Denaturace proteinů je proces, který je spojen s porušením sekundárních, terciárních, kvartérních struktur molekuly pod vlivem různých faktorů.

Vlastnosti procesu

Je doprovázena rozvinutím polypeptidové vazby, která je zpočátku v roztoku prezentována jako náhodná spirála.

Proces denaturace proteinu je doprovázen ztrátou hydratačního obalu, vysrážením proteinu a ztrátou jeho nativních vlastností.

Mezi hlavní faktory, které vyvolávají proces denaturace, vyzdvihujeme fyzikální parametry: tlak, teplotu, mechanické působení, ionizující a ultrazvukové záření.

K denaturaci bílkovin dochází vlivem organických rozpouštědel, minerálních kyselin, zásad, solí těžkých kovů, alkaloidů.

Druhy

V biologii se rozlišují dvě varianty denaturace:

• Reverzibilní denaturace proteinu (renaturace) zahrnuje proces, při kterém je denaturovanému proteinu po odstranění všech denaturujících látek navrácena jeho původní struktura. V tomto případě se biologická aktivita vrátí v plném rozsahu.
• Nevratná denaturace znamená úplnou destrukci molekuly, ani po odstranění denaturačních činidel z roztoku se fyziologická aktivita nevrátí.

Vlastnosti denaturovaných proteinů

Po denaturaci proteinu získává určité vlastnosti:

1. Ve srovnání s molekulou nativního proteinu se zvyšuje počet funkčních nebo reaktivních skupin v molekule.
2. Snižuje se rozpustnost a proces srážení proteinů, což je usnadněno ztrátou vodného obalu. Struktura se rozvine, objeví se hydrofobní radikály a je pozorována neutralizace nábojů polárních fragmentů.
3. Mění se konfigurace molekuly proteinu.
4. Biologická aktivita je ztracena, důvodem bude porušení přirozené struktury.

Důsledky

Po denaturaci se nativní kompaktní struktura transformuje do volné nesložené formy a je zjednodušen průnik enzymů nezbytných pro destrukci k peptidovým vazbám.

Konformace proteinových molekul je určena výskytem dostatečného počtu vazeb mezi různými částmi konkrétního polypeptidového řetězce.

Proteiny, skládající se z dostatečného počtu atomů, které jsou v nepřetržitém chaotickém pohybu, přispívají k určitým pohybům částí polypeptidového řetězce, což způsobuje narušení celkové struktury proteinů, snížení jeho fyziologických funkcí.

Proteiny mají konformační labilitu, to znamená predispozici k drobným změnám v konformaci, ke kterým dochází v důsledku porušení některých vazeb a vzniku jiných.

Denaturace proteinu vede ke změnám jeho chemických vlastností, schopnosti interakce s jinými látkami. Dochází ke změně prostorové struktury a místa v přímém kontaktu s jinou molekulou a celé konformace jako celku. Pozorované konformační změny jsou důležité pro fungování proteinů v živé buňce.

Mechanismus ničení

Proces denaturace proteinu zahrnuje destrukci chemických (vodíkových, disulfidových, elektrostatických) vazeb, které stabilizují nejvyšší úrovně organizace molekuly proteinu. V důsledku toho se mění prostorová struktura proteinu. V mnoha situacích nedochází k destrukci jeho primární struktury. To umožňuje po rozvinutí polypeptidového řetězce samovolně zkroutit protein, čímž vznikne „náhodná spleť“. V takové situaci je pozorován přechod do neuspořádaného stavu, který má významné rozdíly od nativní konformace.

Závěr

Teplota denaturace bílkovin přesahuje 56 stupňů Celsia. Za typické znaky průchodu nevratné denaturace proteinových molekul se považuje snížení rozpustnosti a hydrofilnosti molekul, zvýšení optické aktivity, snížení stability roztoků proteinů a zvýšení viskozity.

Denaturace způsobuje agregaci částic, mohou se vysrážet. Pokud je protein ovlivněn denaturačním činidlem na krátkou dobu, je pravděpodobnost obnovení přirozené proteinové struktury vysoká. Tyto procesy jsou široce používány při zpracování potravin, konzervování, obuvi, oděvů, při sušení ovoce a zeleniny. Denaturace se používá ve veterinární medicíně, lékařství, klinice, farmacii, při provádění biochemických studií souvisejících s precipitací proteinů v biologickém materiálu. Dále se provádí identifikace neproteinových a nízkomolekulárních instancí ve zkušebním roztoku, v důsledku čehož je možné stanovit kvantitativní obsah látek. V současné době hledají způsoby, jak ochránit molekuly bílkovin před zničením.

