogr.; Anfinsen S. V. Olbaltumvielu struktūras veidošanās un stabilizācija, Biochem. J., v. 128. lpp. 737, 1972, bibliogr.; Anfinsens G. B. a. Scheraga H. A. Olbaltumvielu locīšanas eksperimentālie un teorētiskie aspekti, Advanc. Protein Chem., v. 29. lpp. 205, 1975, bibliogr.; Morawetz H. Konformācijas pāreju ātrums bioloģiskajās makromolekulās un to analogos, turpat, v. 26. lpp. 243, 1972, bibliogr.

V. A. Belicers.

Olbaltumvielu denaturācija

Denaturācija- tas ir proteīna molekulas dabiskās telpiskās struktūras pārkāpums ārējās ietekmes ietekmē.

Šāda ārējā ietekme ietver karsēšanu (termisko denaturāciju); kratīšana, putošana un citi asi mehāniski efekti (virsmas denaturācija); augsta ūdeņraža vai hidroksīda jonu koncentrācija (skābā vai sārmainā denaturācija); intensīva dehidratācija produktu žāvēšanas un sasaldēšanas laikā utt.

Sabiedriskās ēdināšanas produktu ražošanas tehnoloģiskajos procesos proteīnu termiskajai denaturācijai ir vislielākā praktiskā nozīme. Karsējot olbaltumvielas, palielinās atomu un polipeptīdu ķēžu termiskā kustība proteīna molekulās, kā rezultātā tiek iznīcinātas tā sauktās vājās šķērssaites starp polipeptīdu ķēdēm (piemēram, ūdeņraža ķēdēm), un hidrofobās un citas mijiedarbības starp polipeptīdu ķēdēm. arī sānu ķēdes ir novājinātas. Tā rezultātā proteīna molekulā mainās polipeptīdu ķēžu konformācija. Lodveida proteīnos izvēršas proteīna lodītes, kam seko jauna veida locīšana; šādas pārkārtošanās laikā netiek pārkāptas proteīna molekulas (peptīda, disulfīda) stiprās (kovalentās) saites. Kolagēna fibrilārā proteīna termisko denaturāciju var attēlot kā kušanu, jo, iznīcinot lielu skaitu šķērssaišu starp polipeptīdu ķēdēm, tā fibrilārā struktūra pazūd, un kolagēna šķiedras pārvēršas par nepārtrauktu stiklveida masu.

Olbaltumvielu molekulārajā pārkārtošanā denaturācijas laikā aktīva loma ir ūdenim, kas ir iesaistīts denaturētā proteīna jaunas konformācijas struktūras veidošanā. Pilnīgi dehidrēti proteīni, kas izolēti kristāliskā formā, ir ļoti stabili un nedenaturējas pat ilgstoši karsējot līdz 100 °C un augstākai temperatūrai. Ārējās ietekmes denaturējošā iedarbība ir jo spēcīgāka, jo augstāka ir olbaltumvielu hidratācija un zemāka to koncentrācija šķīdumā.

Denaturāciju pavada izmaiņas proteīna svarīgākajās īpašībās: bioloģiskās aktivitātes zudums, sugas specifika, spēja hidratēt (šķīst, uzbriest); uzlabots proteolītisko enzīmu (tostarp gremošanas) uzbrukums; olbaltumvielu reaktivitātes palielināšana; olbaltumvielu molekulu agregācija.

Olbaltumvielu bioloģiskās aktivitātes zudums to termiskās denaturācijas rezultātā izraisa augu un dzīvnieku šūnās esošo fermentu inaktivāciju, kā arī mikroorganismu nāvi, kas nonāk produktos to ražošanas, transportēšanas un uzglabāšanas laikā. Kopumā šis process tiek novērtēts pozitīvi, jo gatavo produktu, ja tas nav atkārtoti piesārņots ar mikroorganismiem, var uzglabāt salīdzinoši ilgu laiku (atdzesētā vai sasaldētā veidā).

Olbaltumvielu sugas specifikas zuduma rezultātā produkta uzturvērtība nesamazinās. Dažos gadījumos šī proteīnu īpašība tiek izmantota tehnoloģiskā procesa kontrolei. Piemēram, mainot gaļas hromoproteīna – mioglobīna krāsu no sarkanas uz gaiši brūnu, tiek spriests par vairuma gaļas ēdienu kulinārijas gatavību.

Olbaltumvielu hidratācijas spējas zudums ir izskaidrojams ar to, ka, mainoties polipeptīdu ķēžu konformācijai, olbaltumvielu molekulu virsmā parādās hidrofobās grupas, bet hidrofilās tiek bloķētas intramolekulāro saišu veidošanās rezultātā.

Denaturētā proteīna hidrolīzes uzlabošanās ar proteolītisko enzīmu palīdzību, paaugstināta jutība pret daudziem ķīmiskiem reaģentiem ir izskaidrojama ar to, ka native proteīnā peptīdu grupas un daudzas funkcionālās (reaktīvās) grupas ir aizsargātas ar ārēju hidratācijas apvalku vai atrodas proteīna iekšpusē. lodītes un tādējādi aizsargātas no ārējām ietekmēm.

Denaturācijas laikā šīs grupas parādās uz proteīna molekulas virsmas.

Apkopošana - tā ir denaturētu olbaltumvielu molekulu mijiedarbība, kuras rezultātā veidojas starpmolekulāras saites, gan spēcīgas, piemēram, disulfīda, gan daudzas vājas.

Olbaltumvielu molekulu agregācijas sekas ir lielāku daļiņu veidošanās. Olbaltumvielu daļiņu turpmākās agregācijas sekas ir dažādas atkarībā no olbaltumvielu koncentrācijas šķīdumā. Zemas koncentrācijas šķīdumos veidojas olbaltumvielu pārslas, kas nogulsnējas vai uzpeld uz šķidruma virsmas (bieži vien veidojoties putām). Šāda veida agregācijas piemēri ir denaturēta laktoalbumīna pārslu nogulsnēšanās (pienu vārot), pārslu un olbaltumvielu putu veidošanās uz gaļas un zivju buljonu virsmas. Olbaltumvielu koncentrācija šajos šķīdumos nepārsniedz 1%.

Denaturējot olbaltumvielas koncentrētākos olbaltumvielu šķīdumos, to agregācijas rezultātā veidojas vienlaidus želeja, kas aiztur visu sistēmā esošo ūdeni. Šāda veida olbaltumvielu agregācija tiek novērota gaļas, zivju, olu un dažādu uz tiem balstītu maisījumu termiskās apstrādes laikā. Optimālā olbaltumvielu koncentrācija, pie kuras olbaltumvielu šķīdumi karsēšanas apstākļos veido cietu želeju, nav zināma. Ņemot vērā, ka proteīnu spēja veidot želejas ir atkarīga no molekulu konfigurācijas (asimetrijas), jāpieņem, ka noteiktās koncentrācijas robežas dažādiem proteīniem ir atšķirīgas.

Olbaltumvielas vairāk vai mazāk apūdeņotu želeju stāvoklī tiek sablīvētas termiskās denaturācijas laikā, t.i. to dehidratācija notiek ar šķidruma atdalīšanu vidē. Karsēšanai pakļautajai želejai, kā likums, ir mazāks tilpums, masa, plastiskums, kā arī palielināta mehāniskā izturība un lielāka elastība, salīdzinot ar sākotnējo dabisko olbaltumvielu želeju. Šīs izmaiņas ir arī denaturēto olbaltumvielu molekulu agregācijas sekas. Šādu sablīvētu želeju reoloģiskās īpašības ir atkarīgas no temperatūras, barotnes pH un karsēšanas ilguma.

Olbaltumvielu denaturācija želejās, ko pavada to sablīvēšanās un ūdens atdalīšana, notiek gaļas, zivju, pākšaugu un mīklas izstrādājumu termiskās apstrādes laikā.

Katram proteīnam ir noteikta denaturācijas temperatūra. Pārtikas produktos un pusfabrikātos parasti tiek atzīmēts zemākais temperatūras līmenis, pie kura sākas redzamas denaturācijas izmaiņas labilākajos proteīnos. Piemēram, zivju olbaltumvielām šī temperatūra ir aptuveni 30 C, olu baltumam - 55 C.