Vlastnosti a funkce bílkovin

Struktura a vlastnosti proteinů se mohou měnit pod vlivem různých fyzikálně-chemických faktorů: působením koncentrovaných kyselin a zásad, těžkých kovů, teplotních změn atd. Některé z proteinů snadno mění svou strukturu pod vlivem různých faktorů, jiné jsou odolné k takovým vlivům. Hlavní vlastnosti proteinu jsou denaturace, renaturace a destrukce.

Denaturace

Denaturace - Jedná se o proces narušení přirozené struktury proteinu při zachování peptidových vazeb (primární struktura). Možná nevratné proces. Pokud však v prvních fázích ustane působení negativních faktorů, může protein obnovit svůj normální stav, to znamená, že dojde k reverzní denaturaci - renaturaci.

Renaturace

Renaturace je schopnost proteinu obnovit svou normální strukturu po eliminaci působení negativních faktorů. Výkon některých funkcí - motorické, signální, katalytické atd. - je u živých organismů spojen s částečnou reverzní denaturací bílkovin.

Zničení

Zničení je proces destrukce primární struktury proteinu. Vždy jde o nevratný proces.

Funkce proteinů

Proteiny plní tyto hlavní funkce:

1. Strukturální (stavební). Jsou součástí membrán, mikrotubulů a mikrofilament, které fungují jako cytoskelet. Vazby obsahují protein elastin, vlasy, nehty a peří protein keratin, chrupavky a šlachy obsahují protein kolagenu, kosti obsahují protein osein.
2. Ochranný. Lymfocyty produkují specializované proteiny – protilátky, které jsou schopny rozpoznat a neutralizovat bakterie, viry, proteiny tělu cizí. Proteiny fibrin, tromboplastin a trombin se podílejí na procesech srážení krve. Zabraňují výrazné ztrátě krve. V reakci na napadení patogeny rostliny také syntetizují řadu obranných proteinů.
3. Signál. Zajišťuje selektivní vstřebávání určitých látek buňkou a přispívá k její ochraně. Jednotlivé komplexní proteiny buněčných membrán jsou přitom schopny rozpoznat určité chemické sloučeniny a reagovat na ně. Vážou se na ně nebo mění jejich strukturu a přenášejí signály o těchto látkách do jiných částí membrány nebo hluboko do buňky.

1. Motor (stahovací). Poskytují schopnost buňky pohybovat se, měnit tvar. Například kontraktilní proteiny aktin a myosin fungují v kosterním svalstvu a mnoha dalších buňkách. Mikrotubuly řasinek a bičíků eukaryotických buněk obsahují protein tubulin.
2. Regulační. Jsou to hormony bílkovinné povahy u zvířat, které regulují růst, pubertu, sexuální cykly, změny v kůži atd. Některé bílkoviny regulují metabolickou aktivitu.
3. Doprava. Proteiny transportují anorganické ionty, plyny (kyslík, oxid uhličitý), specifické organické látky. Transportní proteiny se nacházejí v buněčných membránách, v červených krvinkách atd. V krvi jsou transportní proteiny, které rozpoznávají a vážou určité hormony a přenášejí je do určitých buněk. Například hemocyanin (modrý protein) u bezobratlých, hemoglobin u obratlovců přenáší kyslík.
4. Rezervovat. Mohou být uloženy v endospermu semen mnoha rostlin (v obilovinách od 15-25%, luštěninách - až 45%), ve vejcích ptáků, plazů atd.
5. Výživný. Embryo semene některých rostlin spotřebovává v prvních fázích vývoje bílkoviny, které jsou uloženy v rezervě.
6. Energie. Při štěpení bílkovin se uvolňuje energie. Aminokyseliny, které vznikly při štěpení bílkovin, se buď využívají k biosyntéze bílkovin potřebných pro tělo, nebo se rozkládají za účelem uvolnění energie. Při úplném odbourání 1 g bílkovin se uvolní v průměru 17,2 kJ energie. Bílkoviny jako zdroj energie se však využívají velmi zřídka, hlavně při vyčerpání zásob sacharidů a tuků.
7. Enzymatické (katalytické). Tuto funkci plní proteiny – enzymy, které urychlují biochemické reakce v těle.
8. Funkce proti zamrznutí. Krevní plazma některých živých organismů obsahuje bílkoviny, které brání jejímu zamrzání při nízkých teplotách.