Pie pH vērtībām, kas ir tuvu proteīna izoelektriskajam punktam, denaturācija notiek zemākā temperatūrā, un to pavada maksimāla proteīna dehidratācija. Barotnes pH maiņa vienā vai otrā virzienā no proteīna izoelektriskā punkta veicina tā termiskās stabilitātes palielināšanos. Tādējādi no zivju muskuļu audiem izolētais globulīns X, kura izoelektriskais punkts ir pie pH 6,0, denaturējas 50 °C temperatūrā nedaudz skābā vidē (pH 6,5), bet 80 °C – neitrālā vidē (pH 7,0).

Vides reakcija ietekmē arī olbaltumvielu dehidratācijas pakāpi želejā produktu termiskās apstrādes laikā. Ēdienu kvalitātes uzlabošanas tehnoloģijās plaši tiek izmantota virzīta vides reakcijas maiņa.

Kas ir olbaltumvielu denaturācija

Tātad, sautējot putnu gaļu, zivis, sautējot gaļu, marinējot gaļu un zivis, pirms cepšanas pievieno skābi, vīnu vai citas skābas garšvielas, lai radītu skābu vidi ar pH vērtībām, kas ir ievērojami zemākas par produkta olbaltumvielu izoelektrisko punktu. Šādos apstākļos samazinās olbaltumvielu dehidratācija želejā, un gatavais produkts ir sulīgāks.

Skābā vidē gaļas un zivju kolagēns uzbriest, pazeminās tā denaturācijas temperatūra, paātrinās pāreja uz glutīnu, kā rezultātā gatavais produkts ir maigāks.

Olbaltumvielu denaturācijas temperatūra paaugstinās citu, termostabīlāku proteīnu un dažu vielu, kas nav olbaltumvielas, piemēram, saharozes, klātbūtnē. Šo proteīnu īpašību izmanto, ja termiskās apstrādes laikā rodas nepieciešamība paaugstināt maisījuma temperatūru (piemēram, pasterizācijas nolūkos), novēršot olbaltumvielu denaturāciju. Dažu proteīnu termiskā denaturācija var notikt bez redzamām izmaiņām proteīna šķīdumā, kas tiek novērots, piemēram, piena kazeīnā.

Vārīta pārtika var saturēt vairāk vai mazāk vietējo, nedenaturēto proteīnu, tostarp dažus fermentus.

Iepriekšējais12345678910111213141516Nākamais

SKATĪT VAIRĀK:

Olbaltumvielu telpiskās struktūras labilitāte un to denaturācija. Faktori, kas izraisa denaturāciju.

Olbaltumvielu labilitāte ir tendence uz nelielām konformācijas izmaiņām dažu daļu pārraušanas un citu vāju saišu veidošanās dēļ. Proteīna konformācija var mainīties, mainoties barotnes ķīmiskajām un fizikālajām īpašībām, kā arī olbaltumvielai mijiedarbojoties ar citām molekulām. Šajā gadījumā mainās ne tikai vietas telpiskā struktūra, kas saskaras ar citu molekulu, bet arī konformācija kopumā.

Denaturācija ir proteīna dabiskās konformācijas zudums, zaudējot proteīna specifisko funkciju. Tas notiek, kad daudzu, bet vāju saišu proteīna molekulā pārtrūkst dažādu faktoru ietekmē. TOMĒR! Denaturācijas laikā peptīdu saites netiek pārrautas, primārā struktūra DZĪVOS ...

Kādi faktori var denaturēt proteīnu? Daudzas.
1. Siltums, vairāk nekā 50 grādi pēc Celsija. Termiskā kustība palielinās, saites pārtrūkst.
2. Intensīva šķīduma kratīšana kad notiek saskarsme ar gaisa vidi un notiek molekulu konformācijas izmaiņas.
3. organisko vielu(etilspirts, fenols utt.), kas spēj mijiedarboties ar aminoskābju funkcionālajām grupām, kas, uzminiet pareizi!, noved pie konformācijas izmaiņām.
3. skābes Un sārmi, barotnes pH izmaiņas izraisa saišu pārdali olbaltumvielās.
4. Smago metālu sāļi, veido spēcīgas saites ar funkcionālajām grupām, mainot aktivitāti un uzbūvi.
5. Mazgāšanas līdzekļi(ziepes) - satur hidrofobu ogļūdeņraža radikāli un hidrofilu funkciju. grupai. Proteīna un mazgāšanas līdzekļa hidrofobie reģioni atrod viens otru sarežģītajā šķīduma pasaulē un maina proteīna konformāciju, bet nenosēžas, jo tos atbalsta mazgāšanas līdzekļa hidrofilie apgabali.

14. Šaperoni ir proteīnu klase, kas aizsargā citus proteīnus no denaturācijas šūnu apstākļos un veicina to dabiskās konformācijas veidošanos.

Pavadoņi- olbaltumvielas, kas var saistīties ar citām olbaltumvielām, kas atrodas nestabilā stāvoklī, kurā ir tendence uz agregāciju. Viņi spēj nodrošināt savu konformāciju, nodrošinot olbaltumvielu locīšanu.

Tos klasificē šādi – pēc molekulmasas 6 galvenajās grupās:
1. augsta molekulmasa ar molekulmasu no 100 līdz 110 kD.
2.

Olbaltumvielu denaturācija

Sh-90, no 83 līdz 90 kD.
3. Sh-70, no 66 līdz 78 kD.
4. Sh-60.
5. Sh-40.
6. Šaperoni ar zemu molekulmasu no 15 līdz 30 kD.

Pie pavadoņiem pieder:
1. Konstitutīvs, to skaits šūnā ir nemainīgs, neatkarīgi no ārējās ietekmes uz to.
2. inducējams, karstuma šoka proteīni, kuru ātrā sintēze tiek novērota gandrīz visās šūnās, kas ir pakļautas jebkuram stresam.

Šaperona kompleksam ir augsta afinitāte pret olbaltumvielām, uz kuru virsmas atrodas nesalocītām molekulām raksturīgi elementi. Nokļūstot chaperona kompleksa dobumā, proteīns saistās ar III-60 apikālo reģionu hidrofobajiem radikāļiem. Konkrētajā šī dobuma vidē iespējamo proteīnu konformāciju uzskaitīšanā, līdz tiek atrasta viena, enerģētiski vislabvēlīgākā konformācija.

15. Olbaltumvielu daudzveidība. Globulāri un fibrilāri proteīni, vienkārši un sarežģīti. Olbaltumvielu klasifikācija pēc to bioloģiskajām funkcijām un saimēm: (serīna proteāzes, imūnglobulīni).

PROTEĪNU KLASIFIKĀCIJA PĒC MOLEKULU FORMAS

Šī ir viena no vecākajām klasifikācijām, kas iedala olbaltumvielas 2 grupās: lodveida Un fibrillars. Pie globulārajiem proteīniem pieder proteīni, kuru garenisko un šķērsenisko asu attiecība nepārsniedz 1:10, un biežāk ir 1:3 vai 1:4, t.i. proteīna molekulai ir elipses forma. Lielākā daļa atsevišķo cilvēka proteīnu tiek saukti par globulāriem proteīniem. Tiem ir kompakta struktūra, un daudzi no tiem, pateicoties hidrofobo radikāļu noņemšanai molekulā, labi šķīst ūdenī. Ilustratīvi globulāro proteīnu struktūras un darbības piemēri ir iepriekš apspriestais mioglobīns un hemoglobīns.

fibrillars olbaltumvielām ir iegarena pavedienveida struktūra, kurā garenvirziena un šķērsass attiecība ir lielāka par 1:10. Pie fibrilārajiem proteīniem pieder kolagēni, elastīns, keratīns, kas cilvēka organismā veic strukturālu funkciju, kā arī miozīns, kas piedalās muskuļu kontrakcijā, un fibrīns – asins koagulācijas sistēmas proteīns. Izmantojot kolagēnu un elastīna piemēru, mēs aplūkosim šo proteīnu strukturālās iezīmes un to struktūras un funkcijas saistību.

PROTEĪNU KLASIFIKĀCIJA PĒC ĶĪMISKĀS STRUKTŪRAS

Vienkārši proteīni

Dažas olbaltumvielas satur tikai polipeptīdu ķēdes, kas sastāv no aminoskābju atlikumiem. Tos sauc par "vienkāršiem proteīniem". Vienkāršu proteīnu piemērs ir hromatīna galvenie proteīni - histoni; tajos ir daudz lizīna un arginīna aminoskābju atlikumu, kuru radikāļiem ir pozitīvs lādiņš. Iepriekš apspriestais ekstracelulārās matricas elastīna proteīns tiek saukts arī par vienkāršiem proteīniem.