Některé organismy žijící v horkých podmínkách mají bílkoviny, které nedenaturují ani při teplotě +50…90 °C.

Některé proteiny tvoří složité komplexy s pigmenty, nukleovými kyselinami.

Denaturace- jedná se o narušení přirozené prostorové struktury molekuly proteinu pod vlivem vnějších vlivů.

Mezi takové vnější vlivy patří zahřívání (tepelná denaturace); třepání, šlehání a jiné ostré mechanické efekty (denaturace povrchu); vysoká koncentrace vodíkových nebo hydroxidových iontů (kyselá nebo alkalická denaturace); intenzivní dehydratace při sušení a zmrazování produktů atd.

Pro technologické postupy výroby produktů veřejného stravování má největší praktický význam tepelná denaturace bílkovin. Při zahřívání proteinů se zvyšuje tepelný pohyb atomů a polypeptidových řetězců v molekulách proteinů, v důsledku čehož dochází k destrukci tzv. slabých příčných vazeb mezi polypeptidovými řetězci (například vodíkových) a hydrofobním a jiným interakcím mezi postranní řetězce jsou také oslabeny. V důsledku toho se mění konformace polypeptidových řetězců v molekule proteinu. V globulárních proteinech se proteinové globule rozvinou s následným svinutím do nového typu; při takovém přesmyku nedochází k porušení pevných (kovalentních) vazeb molekuly proteinu (peptidu, disulfidu). Tepelnou denaturaci kolagenového fibrilárního proteinu lze znázornit jako tání, protože v důsledku destrukce velkého počtu příčných vazeb mezi polypeptidovými řetězci jeho fibrilární struktura mizí a kolagenová vlákna se mění na souvislou sklivcovou hmotu.

Při molekulárním přeskupování proteinů při denaturaci má aktivní roli voda, která se podílí na tvorbě nové konformační struktury denaturovaného proteinu. Zcela dehydratované proteiny izolované v krystalické formě jsou velmi stabilní a nedenaturují ani při dlouhodobém zahřívání na teplotu 100 °C a vyšší. Denaturační účinek vnějších vlivů je tím silnější, čím vyšší je hydratace bílkovin a čím nižší je jejich koncentrace v roztoku.

Denaturaci provázejí změny nejdůležitějších vlastností proteinu: ztráta biologické aktivity, druhová specifita, schopnost hydratace (rozpouštění, bobtnání); zlepšený účinek proteolytických enzymů (včetně trávicích); zvýšení reaktivity proteinů; agregace proteinových molekul.

Ztráta biologické aktivity proteinů v důsledku jejich tepelné denaturace vede k inaktivaci enzymů obsažených v rostlinných a živočišných buňkách a také ke smrti mikroorganismů, které vstupují do produktů při jejich výrobě, přepravě a skladování. Obecně je tento proces hodnocen kladně, protože hotový produkt, pokud nedojde k jeho opětovné kontaminaci mikroorganismy, může být skladován po relativně dlouhou dobu (v chlazené nebo zmrazené formě).

V důsledku ztráty druhové specifičnosti proteiny se nutriční hodnota produktu nesnižuje. V některých případech se této vlastnosti proteinů využívá k řízení technologického procesu. Například změnou barvy chromoproteinu masa – myoglobinu z červené na světle hnědou se posuzuje kulinářská připravenost většiny masitých pokrmů.

Ztráta schopnosti proteinů hydratovat se vysvětluje tím, že při změně konformace polypeptidových řetězců se na povrchu molekul proteinů objevují hydrofobní skupiny a ty hydrofilní jsou blokovány v důsledku tvorby intramolekulárních vazeb.

Zlepšení hydrolýzy denaturovaného proteinu proteolytickými enzymy, zvýšení jeho citlivosti na řadu chemických činidel se vysvětluje tím, že v nativním proteinu jsou peptidové skupiny a mnohé funkční (reaktivní) skupiny stíněny vnějším hydratačním obalem nebo jsou umístěny uvnitř proteinu globule a tím chráněna před vnějšími vlivy.