Kompleksie proteīni

Tomēr daudzi proteīni, papildus polipeptīdu ķēdēm, satur satur neolbaltumvielu daļu pievienots proteīnam ar vājām vai kovalentām saitēm. Neolbaltumvielu daļu var attēlot ar metāla joniem, jebkuras organiskas molekulas ar zemu vai augstu molekulmasu. Šādas olbaltumvielas sauc par "kompleksajiem proteīniem". Ar proteīnu cieši saistīto daļu, kas nav proteīna, sauc par protezēšanas grupu..

Protēžu grupu var attēlot ar dažāda rakstura vielām. Piemēram, olbaltumvielas, kas pievienotas hemam, sauc par hemoproteīniem. Hemoproteīnu sastāvā papildus hemoglobīna un mioglobīna olbaltumvielām, kas jau tika apspriestas iepriekš, ietilpst fermenti - citohromi, katalāze un peroksidāze. Hēms, kas piesaistīts dažādām olbaltumvielu struktūrām, veic funkcijas, kas raksturīgas katrai no tajās esošajām olbaltumvielām (piemēram, pārnes O2 kā daļu no hemoglobīna un elektronus kā daļu no citohromiem).

Proteīnus, kas saistīti ar fosforskābes atlikumu, sauc par fosfoproteīniem. Fosfora atliekas ar estera saiti pievieno serīna, treonīna vai tirozīna hidroksilgrupām, piedaloties fermentiem, ko sauc par proteīnkināzēm.

Proteīni bieži satur ogļhidrātu atliekas, kas piešķir proteīniem papildu specifiskumu un bieži samazina to fermentatīvās proteolīzes ātrumu. Šādas olbaltumvielas sauc par glikoproteīniem. Daudzas asins olbaltumvielas, kā arī receptoru proteīni uz šūnu virsmas tiek klasificēti kā glikoproteīni.

Olbaltumvielas, kas funkcionē kombinācijā ar lipīdiem, sauc par lipoproteīniem, bet kombinācijā ar metāliem – par metaloproteīniem.

PROTEĪNU KLASIFIKĀCIJA

PĒC FUNKCIJAS

Olbaltumvielu denaturācija un renaturācija

Vietējās uzbūves iznīcināšanu pavada proteīna funkcijas zudums, t.i., tas noved pie tā bioloģiskās aktivitātes zuduma. Šo procesu sauc par denaturāciju. Denaturācija notiek, kad tiek pārtrauktas vājās saites, kas ir atbildīgas par proteīna sekundārās, terciārās un kvartārās struktūras veidošanos. Lielākā daļa olbaltumvielu zaudē savu bioloģisko aktivitāti, kad barotnes īpašības mainās spēcīgu faktoru ietekmē: minerālskābju, bāzu klātbūtnē, karsējot, smago metālu sāļu (Ag, Pb, Hg), organisko šķīdinātāju ietekmē. , mazgāšanas līdzekļi (amfifilie savienojumi).

Lielākajai daļai olbaltumvielu denaturāciju pavada neatgriezenisks to bioloģiskās aktivitātes zudums. Tomēr ir zināmi, piemēram, ribonukleāzes enzīma renaturācijas vai atgriezeniskas denaturācijas piemēri. Ribonukleāze, globulārs proteīns, kas sastāv no 1 polipeptīda ķēdes, kad to apstrādā β- merkaptoetanols tiek denaturēts un zaudē fermentatīvo aktivitāti, globula atritinās. Ja denaturējošās vielas tiek izņemtas no barotnes (dialīzes ceļā), tiek atjaunota ribonukleāzes katalītiskā aktivitāte, t.i., notiek proteīna renaturācija vai renaturācija. Tas nozīmē, ka ribonukleāze spontāni atjauno tieši vienu variantu no daudzām iespējamām saišu kombinācijām, kas to atgriež bioloģiski aktīvā konformācijā.

Olbaltumvielu aizsardzība ar chaperonu in vivo

Šūnu vidē olbaltumvielu molekulām var būt nestabilas konformācijas, tās ir nestabilā stāvoklī, pakļautas agregācijai un denaturācijai. Olbaltumvielu renaturācija šūnu apstākļos ir sarežģīta. Bet organismā ir īpašas olbaltumvielas, šaperoni, kas spēj stabilizēt nestabilo proteīnu stāvokli, atjaunot dabisko konformāciju un aizsargāt proteīnus no stresa situāciju kaitīgās ietekmes.

Vadinieku aizsardzības norādījumi

• Olbaltumvielu sintēzes procesu aizsardzība un trīsdimensiju bioloģiski aktīvas konformācijas veidošanās.

Olbaltumvielu telpiskā struktūra (sekundārā un terciārā) veidojas translācijas (olbaltumvielu sintēzes) procesā, augot polipeptīdu ķēdei. Tomēr šūnu vides apstākļos ar augstu reaktīvo biomolekulu koncentrāciju polipeptīdu ķēdes neatkarīga locīšana telpā ir sarežģīta.

Sintezētā proteīna dabiskās konformācijas izvēli nodrošina chaperona proteīni.

Sintēzes stadijā chaperoni-70 (ar molekulmasu aptuveni 70 kDa) ar saviem hidrofobajiem aminoskābju radikāļiem saistās ar augošās olbaltumvielu ķēdes hidrofobajiem reģioniem, pasargājot tos no svešas mijiedarbības.

Pēdējais trīsdimensiju telpiskās struktūras veidošanās posms, t.i., lielmolekulāra proteīna locīšana, tiek veikts chaperona kompleksā, kas sastāv no 14 chaperonu olbaltumvielu molekulām - 60, kur, izolējot no citām molekulām. Šūnu vidē proteīns atrod savu vienīgo, visstabilāko konformāciju, kurai ir bioloģiskā aktivitāte.

• Renaturācija, proteīnu dabiskās konformācijas atjaunošana.

Ir zināms, ka šūnu vides apstākļos olbaltumvielu molekulu denaturācija var notikt zemā ātrumā. Olbaltumvielu aktīvā konformācijas stāvokļa atgriešanos, t.i., to renaturāciju, šūnā apgrūtina fakts, ka denaturētajās molekulās ir nesalocītas polipeptīdu ķēdes, atklātas hidrofobas un citas reaktīvas vietas, kas veido saites ar citām molekulām, kas apgrūtina atgriešanos. pareiza telpiskā struktūra.

Chaperone-60 palīdz atjaunot dabīgo struktūru daļēji bojātam proteīnam, kas nonāk šaperona kompleksa dobumā, kur nav renativāciju traucējošu faktoru. Pēc termodinamiski labvēlīgas konformācijas atjaunošanas proteīns atgriežas citozolā.

Olbaltumvielu aizsardzība pret kaitīgo faktoru iedarbību.

Šādu aizsardzību veic īpaša šaperonu grupa, ko sauc par inducējamiem, t.i., to sintēze normālos apstākļos ir nenozīmīga, un, pārmērīgiem faktoriem iedarbojoties uz ķermeni, tā strauji palielinās. Šī pavadoņu grupa pieder karstuma šoka proteīni, jo tie pirmo reizi tika atklāti šūnās pēc augstas temperatūras iedarbības. Karstuma šoka proteīni, saistoties ar mūsu ķermeņa šūnām, aizsargā tās, novēršot tālāku degradāciju augstas temperatūras, zemas temperatūras, UV starojuma ietekmē ar krasām pH, vielu koncentrācijas izmaiņām, toksīnu, smago metālu iedarbībā. , ar ķīmisku saindēšanos, ar hipoksiju, ar infekcijām un citām stresa situācijām.

Olbaltumvielu locīšanas traucējumi var būt nozīmīgas klīniskas sekas. Prioni ir proteīni, kas kalpo kā veidne, lai izjauktu savu šūnu PrPc proteīnu locīšanu. Rezultātā veidojas PrPSc proteīna forma, kas satur lielu daļu β-struktūras, spēj veidot lielus agregātus un ir izturīga pret proteolītisko degradāciju.

Prionu slimības var sākties kā infekcija (govju trakumsērga, skrepi slimība, Kuru slimība) vai kā mutācija (Crutzfeldt-Jakob slimība).

Olbaltumvielu klasifikācija

Sastāvā:

Vāveres

Vienkāršs komplekss

aminoskābes un ne-olbaltumvielas

Sarežģītu proteīnu ne-olbaltumvielu komponentu var attēlot dažādas vielas.