Při denaturaci se tyto skupiny objevují na povrchu molekuly proteinu.

Agregace - jedná se o interakci denaturovaných proteinových molekul, v důsledku čehož se vytvářejí mezimolekulární vazby, jak silné, například disulfidové, tak četné slabé.

Důsledkem agregace molekul bílkovin je vznik větších částic. Důsledky další agregace proteinových částic jsou různé v závislosti na koncentraci proteinu v roztoku. V roztocích s nízkou koncentrací se tvoří proteinové vločky, které se srážejí nebo vyplavují na povrch kapaliny (často s tvorbou pěny). Příkladem tohoto typu agregace je srážení vloček denaturovaného laktoalbuminu (při vaření mléka), tvorba vloček a pěny z bílkovin na povrchu masových a rybích vývarů. Koncentrace bílkovin v těchto roztocích nepřesahuje 1 %.

Při denaturaci bílkovin v koncentrovanějších roztocích bílkovin vzniká v důsledku jejich agregace souvislé želé, které zadržuje veškerou vodu obsaženou v systému. Tento typ agregace bílkovin je pozorován při tepelném zpracování masa, ryb, vajec a různých směsí na jejich bázi. Optimální koncentrace proteinu, při které proteinové roztoky tvoří za podmínek zahřívání pevné želé, není známa. Vezmeme-li v úvahu, že schopnost proteinů tvořit gely závisí na konfiguraci (asymetrii) molekul, je třeba předpokládat, že uvedené koncentrační limity jsou pro různé proteiny různé.

Proteiny ve stavu více či méně zalitých rosolů se při tepelné denaturaci zhutňují, tzn. k jejich dehydrataci dochází oddělením kapaliny do prostředí. Želé vystavené zahřívání má zpravidla nižší objem, hmotnost, plasticitu, jakož i zvýšenou mechanickou pevnost a větší elasticitu ve srovnání s původním želé nativních proteinů. Tyto změny jsou také důsledkem agregace denaturovaných proteinových molekul. Reologické vlastnosti takto zhutněných želé závisí na teplotě, pH média a době zahřívání.

K denaturaci bílkovin v želé, doprovázené jejich zhutněním a oddělením vody, dochází při tepelné úpravě masa, ryb, vaření luštěnin a pečení výrobků z těsta.

Každý protein má specifickou teplotu denaturace. V potravinářských výrobcích a polotovarech je obvykle zaznamenána nejnižší úroveň teploty, při které začínají viditelné denaturační změny u nejlabilnějších proteinů. Například pro rybí bílkoviny je tato teplota asi 30 C, vaječný bílek - 55 C.

Při hodnotách pH blízkých izoelektrickému bodu proteinu dochází k denaturaci při nižší teplotě a je doprovázena maximální dehydratací proteinu. Posun pH média jedním nebo druhým směrem od izoelektrického bodu proteinu přispívá ke zvýšení jeho tepelné stability. Tak globulin X izolovaný ze svalové tkáně ryb, který má izoelektrický bod při pH 6,0, denaturuje při 50 °C v mírně kyselém prostředí (pH 6,5) a při 80 °C v neutrálním (pH 7,0).

Reakce prostředí také ovlivňuje stupeň dehydratace bílkovin v želé při tepelném zpracování výrobků. Usměrněná změna reakce okolí je v technologii široce využívána ke zlepšení kvality pokrmů. Při dušení drůbeže, ryb, dušení masa, marinování masa a ryb se tedy před smažením přidává kyselina, víno nebo jiné kyselé koření, aby se vytvořilo kyselé prostředí s hodnotami pH, které jsou výrazně nižší než izoelektrický bod bílkovin produktu. Za těchto podmínek se sníží dehydratace bílkovin v želé a hotový výrobek je šťavnatější.

V kyselém prostředí kolagen masa a ryb bobtná, klesá jeho denaturační teplota, zrychluje se přechod na glutin, v důsledku čehož je hotový výrobek křehčí.

Teplota denaturace bílkovin stoupá v přítomnosti jiných, termostabilnějších bílkovin a některých látek nebílkovinné povahy, jako je sacharóza. Této vlastnosti proteinů se využívá, když je během tepelného zpracování nutné zvýšit teplotu směsi (například pro účely pasterizace), aby se zabránilo denaturaci proteinu. K tepelné denaturaci některých bílkovin může dojít bez viditelných změn v roztoku bílkovin, což je pozorováno např. u mléčného kaseinu.

Vařené potraviny mohou obsahovat více či méně nativní, nedenaturované bílkoviny, včetně některých enzymů.

Nejdůležitější vlastností proteinů je jejich schopnost vykazovat jak kyselé, tak zásadité vlastnosti, tedy působit jako amfoterní elektrolyty. Proteiny se aktivně účastní chemických reakcí. Tato vlastnost je způsobena skutečností, že aminokyseliny, které tvoří bílkoviny, obsahují různé funkční skupiny, které mohou reagovat s jinými látkami. Proteiny mají vysokou afinitu k vodě, to znamená, že jsou hydrofilní. rozdílná rozpustnost ve vodě. Rozpustné proteiny tvoří koloidní roztoky. Hydrolýza – působením roztoků minerálních kyselin nebo enzymů dochází k destrukci primární struktury bílkoviny a vzniká směs aminokyselin.

Denaturace je ztráta molekuly proteinu strukturního uspořádání (sekundární, terciární, kvartérní). Může být způsobeno změnami teplot, dehydratací, ozářením, změnami pH prostředí atp. Denaturace je buď vratná, nebo nevratná. Reverzibilní denaturace neovlivňuje primární strukturu. Nevratná denaturace ničí primární strukturu. Pokud změna podmínek prostředí nevede ke zničení primární struktury molekuly, pak při obnovení normálních podmínek prostředí je struktura proteinu zcela znovu vytvořena - renaturace.

Funkce proteinů v buňce.

Jednou z nejdůležitějších funkcí bílkovin v buňce je konstrukce : proteiny se podílejí na tvorbě všech buněčných membrán v buněčných organelách a také extracelulárních struktur. Nanejvýš důležité je Na alytický proteinová funkce. Všechny biologické katalyzátory - enzymy - látky bílkovinné povahy. Desetitisíckrát a statisíckrát urychlují chemické reakce, které v buňce probíhají. Enzym katalyzuje pouze jednu reakci, tzn. je úzkoprsý. Vysoká specificita enzymatických reakcí je dána tím, že prostorová konfigurace aktivního místa enzymu, tzn. oblast proteinu, která váže molekulu, přesně odpovídá konfiguraci této molekuly. Motor funkci těla zajišťují kontraktilní bílkoviny. Tyto proteiny se podílejí na všech typech pohybu, kterého jsou buňky a organismy schopny: blikání řasinek a bití bičíků u prvoků, svalové kontrakce u zvířat. Doprava funkcí bílkovin je vázat chemické prvky (například kyslík) nebo biologicky aktivní látky (hormony) a přenášet je do různých tkání a orgánů těla. Když se do těla dostanou cizí bílkoviny nebo mikroorganismy, bílé krvinky – leukocyty – tvoří speciální bílkoviny – protilátky. Vážou a neutralizují pro tělo neobvyklé látky. Toto vyjadřuje ochranný proteinová funkce. Proteiny také slouží jako jeden ze zdrojů energie v buňce, tedy plní energie funkce. Při úplném odbourání 1 g bílkovin se uvolní 17,6 kJ energie.

Enzymy. Základní vlastnosti enzymatických procesů.

Enzymy , nebo enzymy - obvykle molekuly proteinů nebo molekuly RNA (ribozymy) nebo jejich komplexy, které urychlují (katalyzují) chemické reakce v živých systémech, specifické proteiny zvyšující rychlost chemických reakcí v buňkách všech živých organismů Všechny reakce zahrnující enzymy probíhají převážně v neutrálním, mírně alkalickém nebo mírně kyselém prostředí. Maximální aktivita každého jednotlivého enzymu se však objevuje při přesně definovaných hodnotách pH. Pro působení většiny enzymů u teplokrevných živočichů je nejpříznivější teplota 37-40C. Rostliny při teplotách pod 0 C. Působení enzymů se zcela nezastaví, i když vitální aktivita rostlin je prudce snížena. Enzymatické procesy zpravidla nemohou probíhat při teplotách nad 70 °C, protože enzymy, stejně jako všechny proteiny, podléhají tepelné denaturaci (strukturální destrukci).