Denaturēto proteīnu īpašības, denaturācijas veidi

Denaturācija ir proteīna molekulas augstākā līmeņa organizācijas (sekundārā, terciārā, ceturkšņa) pārkāpuma process dažādu faktoru ietekmē.

Šajā gadījumā polipeptīdu ķēde izvēršas un atrodas šķīdumā nesalocītā veidā vai nejaušas spoles veidā.

Denaturācijas laikā tiek zaudēts hidratācijas apvalks, un proteīns nogulsnējas un tajā pašā laikā zaudē savas dabiskās īpašības.

Denaturāciju izraisa fizikāli faktori: temperatūra, spiediens, mehāniskās ietekmes, ultraskaņas un jonizējošais starojums; ķīmiskie faktori: skābes, sārmi, organiskie šķīdinātāji, alkaloīdi, smago metālu sāļi.

Ir 2 denaturācijas veidi:

1. Atgriezeniskā denaturācija – renaturācija vai reaktivācija – ir process, kurā denaturēts proteīns pēc denaturējošo vielu atdalīšanas, atjaunojot bioloģisko aktivitāti, pārkārtojas sākotnējā struktūrā.
2. neatgriezeniskā denaturācija ir process, kurā bioloģiskā aktivitāte netiek atjaunota pēc denaturējošo vielu noņemšanas.

Denaturēto proteīnu īpašības.

1. Reaktīvo vai funkcionālo grupu skaita palielināšanās salīdzinājumā ar native proteīna molekulu (tās ir COOH, NH2, SH, OH grupas, aminoskābju sānu radikāļu grupas).

2. Olbaltumvielu šķīdības un sedimentācijas samazināšana (sakarā ar hidratācijas apvalka zudumu), proteīna molekulas atlocīšana, ar hidrofobo radikāļu "noteikšanu" un polāro grupu lādiņu neitralizēšanu.

3. Proteīna molekulas konfigurācijas maiņa.

4. Bioloģiskās aktivitātes zudums, ko izraisa vietējās struktūras pārkāpums.

5. Vieglāka šķelšanās ar proteolītisko enzīmu palīdzību, salīdzinot ar dabīgo proteīnu - kompaktas dabīgās struktūras pāreja nesalocītā irdenā formā atvieglo enzīmu piekļuvi proteīna peptīdu saitēm, kuras tie iznīcina.

Hidrolīzes fermentatīvās metodes balstās uz proteolītisko enzīmu darbības selektivitāti, kas sašķeļ peptīdu saites starp noteiktām aminoskābēm.

Pepsīns sašķeļ saites, ko veido fenilalanīna, tirozīna un glutamīnskābes atliekas.

Tripsīns sašķeļ saites starp arginīnu un lizīnu.

Himotripsīns hidrolizē triptofāna, tirozīna un fenilalanīna saites.

Hidrofobās mijiedarbības, kā arī jonu un ūdeņraža saites ir pie vājajām, jo ​​to enerģija tikai nedaudz pārsniedz atomu termiskās kustības enerģiju istabas temperatūrā (t.i., saites var pārraut pat šajā temperatūrā).

Proteīnam raksturīgās konformācijas saglabāšana ir iespējama daudzu vāju saišu rašanās dēļ starp dažādām polipeptīdu ķēdes daļām.

Tomēr olbaltumvielas sastāv no milzīga skaita atomu, kas atrodas pastāvīgā (Brauna) kustībā, kas noved pie nelielām atsevišķu polipeptīdu ķēdes posmu kustībām, kas parasti netraucē proteīna kopējo struktūru un tās funkcijas. Līdz ar to olbaltumvielām ir konformācijas labilitāte – tendence uz nelielām konformācijas izmaiņām dažu pārraušanas un citu vāju saišu veidošanās dēļ. Proteīna konformācija var mainīties, mainoties vides ķīmiskajiem un fizikālajiem līdzekļiem, kā arī proteīnam mijiedarbojoties ar citām molekulām. Šajā gadījumā mainās ne tikai vietas, kas saskaras ar citu molekulu, telpiskā struktūra, bet arī proteīna konformācija kopumā. Konformācijas izmaiņām ir milzīga loma olbaltumvielu darbībā dzīvā šūnā.

Ārējie faktori (temperatūras izmaiņas, vides sāls sastāvs, pH, starojums) var izraisīt proteīna molekulas strukturālās organizācijas pārkāpumu. Trīsdimensiju konformācijas zaudēšanas procesu, kas piemīt noteiktai proteīna molekulai, sauc denaturācija(260. att.). Denaturācijas cēlonis ir saišu pārtraukšana, kas stabilizē noteiktu proteīna struktūru. Turklāt sākotnēji tiek saplēstas vājākās saites, un, kad apstākļi kļūst grūtāki, kļūst vēl spēcīgāki. Tāpēc vispirms tiek zaudēta kvartāra, pēc tam terciārā un sekundārā struktūra. Tomēr denaturācija nav saistīta ar polipeptīdu ķēdes iznīcināšanu. Telpiskās konfigurācijas maiņa izraisa izmaiņas proteīna īpašībās un rezultātā proteīnam nav iespējams veikt savas bioloģiskās funkcijas.

Rīsi. 260. Olbaltumvielu denaturācija un renaturācija:

1 - terciārās struktūras proteīna molekula; 2 - denaturēts proteīns; 3 - terciārās struktūras atjaunošana renaturācijas procesā.

Denaturācija var būt:

Atgriezenisks ja ir iespējams atjaunot proteīnam raksturīgo struktūru. Šāda denaturācija tiek pakļauta, piemēram, membrānas receptoru proteīniem.

neatgriezeniski ja proteīna telpiskās konfigurācijas atjaunošana nav iespējama. Tas parasti notiek, kad tiek pārrauts liels skaits saišu, piemēram, vārot olas.

Ja proteīns ir piedzīvojis atgriezenisku denaturāciju, tad, atjaunojoties normāliem vides apstākļiem, tas spēj pilnībā atjaunot savu struktūru un attiecīgi arī īpašības un funkcijas. Tiek saukts proteīna struktūras atjaunošanas process pēc denaturācijas renaturācija.

Olbaltumvielu funkcijas

Sarežģītības, formu un sastāva daudzveidības dēļ proteīniem ir svarīga loma šūnas un visa organisma dzīvē. Viņu funkcijas ir dažādas.

Būvniecības (strukturālā) funkcija

Viens no svarīgākajiem ir būvniecība. Olbaltumvielas ir iesaistītas šūnu un ārpusšūnu struktūru veidošanā: tās ir daļa no šūnu membrānām, vilnas, matiem, cīpslām, asinsvadu sieniņām utt.

transporta funkcija

Daži proteīni spēj piesaistīt dažādas vielas un pārnest tās uz dažādiem ķermeņa audiem un orgāniem no vienas šūnas vietas uz citu. Piemēram, asins proteīns hemoglobīns piesaista skābekli un transportē to no plaušām uz visiem audiem un orgāniem, un no tiem oglekļa dioksīds pāriet uz plaušām; Šūnu membrānu sastāvā ietilpst īpaši proteīni, kas nodrošina noteiktu vielu un jonu aktīvu un stingri selektīvu pārnešanu no šūnas uz ārējo vidi un otrādi.

Regulējošā funkcija

Vielmaiņas procesu regulēšanā ir iesaistīta liela ķermeņa olbaltumvielu grupa. Šādas olbaltumvielas ir hormoni – bioloģiski aktīvās vielas, ko asinīs izdala endokrīnie dziedzeri. Tie ietekmē enzīmu darbību, tādējādi palēninot vai paātrinot vielmaiņas procesus, mainot šūnu membrānu caurlaidību, uzturot nemainīgu vielu koncentrāciju asinīs un šūnās, piedaloties augšanas, vairošanās procesos utt. Piemēram, hormons insulīns regulē cukura līmeni asinīs, palielinot šūnu membrānu caurlaidību pret glikozi, veicina glikogēna sintēzi un palielina tauku veidošanos no ogļhidrātiem.