Struktura enzymů.

Ve složení enzymu se rozlišují oblasti, které plní různé funkce:

1. Aktivní centrum - kombinace aminokyselinových zbytků (obvykle 12-16), zajišťující přímou vazbu na molekulu substrátu(Substrát (S) je látka, jejíž chemické přeměny na produkt (P) jsou katalyzovány enzymem (E)) a katalyzovány. Aminokyselinové radikály v aktivním centru mohou být v libovolné kombinaci, přičemž poblíž se nacházejí aminokyseliny, které jsou v lineárním řetězci od sebe výrazně vzdálené. Enzymy, které mají ve svém složení několik monomerů, mohou mít několik aktivních center podle počtu podjednotek. Také dvě nebo více podjednotek mohou tvořit jedno aktivní místo.

V aktivním středu se zase rozlišují dvě sekce:

kotva (kontaktní, vazebné, adsorpční centrum) - zodpovědná za vazbu a orientaci substrátu v aktivním centru,

katalytický - přímo zodpovědný za realizaci reakce.

2. Allosterické centrum (allos - alien) - centrum regulace enzymové aktivity, které je prostorově odděleno od aktivního centra a není přítomno u všech enzymů. Vazba na alosterické centrum molekuly (tzv. aktivátor nebo inhibitor, stejně jako efektor, modulátor, regulátor) způsobuje změnu konfigurace proteinu enzymu a v důsledku toho i rychlost enzymatické reakce. Jako takový regulátor může působit produkt této nebo některé z následujících reakcí, substrát reakce nebo jiná látka. Allosterické enzymy jsou polymerní proteiny, aktivní a regulační centra se nacházejí v různých podjednotkách.

Denaturace je složitý proces, při kterém dochází vlivem vnějších faktorů (teplota, mechanické působení, působení kyselin, zásad, ultrazvuku atd.) ke změně sekundárních, terciárních a kvartérních struktur makromolekuly bílkoviny, tzn. nativní (přirozená) prostorová struktura. Primární struktura a následně i chemické složení proteinu se nemění.

Při vaření je denaturace bílkovin způsobena nejčastěji zahříváním. Tento proces u globulárních a fibrilárních proteinů probíhá odlišně.

V globulárních proteinech se při zahřátí tepelný pohyb polypeptidových řetězců uvnitř globuly zvyšuje, vodíkové vazby, které je držely v určité poloze, se přeruší a polypeptidový řetězec se rozvine a následně složí novým způsobem. V tomto případě se polární (nabité) hydrofilní skupiny umístěné na povrchu globule a zajišťující její náboj a stabilitu pohybují uvnitř globule a reaktivní hydrofobní skupiny (disulfid, sulfhydryl atd.), které nejsou schopny zadržovat vodu, vyjít na jeho povrch.

Denaturace je doprovázena změnami nejdůležitějších vlastností proteinu:

ztráta individuálních vlastností (například změna barvy masa při jeho zahřívání v důsledku denaturace myoglobinu);

ztráta biologické aktivity (např. brambory, houby, jablka a řada dalších rostlinných produktů obsahuje enzymy, které způsobují jejich ztmavnutí; při denaturaci ztrácejí enzymové bílkoviny aktivitu);

zvýšený útok trávicích enzymů (zpravidla se tepelně upravené potraviny obsahující bílkoviny tráví úplněji a snadněji);

ztráta schopnosti hydratace (rozpouštění, otok);

ztráta stability proteinových globulí, která je doprovázena jejich agregací (skládáním neboli koagulací proteinu).

Agregace je interakce denaturovaných proteinových molekul, která je doprovázena tvorbou větších částic. Navenek se to projevuje odlišně v závislosti na koncentraci a koloidním stavu proteinů v roztoku. Takže v roztocích s nízkou koncentrací (do 1 %) tvoří koagulovaný protein vločky (pěna na povrchu vývarů). V koncentrovanějších roztocích bílkovin (například vaječných bílků) denaturace tvoří souvislý gel, který zadržuje veškerou vodu obsaženou v koloidním systému.