Aizsardzības funkcija

Reaģējot uz svešu proteīnu vai mikroorganismu (antigēnu) iekļūšanu organismā, veidojas īpašas olbaltumvielas - antivielas, kas spēj tās saistīt un neitralizēt. Šo proteīnu sintēze, ko sauc par imūnglobulīniem, notiek limfocītos. Turklāt gandrīz jebkuram antigēnam, ar kuru šūna un ķermenis nekad nav tikušies, limfocīti spēj sintezēt antivielas. Fibrīns, kas veidojas no fibrinogēna, palīdz apturēt asiņošanu.

motora funkcija

Speciālie kontraktilie proteīni ir iesaistīti visu veidu šūnu un organismu kustībā: pseidopodiju veidošanā, skropstu mirgošanā un flagellas sišanā vienšūņiem, muskuļu kontrakcijā daudzšūnu dzīvniekiem, lapu kustībā augos utt.

Signāla funkcija

Olbaltumvielu signalizācijas funkcija ir ļoti svarīga šūnu dzīvībai. Olbaltumvielu molekulas ir iestrādātas šūnas virsmas membrānā, kas spēj mainīt savu terciāro struktūru, reaģējot uz vides faktoru iedarbību. Tādā veidā tiek uztverti signāli no ārējās vides un komandas tiek pārraidītas uz šūnu.

Rezerves funkcija

Pateicoties olbaltumvielām, noteiktas vielas organismā var uzkrāties rezervē. Piemēram, hemoglobīna sadalīšanās laikā dzelzs netiek izvadīts no organisma, bet tiek uzkrāts liesā, veidojot kompleksu ar feritīna proteīnu. Uzglabājamās olbaltumvielas ietver olu proteīnus un piena proteīnus.

enerģijas funkcija

Olbaltumvielas ir viens no enerģijas avotiem šūnā. Sadalot 1 g proteīna līdz galaproduktiem, izdalās 17,6 kJ. Pirmkārt, olbaltumvielas sadalās līdz aminoskābēm, bet pēc tam līdz galaproduktiem - ūdenim, oglekļa dioksīdam un amonjakam. Tomēr olbaltumvielas tiek izmantotas kā enerģijas avots, kad tiek izlietoti citi (ogļhidrāti un tauki).

katalītiskā funkcija

Viena no svarīgākajām olbaltumvielu funkcijām. Šūnu sastāvs ietver lielu skaitu vielu, ķīmiski maz aktīvu. Neskatoties uz to, visas bioķīmiskās reakcijas notiek milzīgā ātrumā, pateicoties dalībai tajās. biokatalizatori- fermenti - proteīna dabas vielas.

Fermentu vispārīgās īpašības

Kā minēts iepriekš, lielākā daļa ķīmisko reakciju organismā notiek, piedaloties katalizatoriem - fermentiem. Fermenti 7 - specifiski proteīni, kas atrodas visās dzīvajās šūnās un spēlē bioloģisko katalizatoru lomu.

Fermenti un neorganiskie katalizatori ir līdzīgi, jo tie:

samazināt aktivizācijas enerģiju 8 ;

nemainiet reakcijas virzienu, bet tikai mainiet tās rašanās ātrumu;

Katalizēta reakcija vienmēr patērē mazāk enerģijas nekā nekatalizēta reakcija.

Bet, tā kā fermenti ir olbaltumvielas, tas tiem piešķir īpašas īpašības:

ja neorganisko katalizatoru var izmantot dažāda veida reakcijās, tad fermenti katalizē tikai vienu reakciju vai viena veida reakcijas;

vairums neorganisko katalizatoru paātrina ķīmiskās reakcijas ļoti augstās temperatūrās, tiem ir maksimāla efektivitāte stipri skābā vai stipri sārmainā vidē, pie augsta spiediena, un lielākā daļa enzīmu ir aktīvi 35-45 ° C temperatūrā, fizioloģiskās skābuma vērtības. šķīdumā un normālā atmosfēras spiedienā;

fermentatīvo reakciju ātrums ir desmitiem tūkstošu (un dažreiz miljoniem reižu) lielāks nekā reakciju ātrums, kurā iesaistīti neorganiskie katalizatori. Piemēram, ūdeņraža peroksīds sadalās lēni bez katalizatoriem: 2H 2 0 2 → 2H 2 0 + 0 2 . Dzelzs sāļu (katalizatora) klātbūtnē šī reakcija norit nedaudz ātrāk. Enzīms katalāze par 1 sek. sadala 100 tūkstošus H 2 0 2 molekulu.

Ir zināmi vairāk nekā 2000 dažādu enzīmu, ko pārstāv augstas molekulmasas proteīni, piemēram, katalāze (M=252000).

Olbaltumvielu denaturācija sabiedriskās ēdināšanas tehnoloģijās ir jāuztver no vairākiem aspektiem. Pirmkārt, tas ir faktors, kas nodrošina kulinārijas gatavības koncepcijas īstenošanu. Otrkārt, faktors, kas ļauj vai nu pilnībā apturēt fermentatīvo aktivitāti, vai arī samazināt tās ātrumu. Treškārt, faktors, kas nodrošina atbilstību tik svarīgam rādītājam kā mikrobioloģiskā drošība. Ceturtkārt, proteīnu funkcionālo īpašību un sugu specifikas zaudēšanas faktors. Un tālāk ar proteīna vielu denaturāciju ir saistīta konsistences veidošanās, formas izskats, krāsas maiņa utt.

Tas ir, proteīnu denaturācijas rezultātā produkti vai proteīnus saturoši materiāli dažādu faktoru ietekmē zaudē savas funkcionālās un dabiskās īpašības, kā arī denaturācijas procesi ietekmē arī augsta produkta kvalitātes nodrošināšanu.

Olbaltumvielu spēja denaturēties ir svarīga un unikāla proteīnu īpašība. Ar denaturāciju saprot proteīnu dabisko (fizikāli ķīmisko, bioloģisko) īpašību zudumu to unikālās struktūras izmaiņu rezultātā dažādu faktoru ietekmē. Daudzi tehnoloģiskie faktori – augsta vai zema temperatūra, dažādi starojumi, būtiskas pH izmaiņas, jonu stiprums, koloidālā līdzsvara izmaiņas, intensīva mehāniskā spriedze un citi virsmas efekti, fermentācija, proteolīze, ķīmiskās vielas un modifikācijas, laika ietekme – izraisa olbaltumvielu denaturāciju. Šajā gadījumā tiek pārkāptas olbaltumvielu kvartārās, terciārās un sekundārās struktūras, kas ir visjutīgākās pret ietekmi. Primārais, kā likums, netiek ietekmēts. Bet ķīmisko faktoru ietekmē - ķīmiskā modifikācija, piemēram, skābes anhidrīdi, oksidēšana, reducēšana, plastiskā reakcija, fermentatīvā modifikācija - pārkāpums ir iespējams arī primārās struktūras līmenī.

Tipiskas vienkāršu proteīnu denaturācijas sekas ir to kompleksēšana ar citiem proteīniem un organiskiem savienojumiem, un oligomēriem to sadalīšanās apakšvienībās. Denaturācijas laikā polipeptīdu ķēdes iegūst atšķirīgu konfigurāciju, kas atšķiras no vienīgās iespējamās, kas raksturīga dabiskajai proteīna molekulai: ķēdes, kā likums, izvēršas tā, ka uz to virsmas uzkrājas ievērojams daudzums hidrofobu grupu, kas pasliktina to stāvokli. afinitāte pret ūdeni. Radikāļu vai funkcionālo grupu parādīšanās uz virsmas, ko iepriekš slēpa olbaltumvielu konformācija, maina proteīnu fizikāli ķīmiskās īpašības.

Mainās arī bioloģiskās īpašības, proti, proteīns nevar pildīt savas bioloģiskās funkcijas: tiek inaktivēti enzīmi, hemoglobīns zaudē spēju piesaistīt un pārnēsāt skābekli, miofibrilārie proteīni zaudē spēju sarauties utt.

No vispārējiem denaturācijas modeļiem, pirmkārt, vajadzētu izcelt būtisku olbaltumvielu hidrofilitātes pasliktināšanos un hidrofobitātes palielināšanos. Kā zināms, pateicoties hidrofilajām grupām, kas atrodas uz virsmas (-COOH, -OH, -NH2 u.c.), olbaltumvielu molekulas spēj saistīt ievērojamu daudzumu ūdens. Tāpēc ar ievērojamu mioglobīna hidratāciju tika konstatēts, ka tā terciārās struktūras vidū ir tikai četras ūdens molekulas, tas ir, mioglobīna iekšējā struktūra un kompaktums galvenokārt ir saistīts ar hidrofobu mijiedarbību. Rezultātā notiek proteīnu saturošu produktu mijiedarbības ar ūdeni izmaiņas, kas reālos tehnoloģiskajos procesos ir saistītas ar ūdens pārdali. Tādējādi siltasiņu dzīvnieku un zivju gaļa, jo termiskās apstrādes laikā olbaltumvielas zaudē hidrofilitāti, zaudē daļu savas masas (“vārīta”, “cepta”), cietes želatinizācija termiskās apstrādes laikā lipekļa proteīnu dehidratācijas dēļ. ir raksturīga miltu izstrādājumiem.