Bílkoviny, což jsou víceméně zalévané gely (svalové bílkoviny masa, drůbeže, ryb; bílkoviny obilovin, luštěnin, mouky po hydrataci atd.), se při denaturaci zhutňují, přičemž dochází k jejich dehydrataci vylučováním kapaliny do okolí. . Proteinový gel vystavený zahřívání má zpravidla menší objem, hmotnost, větší mechanickou pevnost a elasticitu ve srovnání s původním gelem z nativních (přírodních) proteinů. Rychlost agregace proteinových solů závisí na pH média. V blízkosti izoelektrického bodu jsou proteiny méně stabilní.

Pro zlepšení kvality pokrmů a kulinářských produktů se široce používá řízená změna reakce prostředí. Takže při marinování masa, drůbeže, ryb před smažením; přidání kyseliny citronové nebo suchého bílého vína při dušení ryb, kuřat; použití rajčatového protlaku při dušení masa apod. vytváří kyselé prostředí s hodnotami pH výrazně pod izoelektrickým bodem bílkovin produktu. Díky menší dehydrataci bílkovin jsou produkty šťavnatější.

Fibrilární proteiny denaturují jinak: vazby, které držely šroubovice jejich polypeptidových řetězců, se přeruší a fibrila (vlákno) proteinu se zkrátí na délku. Takto se denaturují bílkoviny pojivové tkáně masa a ryb. Literatura

Existují 2 typy denaturace:

Reverzibilní denaturace - renaturace nebo reaktivace - je proces, při kterém se denaturovaný protein po odstranění denaturačních látek znovu uspořádá do své původní struktury s obnovením biologické aktivity.

Nevratná denaturace je proces, při kterém se po odstranění denaturačních činidel neobnoví biologická aktivita.

Denaturaci tedy způsobují fyzikální faktory: teplota, tlak, mechanické vlivy, ultrazvukové a ionizující záření; chemické faktory: kyseliny, zásady, organická rozpouštědla, alkaloidy, soli těžkých kovů.

Šleháním vaječných bílků a smetany se z nich stane pěna tvořená vzduchovými bublinkami obklopenými tenkými proteinovými filmy, jejichž tvorba je doprovázena nasazováním polypeptidových řetězců v důsledku porušení vazeb při mechanickém působení. Během tvorby filmů tedy dochází k částečné nebo úplné denaturaci proteinu. Tento typ denaturace se nazývá denaturace povrchových proteinů.

Pro kulinářské procesy má zvláštní význam tepelná denaturace bílkovin. Mechanismus tepelné denaturace proteinů lze uvažovat na příkladu globulárních proteinů. Hlavní molekula globulárního proteinu se skládá z jednoho nebo více polypeptidových řetězců, složených a tvořících spirály. Taková struktura je stabilizována slabými vazbami, mezi nimiž hrají důležitou roli vodíkové vazby tvořící příčné můstky mezi paralelními peptidovými řetězci nebo jejich záhyby.

Při zahřívání proteinů začíná zvýšený pohyb polypeptidových řetězců nebo záhybů, což vede k rozbití křehkých vazeb mezi nimi. Protein se rozvine a nabude neobvyklého, nepřirozeného tvaru, vodíkové a jiné vazby se navážou na místa pro tuto molekulu nezvyklá a změní se konfigurace molekuly. V důsledku toho se záhyby rozvinou a přeskupí, doprovázené redistribucí polárních a nepolárních skupin, a nepolární radikály se koncentrují na povrchu globulí, což snižuje jejich hydrofilitu. Při denaturaci se bílkoviny stávají nerozpustnými a ve větší či menší míře ztrácejí schopnost bobtnat.

Při delším tepelném zpracování procházejí proteiny hlubšími změnami spojenými s destrukcí jejich makromolekul. V první fázi změn se mohou z molekul bílkovin odštěpit funkční skupiny za vzniku těkavých sloučenin, jako je amoniak, sirovodík, fosforovodík, oxid uhličitý atd. Hromadí se v produktu a podílejí se na tvorbě chuti a aroma hotového výrobku. Při další hydrotermální úpravě dochází k hydrolýze bílkovin, přičemž dochází k porušení primární (peptidové) vazby za vzniku rozpustných dusíkatých látek nebílkovinné povahy (např. přechod kolagenu na glutin). Ničení bílkovin může být účelnou kulinářskou úpravou, která přispívá k intenzifikaci technologického procesu.