Ir zināms, ka gaļa, zivis, olas (precīzāk, to olbaltumvielas), kas nav termiski apstrādātas, spēj papildus mitrināt, pateicoties olbaltumvielu mitrināšanai. Bet pēc termiskās apstrādes šis īpašums ir pilnībā zaudēts. Olbaltumvielu afinitātes izmaiņas pret ūdeni ļoti skaidri izpaužas olu termiskās apstrādes piemērā. Olbaltumvielu (materiālu) galvenokārt pārstāv olbaltumvielas (olbaltumvielas), kas ļauj to plaši izmantot dažādos modelēšanas un tehnoloģiskos eksperimentos. Savā dabiskajā stāvoklī proteīnam ir ļoti augsta afinitāte pret ūdeni, kā arī hidratētu pārtiku. Tas ļauj izmantot olas visās kulinārijas produktu grupās kā ūdeni saistošu vai veidojošu sastāvdaļu. Tāpēc pašas olas var ievērojami atšķaidīt ar ūdeni (par 50 ... 60%), pienu, šķīdumiem, novārījumiem, ko plaši izmanto omlešu, olu pusfabrikātu ražošanā.

Pateicoties ūdenim, tiek panākta augsta olu afinitāte pret gaļu, zivīm, dārzeņu sasmalcinātām masām, miltiem, panējumu maisījumiem, biezpienu, cukura sīrupu un citiem tehnoloģiskajos procesos izmantojamiem maisījumiem. Olu proteīnu šķīdība un līdz ar to arī afinitāte pret ūdeni, hidratētiem produktiem pēc denaturācijas ievērojami pasliktinās. Tik svarīgas funkcionālās īpašības kā spēja hidratēt denaturācijas rezultātā tiek būtiski samazinātas olu proteīnu tehnoloģiskās iespējas, tāpēc pēc termiskās apstrādes olas receptēm tiek pievienotas nevis kā funkcionāla, bet gan kā pasīva receptes sastāvdaļa.

Katram proteīnam ir individuāla denaturācijas temperatūra, precīzāk, noteikts temperatūras diapazons, kurā tas veic denaturācijas izmaiņas. Tehnoloģijā denaturācijas temperatūra tiek saprasta kā diapazona zemākais līmenis, kurā sākas redzamās denaturācijas izmaiņas. Tātad zivju olbaltumvielām tas ir aptuveni 30, olām - 55, gaļas olbaltumvielām: miogēns - 55 ... 60, mioglobīns - 60, globulīns - 50, mioalbumīns - 45 ... 47, miozīns - 45 ... 50, aktīns - apmēram 55, aktomiozīns - 42...48, kolagēns - apmēram - 55...60 °C.

Spilgts piemērs tam, ka denaturācija notiek noteiktā diapazonā, nevis fiksētā temperatūrā, ir mājputnu olu koloidālo īpašību izmaiņas termiskās apstrādes procesā. Neskatoties uz to, ka olu proteīnu denaturācijas temperatūra tiek uzskatīta par 55 °C, koloidālo īpašību maiņa notiek temperatūras diapazonā no 55...95 °C: 50...55 °C temperatūrā, parādās lokāls duļķainums, pie 55...60 °C tas sniedzas uz visu tilpumu, pie 60 ... 65 ° C - viskozitāte palielinās; pie 65...75 °С - process sākas

želejas veidošanās; 75 ... 85 ° C temperatūrā - veidojas želeja, kas saglabā savu formu; pie 85...95 °С gēla elastīgās īpašības aug un sasniedz maksimumu.

Rīsi. 1.4

Termiskās apstrādes laikā mioglobīna proteīns pāriet metmioglobīnā, t.i., denaturējas, temperatūras diapazonā no 60 ... 80 ° C: 60 ° C temperatūrā liellopu gaļas mioglobīns ir spilgti sarkans; pie 70 - krāsa mainās uz rozā; temperatūras diapazonā no 70 ... 80 un augstāk tas iegūst pelēcīgi brūnu krāsu, kas raksturīga metmioglobīnam. Grafiski temperatūras un laika ietekmes atkarība no mioglobīna denaturācijas ir parādīta att. 1.4. Miozīna proteīns denaturējas 70...80 °C temperatūras diapazonā.

Kolagēna proteīna denaturāciju tehnoloģiskajā praksē sauc par "metināšanu", un to pavada krasas ģeometrisko izmēru izmaiņas: kolagēna fibrillas saraujas, un to biezums palielinās. Par proteīnu denaturācijas gaitu liecina netieša virsmas ietekme, piemēram, koloidālā stāvokļa maiņa, viskozitātes palielināšanās, želeja, atdalīšanās un kontrakcijas.

Tehnoloģijā ļoti nozīmīgu vietu ieņem pārtikas produktu koloidālā stāvokļa maiņa, ko sauc par t.s. koagulācija. Koagulācija atkarībā no proteīna īpašībām un koncentrācijas var izraisīt galaproduktu veidošanos ar dažādiem agregātu stāvokļiem. Koagulācijas temperatūra jeb temperatūras želejas punkts ir zemākā temperatūra, kurā proteīns maina savu koloidālo stāvokli. Sasniedzot temperatūras želejas punktu, sistēmas ar zemu olbaltumvielu koncentrāciju sadalās divās fāzēs, no kurām viena, olbaltumviela, agregējas lokālu flokulātu, plēvju veidā, bet otrā ir ūdens formā. Neatkarīgi no proteīna veida zemu olbaltumvielu koncentrācijas sistēmas proteīna sistēmas fiziskās nepietiekamības dēļ nespēj želēt visā sistēmā, tāpēc stratifikācija un sinerēze ir tipiski un objektīvi proteīna denaturācijas un koagulācijas posmi. Šādi uzvedas piens vārīšanās laikā (veidojas laktoalbumīna plēvītes, katlakmens), olas vairāk nekā 1,6 reizes izšķīdinātas ar šķidrumu (ūdens, piens), maltās gaļas un zivju masas, pārmērīgi mitrinātas, pankūku mīkla.

Ja sistēma ir ļoti koncentrēta proteīnos, tad denaturācija un koagulācijas veids galvenokārt ir atkarīgs no proteīna veida. Šādas olbaltumvielu sistēmas spēj veidot, kas tiek realizēts daudzos tehnoloģiskos procesos: iegūstot produktus no olām, sasmalcinātām zivīm, gaļas izstrādājumiem, desām utt. Taču želejai ir atšķirīgs raksturs atkarībā no proteīna veida. Parasti, kad proteīns veido koloidālu šķīdumu ar ūdeni, tas nezaudē mitrumu koagulācijas rezultātā, saglabājot to imobilizācijas dēļ. Bet dabā šādu olbaltumvielu ir maz - tie ir olu proteīni, dzīvnieku asins plazma, krila bioloģiskā šķidruma olbaltumvielas. Tehnoloģiskā ziņā tie ir diezgan maz. Tradicionāli želejas, kas veidojas, saglabājot mitrumu, sauc par liogeliem. Ja olbaltumvielas ir pietiekami hidratētas, bet koncentrētas un veido dispersiju ar ūdeni, tad, kā likums, denaturējoties koagulējot, veidojas želejas, kas saglabā formu, bet kam raksturīga intensīva sinerēze. Šos želejas nosacīti sauc par coagels. Koagelus iegūst no gaļas un zivju olbaltumvielu dispersijas. Miltu proteīni uzvedas līdzīgi, bet to objektīvo mitruma zudumu slēpj cietes želatinizācija.

Otrā veida želeju veidošanās koagulācijas laikā un ar to saistītie procesi ir galvenais tehnoloģiskais uzdevums: šī procesa rezultātā veidojas lielākā daļa pārtikas produktu. Apzinoties proteīna spēju želēt, kā arī regulēt šo procesu, ir iespējams kontrolēt gala produktu kvalitāti. Tādējādi, sajaucot olbaltumvielas, kas spēj veidot liogelus, ar proteīniem, kas spēj veidot koagulācijas, ir iespējams samazināt sinerģiskos procesus.

Ieviešot saharozi un citus vienkāršos cukurus vai šķīstošos dekstrīnus, ir iespējams paaugstināt proteīnu koagulācijas temperatūru, t.i., termiski stabilizēt. To plaši izmanto saldo ēdienu un mērču tehnoloģijā, izmantojot olas. Gluži pretēji, lielas koncentrācijas sāls, alkohola un citu dehidratatoru lietošana samazina šo temperatūru.

Dažreiz proteīnu izolēšanai izmanto koagulācijas procesus. Tas ir balstīts uz siera, kazeīna iegūšanu. Olbaltumvielu izgulsnēšanos koagulācijas laikā sauc par kopnogulsnēšanos, un galaprodukti ir kopprecipitāti. Kopnogulsnēšana ieņēma vissvarīgāko vietu sūkalu olbaltumvielu iegūšanas tehnoloģijā no piena. Ir zināmi olu-piena koprecipitāti un daži citi.

Regulējot olbaltumvielu īpašības, tiek panākta arī izturība pret agregāciju. Parasti proteīnus saturošas sistēmas pH pārvietošana prom no izoelektriskā punkta palielina pretestību agregācijai, un otrādi, tuvinot sistēmas pH proteīnu izoelektriskajam punktam, samazinās koagulācijas temperatūra. Tādējādi zivju globulīns, kura izoelektriskais punkts ir pie pH 6,0, denaturējas 50 ° C temperatūrā nedaudz skābā vidē (pH 6,5), un 80 ° C temperatūrā neitrālā vidē (pH 7,0) Zivju un krila miofibrilārie proteīni, kā arī jo sojas proteīni, kas modificēti ar dzintarskābes anhidrīdu uzturvērtības pH diapazonā, koagulējas vidējā temperatūrā par 20 ... 35 ° C augstāk nekā modificētās.

Hidratācijas pakāpe lielā mērā ietekmē proteīna denaturācijas izmaiņas. Ūdens zināmā mērā palielina olbaltumvielu ķēžu mobilitāti un hidrofilo un hidrofobo grupu reaktivitāti. Tāpēc vairāk hidratētu proteīnu denaturējas ātrāk nekā sausie. Proteīniem ar noņemtu mitrumu, t.i., žāvētiem, ir raksturīgs plašs termiskās stabilitātes diapazons, tostarp attiecībā uz temperatūru tuvu 100 ° C.

Sasaldēšana īstās olbaltumvielu sistēmās, kas ir lielākā daļa pārtikas produktu, ir nevienmērīga. Pirmkārt, šķidrumi ar mazāku izšķīdušo cieto vielu koncentrāciju sasalst, kas maina koloidālo līdzsvaru. Divfāzu proteīnu sistēmas, tas ir, otrā veida proteīna gēli, kas ietver visus zivju un gaļas produktus, sasalst tā, ka vispirms sasalst intersticiālie šķidrumi. Šķīdinātāja sasaldēšana palielina cieto vielu koncentrāciju, kā rezultātā olbaltumvielas tiek izsālītas, t.i., to daļēja denaturācija. Faktiski sasaldēšana darbojas kā absorbējošs līdzeklis. Sakarā ar to saldēti hidratētie proteīni pēc īpašībām atšķiras no dabiskajiem. Vielas, kas pazemina sasalšanas temperatūru, sauc par krioprotektoriem, kas ietver saharozi, sāli, glicerīnu. Saldētu proteīna produktu denaturācijas dziļums palielinās, palielinoties glabāšanas laikam.

Citas bioloģiskās sistēmas sastāvdaļas, tostarp lipīdi un ogļhidrāti, spēlē nozīmīgu lomu olbaltumvielu denaturācijā. Pateicoties proteīnu funkcionālo grupu sarežģītajai struktūrai un diezgan augstajai reaktivitātei, tās viegli kompleksē ar tām, veidojot savienojumus, kas būtiski maina proteīnu īpašības. Kā likums, tā sekas ir ievērojams olbaltumvielu funkcionalitātes samazinājums.

Mijiedarbība ar lipīdiem notiek vairākos veidos. Pirmkārt, šī mijiedarbība var būt saistīta ar proteīnu molekulu adsorbciju lipīdu bimolekulārajā slānī. Mijiedarbība var būt saistīta ar olbaltumvielu molekulu struktūras izmaiņām, tas ir, to denaturāciju.

Otrs proteīnu un lipīdu mijiedarbības veids, kas rodas proteīna iekļaušanas dēļ bimolekulārā slāņa virsmas sastāvā, izraisa daļējas izmaiņas proteīna ceturkšņa un terciārās struktūras līmenī. Tā sekas ir proteīna funkcionalitātes izmaiņas.

Trešais proteīnu un lipīdu mijiedarbības veids ir tāds, ka, pateicoties lipīdiem uz membrānas virsmas, proteīns pilnībā izmaina kvartārās, terciārās un sekundārās struktūras. Tajā pašā laikā polipeptīdu ķēdes atrodas starp lipīdu polārajām grupām, pastāvīgi mainot savu formu. Proteīni ir orientēti ar hidrofiliem un hidrofobiem reģioniem pret ūdeni un taukiem. Olbaltumvielas zaudē savu funkcionālo un tehnoloģisko lomu, tostarp fermentatīvo.

Lipīdi, kuriem ir polārās grupas, kas ar elektrostatisko spēku palīdzību spēj saistīties ar olbaltumvielām. Tātad fosfolipīdi mijiedarbojas ar olbaltumvielām ar savām fosfatīdu grupām un kvartārajiem slāpekļa atomiem (fosfatidilholīniem, fosfatidiletanolamīniem), brīvās taukskābes - ar to karboksilgrupām. Šie lipīdi uzrāda afinitāti pret aminoskābēm, kurām ir šādas grupas: -OH; =NH; -NH2; =S. Iespējama arī mijiedarbība ar kopolimerizāciju.

Olbaltumvielu un lipīdu mijiedarbība iespējama dažādu tehnoloģisko faktoru, piemēram, siltuma, mitruma, ietekmē.

Saites stiprums starp taukskābēm un olbaltumvielām palielinās līdz ar to nepiesātinājuma pieaugumu. Taukskābju dubultsaites palielina spēju oksidēt sulfhidrilsaites un peptīdu saites, parādoties disulfīda (-S-S-) un slāpekļa (-CO-N-N-CO-) tiltiem.

Olbaltumvielu mijiedarbībai ar oksidētiem lipīdiem ir īpašs raksturs. Kad lipīdi tiek oksidēti olbaltumvielu klātbūtnē, veidojas komplekss, ko stabilizē ūdens.

Pārtikas produktos esošās olbaltumvielas, piemēram, koloīdi, laika gaitā var “novecot”, mainot produkta īpašības kopumā. Tāpēc ilgstoša pārtikas produktu uzglabāšana ēdināšanas uzņēmumos un pārtikas pārstrādes kompleksā olbaltumvielu denaturācijas rezultātā, kā likums, noved pie izejvielu tehnoloģisko īpašību pasliktināšanās. Tāpēc kulinārijas izstrādājumi, kas iegūti no saldētas gaļas, zivīm, putnu gaļas, veiktspējas ziņā būtiski atšķiras no tiem, kas iegūti no svaigām izejvielām.

Kopumā denaturācija kā parādība un kā process ļoti interesē speciālistus un zinātniekus, jo, no vienas puses, tā ir būtiska problēma un, no otras puses, ir ēdiena gatavošanas pamatā.

Denaturācija veicina kompleksu veidošanos. Tādējādi ir eksperimentāli pierādīts, ka kompleksa veidošanās starp oksidētiem lipīdiem un kazeīnu mitruma klātbūtnē istabas temperatūrā notiek pēc 10 ... 15 minūtēm. Ļoti aktīvi kompleksveidotāji ir polārie lipīdi.

Tehnoloģijā plaši pazīstama ir saharoamīna kondensācijas reakcija, kas ir proteīnu termiskās denaturācijas un iznīcināšanas pamatā. Reakcijas rezultāts ir būtiskas izmaiņas olbaltumvielu funkcionālajās un tehnoloģiskajās īpašībās, kā arī pārtikas sistēmas organoleptiskajos rādītājos - krāsā, garšā, tekstūrā.

Kā minēts iepriekš, denaturācijai ir galvenā loma ēdināšanas produktu tehnoloģijā. Ir ļoti svarīgi apzināti darboties ar tādiem jēdzieniem kā denaturācijas faktori, proteīnu sistēmas stabilitāte, denaturācijas pakāpe, kas, no vienas puses, nosaka tehnoloģiskā procesa parametrus, no otras puses, raksturo stāvokli. proteīnu sistēmas, tās funkcionalitātes un tehnoloģiskie rādītāji. Denaturācija jāuztver ne tikai kā tehnoloģiskā procesa sekas, bet arī kā indikators, kas nosaka šo procesu. Sakarā ar to, ka proteīna vielas tehnoloģiskajos procesos jāuzskata nevis par pasīvām vielām, bet gan par aktīvām funkcionālām sastāvdaļām, ļoti svarīga ir informācija par proteīna vielu nativeitāti un to denaturācijas pakāpi. Patiešām, proteīnu tehnoloģisko vērtību papildus bioloģiskajai vērtībai galvenokārt novērtē pēc to funkcionālajiem rādītājiem, tādiem kā afinitāte pret ūdeni un hidratācijas pakāpe, spēja šķīst, būt stabilam šķīdumā un noteikt noteiktas strukturālās un mehāniskās īpašības, akts. kā virsmaktīvā viela - būt emulgators, stabilizators, putotājs, samazināt ūdens virsmas spraigumu, būt termolabils vai termostabils strukturētājs utt. Visi šie rādītāji ir saistīti ar dabisko, nedenaturēto proteīnu īpašībām. Tāpēc tādam jēdzienam kā denaturācijas pakāpe, kas novērtēta pēc reāliem tehnoloģiskiem rādītājiem, piemēram, pēc emulģēšanas vai putošanas spējām, attiecībā pret dabīgo proteīnu ir ļoti liela nozīme tehnoloģiskā procesa organizēšanā, vielu koncentrāciju izvēlē. , hidromodulis, temperatūras parametri utt. Tas viss vienlaikus ir saistīts ar tādiem normatīvajiem rādītājiem, kas raksturo olbaltumvielu sistēmu stabilitātes rādītājus, piemēram: šķīdība (piena pulveris, olu pulveris), hidratācija (žāvēta gaļa, zivis, milti, kas brūnināti dažādi režīmi, mīkla, kas veidojas kontrolētas brūvēšanas laikā), produktu aizvietojamības rādītāji (olu pulveris - svaigām olām, sausais piens - svaigam pienam utt.).

Vienlaikus nepieciešams novērtēt denaturācijas fizioloģisko lomu. Proteīna bioķīmiskās identitātes zudums denaturācijas laikā kopumā atvieglo gatavo produktu sagremošanu. Tāpēc denaturēto proteīnu asimilācija, kā likums, ir efektīvāka nekā vietējās. Tas attiecas arī uz inhibitoru proteīnu inaktivāciju, piemēram, eļļas augu sēklās. Šie proteīni augos pilda aizsargfunkciju, taču tie būtiski ietekmē cilvēka gremošanu, būtiski samazinot tripsīna un himotripsīna funkciju. Denaturācija kā tehnoloģisks faktors būtiski samazina šo proteīnu ietekmi. Bet ir zināms, ka asimilācija ir atkarīga no denaturācijas pakāpes. Tātad proteīnu-ogļhidrātu kompleksi, kas veidojas melanoidīna veidošanās reakcijas laikā attiecībā pret olbaltumvielām, tiek novērtēti kā denaturācija, tie tiek absorbēti sliktāk nekā recepšu komponenti. Un melanoidīna veidošanās dziļāko posmu produkti zināmā mērā var negatīvi ietekmēt gremošanu.

Termins denaturācija tiek lietots, lai apzīmētu procesu, kurā tiek zaudētas proteīna dabiskās īpašības.

denaturācija - tas ir proteīna dabisko, dabisko īpašību atņemšana, ko pavada proteīna molekulas ceturtdaļas (ja tā bija), terciārās un dažreiz arī sekundārās struktūras iznīcināšana, kas rodas, ja disulfīda un vājo saišu veidi. šo struktūru veidošanā iesaistītās tiek iznīcinātas. Primārā struktūra ir saglabāta, jo to veido spēcīgas kovalentās saites. Primārās struktūras iznīcināšana var notikt tikai proteīna molekulas hidrolīzes rezultātā, ilgstoši vārot skābes vai sārma šķīdumā.

Faktori, kas izraisa olbaltumvielu denaturāciju

Faktorus, kas izraisa olbaltumvielu denaturāciju, var iedalīt fiziskais Un ķīmiska.

Fiziskie faktori

1. Augsta temperatūra. Dažādiem proteīniem ir raksturīga atšķirīga jutība pret siltuma iedarbību. Dažas olbaltumvielas denaturējas jau 40-50 0 C. Tādas olbaltumvielas sauc termolabils. Citi proteīni denaturējas daudz augstākās temperatūrās, tie ir termostabils.

2. Ultravioletā apstarošana

3. Rentgena un radioaktīvā iedarbība

4. Ultraskaņa

5. Mehāniskā ietekme (piemēram, vibrācija).

Ķīmiskie faktori

1. Koncentrētas skābes un sārmi. Piemēram, trihloretiķskābe (organiskā), slāpekļskābe (neorganiskā).

2. Smago metālu sāļi (piemēram, CuSO 4).

3. Organiskie šķīdinātāji (etilspirts, acetons)

4. Augu alkaloīdi.

5. Urīnviela lielā koncentrācijā

5. Citas vielas, kas spēj saraut vājās saites olbaltumvielu molekulās.

Denaturācijas faktoru iedarbību izmanto iekārtu un instrumentu, kā arī antiseptiķu sterilizēšanai.

denaturācijas atgriezeniskums

In vitro (in vitro) tas visbiežāk ir neatgriezenisks process. Ja denaturēto proteīnu novieto apstākļos, kas ir tuvu dabiskajam, tad tas var renaturēties, bet ļoti lēni, un šī parādība nav raksturīga visiem proteīniem.

In vivo organismā iespējama ātra renaturācija. Tas ir saistīts ar specifisku proteīnu ražošanu dzīvā organismā, kas “atpazīst” denaturētā proteīna struktūru, piesaistās tai, izmantojot vājus saišu veidus un rada optimālus apstākļus renaturācijai. Šādas specifiskas olbaltumvielas ir pazīstamas kā " karstuma šoka proteīni"vai" stresa proteīni».

Stresa proteīni

Ir vairākas šo proteīnu ģimenes, tās atšķiras pēc molekulmasas.

Piemēram, zināmais proteīns hsp 70 - karstuma šoka proteīns ar masu 70 kDa.

Šīs olbaltumvielas ir atrodamas visās ķermeņa šūnās. Tie veic arī polipeptīdu ķēžu transportēšanas funkciju caur bioloģiskām membrānām un ir iesaistīti proteīnu molekulu terciāro un ceturkšņu struktūru veidošanā. Šīs stresa proteīnu funkcijas sauc pavadonis. Dažāda veida stresa apstākļos notiek šādu olbaltumvielu sintēzes indukcija: kad organisms pārkarst (40-44 0 C), ar vīrusu slimībām, saindēšanos ar smago metālu sāļiem, etanolu utt.

Dienvidu tautu organismā tika konstatēts paaugstināts stresa proteīnu saturs, salīdzinot ar ziemeļu rasi.

Karstuma šoka proteīna molekula sastāv no divām kompaktām lodītēm, kas savienotas ar brīvu ķēdi:

Dažādiem siltuma šoka proteīniem ir kopīgs būvniecības plāns. Visi no tiem satur kontaktu domēnus.

Dažādi proteīni ar dažādām funkcijām var saturēt vienus un tos pašus domēnus. Piemēram, dažādiem kalciju saistošiem proteīniem visiem ir vienāds domēns, kas ir atbildīgs par Ca +2 saistīšanos.

Domēna struktūras loma ir tāda, ka tā nodrošina proteīnam lielākas iespējas veikt savas funkcijas, pateicoties viena domēna kustībām attiecībā pret otru. Divu domēnu savienojuma vietas ir strukturāli vājākā vieta šādu proteīnu molekulā. Tieši šeit visbiežāk notiek saišu hidrolīze, un proteīns tiek iznīcināts.